Asid amino, protein dan peptida adalah contoh sebatian yang diterangkan di bawah. Banyak molekul aktif biologi termasuk beberapa kumpulan fungsi kimia yang berbeza yang boleh berinteraksi antara satu sama lain dan dengan kumpulan berfungsi masing-masing.

Asid amino.

Asid amino - sebatian bifunctional organik, termasuk kumpulan karboksil - COOH, dan kumpulan amino - NH₂.

Asingkan α dan β - asid amino:

Secara semula jadi, terutamanya α-asid dijumpai. Komposisi protein terdiri daripada 19 asid amino dan asid imino ode (C₅H₉TIDAK₂):

Asid amino yang paling mudah adalah gliserin. Baki asid amino boleh dibahagikan kepada kumpulan utama berikut:

1) homolog glycine - alanine, valine, leucine, isoleucine.

2) asid amino mengandungi sulfur - sistein, metionin.

3) Asid amino aromatik - phenylalanine, tirosin, triptofan.

4) asid amino dengan asid radikal - aspartik dan glutamat.

5) asid amino dengan kumpulan hidroksi alifatik - serine, threine.

6) asid amino dengan kumpulan amida - asparagine, glutamin.

7) asid amino dengan radikal utama - histidine, lisin, arginin.

Isomerisme asid amino.

Dalam semua asid amino (kecuali glisin), atom karbon terikat kepada 4 substituen yang berlainan, maka semua asid amino dapat wujud sebagai 2 isomer (enantiomer). Jika L dan D adalah enantiomer.

Sifat fizikal asid amino.

Asid amino adalah pepejal kristal, larut dalam air dan larut dalam pelarut bukan kutub.

Mendapatkan asid amino.

1. Penggantian atom halogen untuk kumpulan amino dalam asid halus-diganti:

Sifat kimia asid amino.

Asid amino adalah sebatian amfoterik, kerana mengandungi 2 kumpulan berfungsi yang bertentangan - kumpulan amino dan kumpulan hidroksil. Oleh itu, mereka bertindak balas dengan kedua-dua asid dan alkali:

Transformasi asas asid boleh diwakili sebagai:

Merespon dengan asid nitrous:

Merespon dengan alkohol dengan kehadiran HCl gas:

Reaksi kualitatif asid amino.

Pengoksidaan dengan ninhydrin untuk membentuk produk berwarna biru-ungu. Proline iminoasid memberikan warna kuning dengan ninhydrin.

2. Apabila dipanaskan dengan asid nitrik tertumpu, nitrasi hasil cincin benzena dan sebatian kuning dibentuk.

http://www.calc.ru/Aminokisloty-Svoystva-Aminokislot.html

Asid Amino Mengandungi Fosforus

Saya mendengar bahawa protein biasanya mengandungi enam elemen asas - karbon, hidrogen, nitrogen, oksigen, fosforus dan belerang.

Saya tahu bahawa protein diperbuat daripada asid amino. Asam amino terdiri daripada kumpulan amino, kumpulan karboksil, satu atom hidrogen, dan rantaian sampingan yang berbeza antara asid amino. Daripada 20 asid amino asas, tiada seorang pun daripada mereka mempunyai rantaian sampingan yang mengandungi fosforus. Hanya sistein dan methionine mengandungi belerang.

Jadi, adalah atom sulfur dan fosforus yang benar-benar ciri struktur protein?

Jawapan

canadianer

Daripada 22 asid amino proteinogenik, semuanya mengandungi hidrogen, karbon, nitrogen dan oksigen. Ada (methionine dan cysteine) mengandungi belerang, sementara satu (selenocysteine) mengandungi selenium. Adalah diketahui bahawa tidak satu pun dari mereka mengandungi fosforus, tetapi unsur ini boleh dimasukkan:

Fosforilasi selepas transliterasi pelbagai residu (STYHRK). Ini sering membolehkan / menghalang pengikatan protein lain dan / atau menyebabkan perubahan konformasi dalam protein sasaran. Ia juga perlu untuk lipatan protein tertentu tertentu (contoh). Sulfur juga boleh dimasukkan dalam cara yang sama (sulfat).

Kemasukan kumpulan prostetik yang mengandungi fosforus. Ini boleh berlaku secara kovalen dan diperlukan untuk fungsi protein tertentu. Sulfur juga boleh dimasukkan ke dalam kumpulan prostetik.

Anda juga boleh mempertimbangkan banyak unsur lain yang diperlukan untuk struktur / fungsi protein banyak: iodin dalam thyroglobulin, besi dalam hemoglobin, dan lain-lain.

http://askentire.net/q/%D0%94%D0%B5%D0%B9%D1%81%D1%82%D0%B2%D0%B8%D1%82%D0%B5%D0%BB % D1% 8C% D0% BD% D0% BE-% D0% BB% D0% B8% D0% B1% D0% B5% D0% BB% D0% BA% BE% D0% B4% D0% B5% D1% 80% D0% B6% D0% B0% D1% 82-% D1% 84% D0% BE% D1% -% D0% B8-% D1% 81% D0% B5% D1% 80% D1% 83-35057331622

Senarai asid amino dan sifatnya

Asam amino adalah unit kimia struktur atau "blok bangunan" yang membentuk protein. Asid amino adalah 16% nitrogen, ini adalah perbezaan kimia utama mereka daripada dua lagi nutrien yang paling penting - karbohidrat dan lemak. Kepentingan asid amino untuk badan ditentukan oleh peranan yang sangat besar yang protein dimainkan dalam semua proses kehidupan.

Mana-mana organisme hidup dari haiwan terbesar kepada mikrob kecil terdiri daripada protein. Pelbagai bentuk protein mengambil bahagian dalam semua proses yang berlaku dalam organisma hidup. Dalam tubuh manusia, otot, ligamen, tendon, semua organ dan kelenjar, rambut, dan kuku terbentuk daripada protein. Protein adalah sebahagian daripada cecair dan tulang. Enzim dan hormon yang memangkinkan dan mengawal semua proses dalam badan adalah juga protein. Kekurangan nutrien dalam tubuh boleh menyebabkan gangguan keseimbangan air, yang menyebabkan bengkak.

Setiap protein dalam badan adalah unik dan wujud untuk tujuan khusus. Protein tidak boleh ditukar ganti. Mereka disintesis dalam badan daripada asid amino, yang terbentuk akibat pecahan protein yang terdapat dalam makanan. Oleh itu, ia adalah asid amino, dan bukan protein sendiri, iaitu nutrien yang paling berharga. Selain daripada fakta bahawa asid amino membentuk protein yang membentuk tisu dan organ-organ tubuh manusia, sesetengahnya bertindak sebagai neurotransmitter (neurotransmitter) atau merupakan prekursor.

Neurotransmiter adalah bahan kimia yang menghantar impuls saraf dari satu sel saraf ke yang lain. Oleh itu, beberapa asid amino diperlukan untuk berfungsi dengan normal otak. Asam amino menyumbang kepada fakta bahawa vitamin dan mineral mencukupi melaksanakan fungsi mereka. Sesetengah asid amino secara langsung memberi tenaga tisu otot.

Dalam tubuh manusia, banyak asid amino disintesis dalam hati. Walau bagaimanapun, sesetengah daripada mereka tidak dapat disintesis dalam tubuh, jadi seseorang mesti menerima makanan itu. Asid amino penting ini adalah histidine, isoleucine, leucine, lisin, methionine, phenylalanine, threonine, tryptophan dan valine. Asid amino yang disintesis dalam hati: alanin, arginine, asparagine, asid aspartik, citrulline, sistein, asid gamma-aminobutyric, glutamin dan asid glutamat, glisin, ornithine, proline, serine, taurine, tirosin.

Proses sintesis protein sentiasa dalam tubuh. Sekiranya sekurang-kurangnya satu asid amino penting tidak hadir, pembentukan protein digantung. Ini boleh membawa kepada pelbagai masalah serius - dari gangguan pencernaan kepada kemurungan dan keterlambatan pertumbuhan.

Bagaimana keadaan ini timbul? Lebih mudah daripada yang anda boleh bayangkan. Ramai faktor yang menyebabkan ini, walaupun diet anda seimbang dan anda mengambil protein yang mencukupi. Gangguan dalam saluran pencernaan, jangkitan, trauma, tekanan, pengambilan ubat tertentu, proses penuaan dan ketidakseimbangan nutrien lain dalam tubuh semuanya boleh menyebabkan kekurangan asid amino penting.

Perlu diingat bahawa semua perkara di atas tidak bermakna penggunaan sejumlah besar protein akan membantu menyelesaikan masalah. Malah, ia tidak menyumbang kepada pemeliharaan kesihatan.

Protein yang berlebihan menghasilkan tekanan tambahan untuk buah pinggang dan hati, yang perlu memproses produk metabolisme protein, yang utama adalah ammonia. Ia sangat toksik kepada badan, jadi hati segera mengubahnya menjadi urea, yang kemudian memasuki aliran darah ke dalam ginjal, di mana ia ditapis dan diekskresikan.

Selagi jumlah protein tidak terlalu besar, dan hati berfungsi dengan baik, ammonia akan dinetralkan serta-merta dan tidak menyebabkan sebarang bahaya. Tetapi jika terlalu banyak dan hati tidak dapat menahan penetapannya (akibat daripada kekurangan zat makanan, gangguan pencernaan dan / atau penyakit hati), tahap toksik ammonia dicipta dalam darah. Ini boleh menyebabkan banyak masalah kesihatan yang serius, termasuk encephalopathy hepatik dan koma.

Kepekatan Urea yang terlalu tinggi juga menyebabkan kerosakan buah pinggang dan sakit belakang. Oleh itu, ia bukan kuantiti yang penting, tetapi kualiti protein yang dimakan dengan makanan. Sekarang adalah mungkin untuk menerima asid amino yang tidak boleh ditukar dan diganti dalam bentuk tambahan makanan secara biologi aktif.

Ini amat penting dalam pelbagai penyakit dan dalam penggunaan diet pengurangan. Vegetarian memerlukan suplemen yang mengandungi asid amino penting untuk badan untuk mendapatkan segala yang diperlukan untuk sintesis protein biasa.

Terdapat pelbagai jenis aditif yang mengandungi asid amino. Asid amino adalah sebahagian daripada beberapa multivitamin, campuran protein. Terdapat formula yang boleh didapati secara komersial yang mengandungi kompleks asid amino atau mengandungi satu atau dua asid amino. Mereka dibentangkan dalam pelbagai bentuk: dalam kapsul, tablet, cecair dan serbuk.

Kebanyakan asid amino wujud dalam dua bentuk, struktur kimia satu adalah imej cermin yang lain. Mereka dipanggil bentuk D-dan L, contohnya D-cystine dan L-cystine.

D bermaksud dextra (betul dalam bahasa Latin), dan L - levo (masing-masing, kiri). Istilah-istilah ini menunjukkan arah putaran helix, yang merupakan struktur kimia molekul tertentu. Protein haiwan dan organisma tumbuhan dicipta terutamanya oleh bentuk L-asid amino (dengan pengecualian fenilalanin, yang diwakili oleh bentuk D, L).

Makanan tambahan yang mengandungi asid L-amino dianggap lebih sesuai untuk proses biokimia tubuh manusia.
Asid amino yang bebas atau tidak terikat adalah bentuk yang paling tulen. Oleh itu, apabila memilih aditif yang mengandungi asid amino, keutamaan harus diberikan kepada produk yang mengandungi asid amino L-kristal, diseragamkan mengikut American Pharmacopoeia (USP). Mereka tidak memerlukan pencernaan dan diserap terus ke dalam aliran darah. Selepas pengambilan diserap dengan cepat dan, sebagai peraturan, tidak menyebabkan reaksi alahan.

Asid amino yang berasingan diambil pada perut kosong, lebih baik pada waktu pagi atau di antara makanan dengan sedikit vitamin B6 dan C. Jika anda mengambil asid amino yang kompleks, termasuk semua yang penting, lebih baik dilakukan 30 minit selepas atau 30 minit sebelum makan. Lebih baik mengambil dan memisahkan asid amino yang diperlukan, dan kompleks asid amino, tetapi pada masa yang berlainan. Secara berasingan, asid amino tidak boleh diambil untuk masa yang lama, terutamanya dalam dos yang tinggi. Mengesyorkan penerimaan dalam tempoh 2 bulan dengan rehat 2 bulan.

Alanine

Alanine menyumbang kepada normalisasi metabolisme glukosa. Penyambungan antara jangkitan alanin dan Epstein-Barr yang berlebihan, serta sindrom keletihan kronik, telah ditubuhkan. Salah satu bentuk alanine, beta-alanine, adalah sebahagian daripada asid pantotenik dan koenzim A, salah satu pemangkin yang paling penting dalam tubuh.

Arginine

Arginine memperlahankan pertumbuhan tumor, termasuk kanser, dengan merangsang sistem imun tubuh. Ia meningkatkan aktiviti dan meningkatkan saiz kelenjar timus, yang menghasilkan T-limfosit. Dalam hal ini, arginin berguna untuk orang yang menderita jangkitan HIV dan neoplasma malignan.

Ia juga digunakan dalam penyakit hati (sirosis dan degenerasi lemak), ia menyumbang kepada proses detoksifikasi di hati (terutamanya peneutralan ammonia). Cecair seminal mengandungi arginine, oleh itu ia kadang-kadang digunakan dalam rawatan kompleks kemandulan pada lelaki. Sebilangan besar arginine juga terdapat di tisu penghubung dan di kulit, jadi penggunaannya berkesan untuk pelbagai kecederaan. Arginine adalah komponen penting dalam metabolisme otot. Ia membantu mengekalkan keseimbangan nitrogen optimum dalam badan, kerana ia mengambil bahagian dalam pengangkutan dan pelupusan nitrogen yang berlebihan dalam badan.

Arginine membantu mengurangkan berat badan, kerana ia menyebabkan penurunan dalam rizab lemak badan.

Arginine didapati dalam banyak enzim dan hormon. Ia mempunyai kesan merangsang pengeluaran insulin oleh pankreas sebagai komponen vasopressin (hormon pituitari) dan membantu sintesis hormon pertumbuhan. Walaupun arginine disintesis dalam badan, pembentukannya dapat dikurangkan pada bayi baru lahir. Sumber arginine adalah coklat, kelapa, produk tenusu, gelatin, daging, oat, kacang tanah, kacang soya, kenari, tepung putih, gandum, dan kuman gandum.

Orang yang mengalami jangkitan virus, termasuk Herpes simplex, tidak boleh mengambil arginin dalam bentuk bahan tambahan makanan dan harus mengelakkan memakan makanan kaya arginin. Ibu hamil dan menyusu tidak boleh makan suplemen arginin. Menerima dosis kecil arginine disyorkan untuk penyakit sendi dan tisu penghubung, untuk toleransi glukosa terjejas, penyakit hati dan kecederaan. Sambutan yang panjang tidak digalakkan.

Asparagin

Asparagin adalah perlu untuk mengekalkan keseimbangan dalam proses yang berlaku dalam sistem saraf pusat: ia menghalang kedua-dua rangsangan berlebihan dan perencatan yang berlebihan. Dia terlibat dalam sintesis asid amino di hati.

Oleh kerana asid amino ini meningkatkan daya hidup, bahan tambahan yang berasaskannya digunakan untuk keletihan. Ia juga memainkan peranan penting dalam proses metabolik. Aspartik asid sering dirawat untuk penyakit sistem saraf. Ia berguna untuk atlet, dan juga untuk pelanggaran hati. Di samping itu, ia merangsang sistem imun dengan meningkatkan pengeluaran immunoglobulin dan antibodi.

Aspartik asid didapati dalam kuantiti yang banyak dalam protein dari tumbuhan yang berasal dari benih bercambah dan dalam produk daging.

Carnitine

Sebenarnya, karnitin bukan asid amino, tetapi struktur kimianya sama dengan struktur asid amino, dan oleh itu ia biasanya dianggap bersama. Carnitine tidak terlibat dalam sintesis protein dan bukan neurotransmitter. Fungsi utamanya dalam badan adalah pengangkutan asid lemak rantaian panjang, dalam proses pengoksidaan tenaga mana yang dilepaskan. Ini adalah salah satu sumber utama tenaga untuk tisu otot. Oleh itu, karnitin meningkatkan pemprosesan lemak menjadi tenaga dan menghalang pemendapan lemak di dalam badan, terutamanya di jantung, hati, otot rangka.

Carnitine mengurangkan kemungkinan komplikasi diabetes mellitus yang berkaitan dengan metabolisme lemak yang merosot, melambatkan degenerasi lemak hati dalam alkoholisme kronik dan risiko penyakit jantung. Ia mempunyai keupayaan untuk mengurangkan tahap trigliserida dalam darah, menggalakkan penurunan berat badan dan meningkatkan kekuatan otot pada pesakit dengan penyakit neuromuskular dan meningkatkan kesan antioksidan vitamin C dan E.

Sesetengah varian distrofi otot dipercayai dikaitkan dengan kekurangan karnitin. Dengan penyakit seperti itu, orang harus menerima lebih banyak bahan ini daripada yang diperlukan oleh norma.

Ia boleh disintesis dalam tubuh dengan kehadiran besi, tiamin, piridoksin dan asid amino lisin dan metionin. Sintesis karnitin juga dilakukan dengan kehadiran jumlah vitamin C yang mencukupi. Jumlah nutrien dalam tubuh tidak mencukupi menyebabkan kekurangan karnitin. Carnitine ditelan dengan makanan, terutamanya dengan daging dan produk haiwan lain.

Kebanyakan kes kekurangan karnitin dikaitkan dengan kecacatan genetik yang ditentukan dalam proses sintesisnya. Kemungkinan manifestasi kekurangan karnitin termasuk kesedaran terjejas, kesakitan di dalam hati, kelemahan otot, obesiti.

Kerana jisim otot yang lebih besar, lelaki memerlukan lebih banyak karnitin daripada wanita. Vegetarian lebih cenderung mempunyai kekurangan nutrien ini daripada bukan vegetarian, kerana fakta bahawa karnitin tidak terdapat dalam protein dari tumbuhan asal.

Selain itu, methionine dan lysine (asid amino yang diperlukan untuk sintesis karnitin) juga tidak terdapat dalam produk tumbuhan dalam kuantiti yang mencukupi.

Vegetarian harus mengambil suplemen pemakanan atau makan makanan diperkaya lisin, seperti serpih jagung, untuk mendapatkan jumlah karnitin yang diperlukan.

Carnitine dibentangkan dalam makanan tambahan dalam pelbagai bentuk: seperti D, L-carnitine, D-carnitine, L-carnitine, asetil-L-carnitine.
Adalah lebih baik mengambil L-carnitine.

Citrulline

Citrulline kebanyakannya di dalam hati. Ia meningkatkan bekalan tenaga, merangsang sistem imun, dalam proses metabolisme bertukar menjadi L-arginine. Ia meneutralkan sel hati amonia yang merosakkan.

Cysteine ​​dan cystine

Kedua-dua asid amino ini berkait rapat antara satu sama lain, setiap molekul cystine terdiri daripada dua molekul sistein yang dihubungkan bersama. Cysteine ​​sangat tidak stabil dan mudah ditukar kepada L-cystine, dan dengan itu satu asid amino mudah disalurkan kepada yang lain jika perlu.

Kedua-dua asid amino mengandungi sulfur dan memainkan peranan penting dalam pembentukan tisu kulit dan penting untuk proses detoksifikasi. Cysteine ​​adalah sebahagian daripada alpha keratin - protein utama kuku, kulit dan rambut. Ia menggalakkan pembentukan kolagen dan meningkatkan keanjalan dan tekstur kulit. Cysteine ​​adalah sebahagian daripada protein lain dalam badan, termasuk beberapa enzim pencernaan.

Cysteine ​​membantu meneutralkan beberapa bahan toksik dan melindungi tubuh daripada kesan radiasi yang merosakkan. Ia adalah salah satu antioksidan yang paling kuat, sementara kesan antioksidannya dipertingkatkan semasa mengambilnya dengan vitamin C dan selenium.

Cysteine ​​adalah pelopor glutation, bahan yang mempunyai kesan perlindungan pada sel-sel hati dan otak akibat kerosakan alkohol, beberapa ubat dan bahan toksik yang terdapat dalam asap rokok. Cysteine ​​larut lebih baik daripada sista, dan lebih cepat digunakan di dalam badan, oleh itu ia sering digunakan dalam rawatan kompleks pelbagai penyakit. Asid amino ini terbentuk dalam badan dari L-methionine, dengan kehadiran vitamin B6 yang wajib.

Suplemen cystein diperlukan untuk arthritis rheumatoid, penyakit arteri, dan kanser. Ia mempercepat pemulihan selepas operasi, terbakar, mengikat logam berat dan besi larut. Asid amino ini juga mempercepat pembakaran lemak dan pembentukan tisu otot.

L-cysteine ​​mempunyai keupayaan untuk menghancurkan lendir di saluran udara, berkat yang sering digunakan untuk bronkitis dan emphysema. Ia mempercepat proses pemulihan dalam penyakit organ-organ pernafasan dan memainkan peranan penting dalam pengaktifan leukosit dan limfosit.

Oleh kerana bahan ini meningkatkan jumlah glutation dalam paru-paru, buah pinggang, hati dan sumsum tulang merah, ia memperlambat proses penuaan, contohnya, mengurangkan jumlah pigmen yang berkaitan dengan usia. N-asetilcysteine ​​lebih berkesan meningkatkan tahap glutation dalam badan daripada cystine atau bahkan glutathione itu sendiri.

Orang yang menghidap diabetes perlu berhati-hati apabila mengambil makanan tambahan sista, kerana ia mempunyai keupayaan untuk menyahaktifkan insulin. Dalam cystinuria, keadaan genetik yang jarang berlaku yang menyebabkan pembentukan batu sista, adalah mustahil untuk mengambil sistein.

Dimethylglycine

Dimethylglycine adalah terbitan gliserin, asid amino yang paling mudah. Ia adalah bahagian penting dari banyak bahan penting, seperti asid amino metionin dan kolin, hormon tertentu, neurotransmitter dan DNA.

Dalam jumlah kecil dimethylglycine terdapat dalam produk daging, biji dan bijirin. Walaupun tiada gejala yang dikaitkan dengan kekurangan dimetilglycine, mengambil makanan tambahan dengan dimetilglycine mempunyai beberapa kesan positif, termasuk peningkatan tenaga dan aktiviti mental.

Dimethylglycine juga merangsang sistem imun, mengurangkan kolesterol dan trigliserida dalam darah, membantu menormalkan tekanan darah dan tahap glukosa, dan juga membantu menormalkan fungsi banyak organ. Ia juga digunakan dalam serangan epilepsi.

Gamma Aminobutyric Acid

Gamma-aminobutyric acid (GABA) berfungsi dalam tubuh fungsi neurotransmitter sistem saraf pusat dan sangat diperlukan untuk metabolisme di otak. Ia terbentuk daripada asid amino lain - glutamin. Ia mengurangkan aktiviti neuron dan mencegah pengujaan sel-sel saraf.

Asid gamma-aminobutyric melegakan gairah dan mempunyai kesan menenangkan, ia juga boleh diambil sebagai penenang, tetapi tanpa risiko ketagihan. Asid amino ini digunakan dalam rawatan kompleks epilepsi dan hipertensi arteri. Oleh kerana ia mempunyai kesan yang santai, ia digunakan dalam rawatan gangguan fungsi seksual. Di samping itu, GABA ditetapkan untuk gangguan defisit perhatian. Walau bagaimanapun, asid gamma-aminobutyric berlebihan boleh meningkatkan kebimbangan, menyebabkan sesak nafas, menggegarkan ekstrem.

Asid glutamat

Asid glutamat adalah neurotransmitter yang menghantar impuls dalam sistem saraf pusat. Asid amino ini memainkan peranan penting dalam metabolisme karbohidrat dan menggalakkan penembusan kalsium melalui penghalang darah-otak.

Asid amino ini boleh digunakan oleh sel-sel otak sebagai sumber tenaga. Ia juga meneutralkan ammonia, menghilangkan atom nitrogen semasa pembentukan asid amino lain, glutamin. Proses ini adalah satu-satunya cara untuk meneutralkan ammonia di dalam otak.

Asid glutamat digunakan dalam pembetulan gangguan tingkah laku pada kanak-kanak, serta dalam rawatan epilepsi, distrofi otot, ulser, keadaan hypoglycemic, komplikasi terapi insulin diabetes dan gangguan perkembangan mental.

Glutamin

Glutamin adalah asid amino yang paling biasa dijumpai dalam otot dalam bentuk bebas. Ia sangat mudah menembusi halangan darah-otak dan di dalam sel-sel otak memasuki asid glutamat dan belakang, selain itu meningkatkan jumlah asid gamma-aminobutyric, yang diperlukan untuk mengekalkan fungsi otak normal.

Asid amino ini juga mengekalkan keseimbangan asid-asas normal dalam badan dan keadaan saluran pencernaan yang sihat, yang diperlukan untuk sintesis DNA dan RNA.

Glutamin adalah peserta aktif dalam metabolisme nitrogen. Molekulnya mengandungi dua atom nitrogen dan terbentuk daripada asid glutamat dengan penambahan satu atom nitrogen. Oleh itu, sintesis glutamin membantu menghilangkan ammonia berlebihan daripada tisu, terutamanya dari otak, dan membawa nitrogen ke dalam badan.

Glutamin didapati dalam jumlah besar dalam otot dan digunakan untuk mensintesis protein sel-sel otot rangka. Oleh itu, suplemen makanan dengan glutamin digunakan oleh pembina badan dan untuk pelbagai diet, serta untuk mencegah kehilangan otot dalam penyakit seperti neoplasma ganas dan AIDS, selepas pembedahan dan semasa rehat tidur yang berpanjangan.

Selain itu, glutamin juga digunakan dalam rawatan artritis, penyakit autoimun, fibrosis, penyakit saluran gastrousus, ulser peptik, penyakit tisu penghubung.

Asid amino ini meningkatkan aktiviti otak dan oleh itu digunakan untuk epilepsi, sindrom keletihan kronik, impotensi, skizofrenia dan demensia senile. L-glutamin mengurangkan keinginan patologi untuk alkohol, dan oleh itu digunakan dalam rawatan alkoholisme kronik.

Glutamin didapati dalam banyak produk dari sayur-sayuran dan haiwan, tetapi ia mudah dimusnahkan apabila dipanaskan. Bayam dan pasli adalah sumber glutamin yang baik, tetapi dengan syarat ia dimakan mentah.

Suplemen makanan yang mengandungi glutamin perlu disimpan hanya di tempat yang kering, sebaliknya glutamin menukarkan kepada ammonia dan asid pyroglutamic. Jangan mengambil glutamin dalam sirosis hati, penyakit buah pinggang, sindrom Reye.

Glutathione

Glutathione, seperti karnitin, bukan asid amino. Menurut struktur kimia, ia adalah tripeptida yang diperolehi dalam tubuh daripada sistein, asid glutamik dan glisin.

Glutathione adalah antioksidan. Kebanyakan glutation adalah di hati (sebahagiannya dilepaskan terus ke dalam aliran darah), serta di dalam paru-paru dan saluran gastrousus.

Ia perlu untuk metabolisme karbohidrat, dan juga melambatkan penuaan akibat kesannya pada metabolisme lipid dan mencegah berlakunya aterosklerosis. Kekurangan glutathione mempengaruhi terutamanya sistem saraf, menyebabkan koordinasi terjejas, proses pemikiran, gegaran.

Jumlah glutation dalam badan berkurangan dengan usia. Dalam hal ini, orang tua perlu menerima tambahan itu. Walau bagaimanapun, lebih baik menggunakan aditif makanan yang mengandungi sistein, asid glutamik dan glisin - iaitu bahan yang mensintesis glutation. Yang paling berkesan adalah penerimaan N-acetylcysteine.

Glycine

Glycine memperlahankan kemerosotan tisu otot, kerana ia adalah sumber creatine - bahan yang terkandung dalam tisu otot dan digunakan dalam sintesis DNA dan RNA. Glycine diperlukan untuk sintesis asid nukleik, asid hempedu dan asid amino penting dalam tubuh.

Ia adalah sebahagian daripada ubat antacid yang digunakan dalam penyakit perut, berguna untuk memperbaiki tisu yang rosak, kerana ia didapati dalam jumlah besar dalam kulit dan tisu penghubung.

Asid amino ini adalah penting untuk fungsi normal sistem saraf pusat dan penyelenggaraan keadaan kelenjar prostat yang baik. Ia berfungsi sebagai neurotransmitter yang menghambat dan, dengan itu, boleh mengelakkan sawan epilepsi.

Glycine digunakan dalam rawatan psikosis manic-depressive, ia juga boleh berkesan untuk hiperaktif. Gliserin berlebihan dalam badan menyebabkan rasa keletihan, tetapi jumlah yang mencukupi memberikan tubuh dengan tenaga. Jika perlu, glisin di dalam badan boleh menjadi serine.

Histidine

Histidine adalah asid amino penting yang mempromosikan pertumbuhan dan pembaikan tisu, yang merupakan sebahagian daripada sarung myelin yang melindungi sel saraf, dan juga perlu untuk pembentukan sel darah merah dan putih. Histidine melindungi tubuh daripada kesan radiasi yang merosakkan, menggalakkan penyingkiran logam berat dari badan dan membantu dengan AIDS.

Terlalu tinggi kandungan histidin boleh menyebabkan tekanan dan juga gangguan mental (gairah dan psikosis).

Kandungan histidin yang tidak mencukupi di dalam badan memburukkan keadaan dalam arthritis rheumatoid dan dalam pekak yang berkaitan dengan kerosakan pada saraf pendengaran. Methionine membantu mengurangkan tahap histidine dalam badan.

Histamine, komponen penting dalam banyak tindak balas imunologi, disintesis daripada histidin. Ia juga menyumbang kepada rangsangan seksual. Dalam hal ini, penggunaan serentak makanan tambahan yang mengandungi histidine, niacin dan pyridoxine (yang diperlukan untuk sintesis histamin) boleh menjadi berkesan dalam gangguan seksual.

Oleh kerana histamin merangsang rembesan jus gastrik, penggunaan histidin membantu dengan gangguan pencernaan yang berkaitan dengan keasidan rendah jus gastrik.

Orang yang menderita psikosis manik-depresi tidak boleh mengambil histidine, kecuali apabila kekurangan asid amino ini terbentuk dengan baik. Histidine terdapat dalam beras, gandum dan rai.

Isoleucine

Isoleucine adalah salah satu daripada asid amino BCAA dan asid amino penting yang diperlukan untuk sintesis hemoglobin. Ia juga menstabilkan dan mengawal tahap gula darah dan proses bekalan tenaga. Metabolisme isoleucine berlaku dalam tisu otot.

Pengambilan bersama dengan isoleucine dan valine (BCAA) meningkatkan ketahanan dan menggalakkan pemulihan tisu otot, yang amat penting untuk atlet.

Isoleucine diperlukan untuk banyak penyakit mental. Kekurangan asid amino ini membawa kepada gejala yang serupa dengan hipoglisemia.

Sumber makanan isoleucine termasuk badam, kacang, ayam, kacang, telur, ikan, lentil, hati, daging, rai, kebanyakan biji, dan protein soya.

Terdapat aditif makanan aktif biologi yang mengandungi isoleucine. Adalah perlu untuk melihat keseimbangan yang betul antara isoleucine dan dua asid amino BCAA bercabang - leucine dan valine.

Leucine

Leucine adalah asid amino penting, bersama dengan isoleucine dan valine yang berkaitan dengan tiga asid amino BCAA bercabang. Bertindak bersama, mereka melindungi tisu otot dan merupakan sumber tenaga, serta menyumbang kepada pemulihan tulang, kulit, otot, sehingga penggunaan mereka sering disarankan semasa tempoh pemulihan selepas kecederaan dan operasi.

Leucine juga sedikit menurunkan paras gula darah dan merangsang pembebasan hormon pertumbuhan. Sumber makanan leucine termasuk beras perang, kacang, daging, kacang, kedelai dan tepung gandum.

Makanan tambahan yang mengandungi leucine digunakan dalam kombinasi dengan valine dan isoleucine. Mereka perlu diambil dengan berhati-hati agar tidak menyebabkan hipoglikemia. Leucine yang berlebihan boleh meningkatkan jumlah ammonia di dalam badan.

Lysine

Lysine - asid amino penting yang merupakan sebahagian daripada hampir semua protein. Ia adalah perlu untuk pembentukan tulang yang normal dan pertumbuhan kanak-kanak, menggalakkan penyerapan kalsium dan penyelenggaraan metabolisme nitrogen biasa pada orang dewasa.

Asid amino ini terlibat dalam sintesis antibodi, hormon, enzim, pembentukan kolagen dan pembaikan tisu. Lysine digunakan dalam tempoh pemulihan selepas pembedahan dan kecederaan sukan. Ia juga merendahkan trigliserida serum.

Lysine mempunyai kesan antivirus, terutama untuk virus yang menyebabkan herpes dan jangkitan pernafasan akut. Mengambil suplemen yang mengandungi lisin dalam kombinasi dengan vitamin C dan bioflavonoid disyorkan untuk penyakit virus.

Kekurangan asid amino penting ini boleh membawa kepada anemia, pendarahan pada bola mata, gangguan enzimatik, kerengsaan, keletihan dan kelemahan, selera makan yang tidak enak, kerentanan pertumbuhan dan penurunan berat badan, serta gangguan sistem reproduktif.

Sumber makanan lisin adalah keju, telur, ikan, susu, kentang, daging merah, produk soya dan ragi.

Methionine

Methionine adalah asid amino penting yang membantu pemprosesan lemak, mencegah pemendapan mereka di hati dan di dinding arteri. Sintesis taurine dan sistein bergantung kepada jumlah metionin dalam tubuh. Asid amino ini menggalakkan pencernaan, menyediakan proses detoksifikasi (terutamanya peneutralan logam toksik), mengurangkan kelemahan otot, melindungi terhadap radiasi, berguna untuk osteoporosis dan alahan kimia.

Asid amino ini digunakan dalam rawatan arthritis rheumatoid dan toksikosis kehamilan. Methionine mempunyai kesan antioksida yang jelas, kerana ia adalah sumber sulfur yang baik, yang tidak mengaktifkan radikal bebas. Ia digunakan dalam sindrom Gilbert, fungsi hati yang tidak normal. Methionine juga diperlukan untuk sintesis asid nukleik, kolagen dan banyak protein lain. Ia berguna untuk wanita yang menerima kontraseptif hormon oral. Methionine menurunkan tahap histamin dalam tubuh, yang boleh berguna dalam skizofrenia, apabila jumlah histamin meningkat.

Methionine dalam badan masuk ke sistein, yang merupakan pendahulunya glutation. Ini sangat penting dalam hal keracunan, apabila sejumlah besar glutation diperlukan untuk meneutralkan toksin dan melindungi hati.

Sumber makanan methionine: kekacang, telur, bawang putih, lentil, daging, bawang, kacang soya, biji dan yogurt.

Ornithine

Ornithine membantu melepaskan hormon pertumbuhan, yang membantu membakar lemak di dalam badan. Kesan ini dipertingkatkan dengan penggunaan ornithine dalam kombinasi dengan arginine dan carnitine. Ornithine juga penting untuk sistem imun dan fungsi hati, mengambil bahagian dalam proses detoksifikasi dan memulihkan sel-sel hati.

Ornithine dalam tubuh disintesis daripada arginine dan, pada gilirannya, berfungsi sebagai prekursor untuk citrulline, proline, asid glutamat. Kepekatan tinggi ornithine terdapat pada kulit dan tisu penghubung, jadi asid amino ini membantu mengembalikan tisu yang rosak.

Jangan memberi suplemen makanan secara biologi yang mengandungi ornithine, anak-anak, ibu hamil dan menyusu, serta orang yang mempunyai sejarah skizofrenia.

Phenylalanine

Phenylalanine adalah asid amino penting. Di dalam badan, ia boleh berubah menjadi asid amino lain - tirosin, yang pada gilirannya digunakan dalam sintesis dua neurotransmiter utama: dopamin dan norepinefrin. Oleh itu, asid amino ini memberi kesan kepada mood, mengurangkan kesakitan, meningkatkan memori dan keupayaan pembelajaran, menindas selera makan. Ia digunakan dalam rawatan artritis, kemurungan, sakit semasa haid, migrain, obesiti, penyakit Parkinson dan skizofrenia.

Phenylalanine didapati dalam tiga bentuk: L-phenylalanine (bentuk semulajadi dan sebahagian daripada protein badan manusia), D-phenylalanine (bentuk cermin sintetik, mempunyai kesan analgesik), DL-phenylalanine (menggabungkan ciri-ciri berguna dua bentuk terdahulu, biasanya digunakan dalam sindrom pramenstruasi.

Makanan tambahan yang mengandungi phenylalanine tidak memberi wanita hamil, orang dengan serangan kebimbangan, diabetes, tekanan darah tinggi, fenilketonuria, melanoma pigmen.

Proline

Proline meningkatkan keadaan kulit dengan meningkatkan pengeluaran kolagen dan mengurangkan kehilangannya dengan usia. Membantu memulihkan permukaan tulang rawan sendi, menguatkan ligamen dan otot jantung. Untuk menguatkan tisu penghubung, proline lebih baik digunakan dalam kombinasi dengan vitamin C.

Proline memasuki badan terutamanya daripada produk daging.

Serine

Serine diperlukan untuk metabolisme lemak dan asid lemak biasa, pertumbuhan tisu otot dan penyelenggaraan keadaan normal sistem imun.

Serine disintesis dalam badan daripada glisin. Sebagai agen pelembab adalah sebahagian daripada banyak produk kosmetik dan persediaan dermatologi.

Taurine

Taurine sangat tertumpu pada otot jantung, sel darah putih, otot rangka, dan sistem saraf pusat. Ia mengambil bahagian dalam sintesis banyak asid amino lain, dan juga merupakan sebahagian daripada komponen utama hempedu, yang diperlukan untuk pencernaan lemak, penyerapan vitamin larut lemak dan untuk mengekalkan paras kolesterol normal dalam darah.

Oleh itu, taurin berguna dalam aterosklerosis, edema, penyakit jantung, hipertensi arteri dan hypoglycemia. Taurin diperlukan untuk metabolisme normal natrium, kalium, kalsium dan magnesium. Ia menghalang penguraian kalium dari otot jantung dan oleh itu menyumbang kepada pencegahan gangguan irama jantung tertentu. Taurine mempunyai kesan perlindungan pada otak, terutama semasa dehidrasi. Ia digunakan dalam rawatan kebimbangan dan keghairahan, epilepsi, hiperaktif, sawan.

Suplemen makanan secara aktif secara biologi dengan taurine memberi kanak-kanak dengan sindrom Down dan distrofi otot. Di beberapa klinik, asid amino ini termasuk dalam terapi kompleks untuk kanser payudara. Pengekstrakan taurine yang berlebihan dari tubuh berlaku di pelbagai keadaan dan gangguan metabolik.

Arrhythmias, gangguan pembentukan platelet, candidiasis, tekanan fizikal atau emosi, penyakit usus, kekurangan zink dan penyalahgunaan alkohol menyebabkan kekurangan taurine di dalam badan. Penyalahgunaan alkohol juga mengganggu keupayaan tubuh untuk menyerap taurin.

Dengan kencing manis, keperluan tubuh untuk kenaikan taurin, dan sebaliknya, penggunaan suplemen makanan yang mengandungi taurine dan cystine mengurangkan keperluan untuk insulin. Taurin ditemui dalam telur, ikan, daging, susu, tetapi tidak terdapat dalam protein sayuran.

Ia disintesis dalam hati dari sistein dan dari methionine dalam organ-organ dan tisu-tisu lain, dengan syarat terdapat jumlah vitamin B6 yang mencukupi. Dengan gangguan genetik atau metabolik yang mengganggu sintesis taurine, suplemen dengan asid amino ini diperlukan.

Threonine

Threonine adalah asid amino penting yang membantu mengekalkan metabolisme protein biasa dalam tubuh. Ia penting untuk sintesis kolagen dan elastin, membantu hati dan mengambil bahagian dalam metabolisme lemak dalam kombinasi dengan asid aspartik dan metionin.

Threonine didapati di jantung, sistem saraf pusat, otot rangka dan menghalang lemak yang disimpan di hati. Asid amino ini merangsang sistem imun, kerana ia mempromosikan pengeluaran antibodi. Threonine sangat kecil dalam bijirin, jadi vegetarian lebih cenderung mempunyai kekurangan asid amino ini.

Tryptophan

Tryptophan adalah asid amino penting yang diperlukan untuk pengeluaran niasin. Ia digunakan untuk mensintesis serotonin di otak, salah satu neurotransmiter yang paling penting. Tryptophan digunakan untuk insomnia, kemurungan dan untuk menstabilkan mood.

Ia membantu dengan sindrom hiperaktif pada kanak-kanak, digunakan untuk penyakit jantung, mengawal berat badan, mengurangkan selera makan, dan meningkatkan pembebasan hormon pertumbuhan. Membantu dengan serangan migrain, membantu mengurangkan kesan berbahaya nikotin. Kekurangan tryptophan dan magnesium boleh meningkatkan kekejangan arteri koronari.

Sumber makanan terkaya tryptophan termasuk beras perang, keju negara, daging, kacang, dan protein soya.

Tyrosine

Tyrosine adalah pelopor neurotransmitter norepinephrine dan dopamin. Asid amino ini terlibat dalam peraturan mood; Kekurangan tyrosine menyebabkan kekurangan norepinefrin, yang pada gilirannya membawa kepada kemurungan. Tyrosine menekan selera makan, membantu mengurangkan lemak, mempromosikan pengeluaran melatonin dan meningkatkan fungsi kelenjar adrenal, tiroid dan hipofisis.

Tyrosine juga terlibat dalam pertukaran fenilalanin. Hormon tiroid terbentuk apabila atom-atom yodium dilekatkan pada tirosin. Oleh itu, tidak menghairankan bahawa paras tirosin plasma rendah dikaitkan dengan hipotiroidisme.

Gejala kekurangan tyrosin juga tekanan darah rendah, suhu badan yang rendah dan sindrom kaki resah.

Tambahan makanan secara biologi dengan tirosin digunakan untuk melegakan tekanan, mereka dipercayai membantu dengan sindrom keletihan kronik dan narcolepsy. Mereka digunakan untuk kegelisahan, kemurungan, alahan dan sakit kepala, serta untuk tidak disesuaikan daripada ubat-ubatan. Tyrosine mungkin berguna dalam penyakit Parkinson. Sumber asli tirosin adalah badam, alpukat, pisang, produk tenusu, biji labu dan bijan.

Tyrosine boleh disintesis daripada fenilalanin dalam tubuh manusia. Tambahan diet dengan fenilalanin paling baik diambil pada waktu tidur atau dengan makanan yang mengandungi sejumlah besar karbohidrat.

Semasa rawatan dengan perencat monoamine oxidase (biasanya ditetapkan untuk kemurungan), produk yang mengandungi tyrosine harus hampir sepenuhnya ditinggalkan dan tambahan dengan tirosin tidak boleh diambil, kerana ini boleh menyebabkan kenaikan tekanan darah yang tidak dijangka dan tajam.

Valin

Valine adalah asid amino penting yang mempunyai kesan merangsang, salah satu asid amino BCAA, jadi ia boleh digunakan oleh otot sebagai sumber tenaga. Valine diperlukan untuk metabolisme otot, memperbaiki tisu yang rosak dan mengekalkan metabolisme nitrogen biasa dalam badan.

Valine sering digunakan untuk membetulkan kekurangan asid amino ketara akibat kecanduan dadah. Tahapnya yang tinggi di dalam badan boleh menyebabkan gejala seperti paresthesia (benjolan angsa pada kulit), malah halusinasi.
Valine didapati dalam makanan berikut: bijirin, daging, cendawan, produk tenusu, kacang tanah, protein soya.

Pengambilan Valine dalam bentuk makanan tambahan harus seimbang dengan pengambilan asid amino BCAA bercabang - L-leucine dan L-isoleucine.

http://www.5lb.ru/articles/sport_supplements/amino_acid/amino_spisok.html

Klasifikasi Amino

I. Physico-chemical - berdasarkan perbezaan sifat-sifat fizikokimia asid amino.

1) asid amino hidrofobik (bukan kutub). Komponen radikal biasanya mengandungi kumpulan hidrokarbon dan cincin aromatik. Asid amino hidrofobik termasuk ala, val, leu, kelenjar, fen, tiga, bertemu.

2) hidrofilik (polar) asid amino yang tidak dicaj. Radikal asid amino tersebut mengandungi kumpulan kutub (-OH, -SH, -NH2). Kumpulan-kumpulan ini berinteraksi dengan molekul air dipole yang berorientasikan di sekelilingnya. Polar yang tidak dicas termasuk gly, ser, thr, thyr, cis, gln, asn.

3) Asid amino yang dikenakan polar. Ini termasuk asid aspartik dan glutamat. Dalam persekitaran yang neutral, asp dan glu memperoleh caj negatif.

4) polar positif mengikat asid amino: arginine, lysine dan histidine. Mempunyai kumpulan amino tambahan (atau cincin imidazole, seperti histidine) dalam radikal. Dalam persekitaran yang neutral, lys, arg, dan gαis memperoleh caj positif.

Ii. Klasifikasi biologi.

1) Asid amino yang penting tidak boleh disintesis dalam tubuh manusia dan mestilah berasal dari makanan (poros, lumpur, ley, lys, meth, thr, tiga, pengering rambut) dan 2 lagi asid amino adalah sebahagiannya tidak diperlukan (arg, gis).

2) Asid amino boleh diganti boleh disintesis dalam tubuh manusia (asid glutamat, glutamin, proline, alanine, asid aspartik, asparagine, tirosin, sistein, serine dan glisin).

Struktur asid amino. Semua asid amino adalah asid α-amino. Kumpulan amino bahagian biasa dari semua asid amino dilampirkan pada atom α-karbon. Asam amino mengandungi kumpulan karboksil -COOH dan kumpulan amino -NH2. Dalam protein, kumpulan-kumpulan ionogenik sebahagian biasa daripada asid amino mengambil bahagian dalam pembentukan ikatan peptida, dan semua sifat protein ditentukan hanya oleh sifat radikal asid amino. Sebatian amfoterik asid amino. Titik isoelektrik asid amino adalah nilai pH di mana bahagian maksimum molekul asid amino mempunyai sifar caj.

Sifat fiziko-kimia protein.

Pengasingan dan pemurnian: pemisahan elektroforetik, penapisan gel, dan lain-lain jisim molekul protein, amphoterisiti, kelarutan (penghidratan, garam keluar). Denaturasi protein, kebalikannya.

Berat molekul. Protein adalah polimer yang mengandungi nitrogen organik berat molekul tinggi yang dibina daripada asid amino. Jisim molekul protein bergantung kepada jumlah asid amino dalam setiap subunit.

Ciri penimbal. Protein adalah polyelectrolytes amphoteric, iaitu. Mereka menggabungkan sifat berasid dan asas. Bergantung kepada ini, protein boleh berasid dan asas.

Faktor penstabilan protein dalam larutan. SHELL HYDRATE adalah lapisan molekul air, yang pasti berorientasikan pada permukaan molekul protein. Permukaan molekul protein yang paling bermuatan negatif, dan polip molekul air tertarik kepadanya dengan tiang positif mereka.

Faktor-faktor yang mengurangkan kelarutan protein. Nilai pH di mana protein menjadi neutral elektrik dipanggil titik isoelektrik (IEP) protein. Untuk protein utama, IEP berada dalam medium alkali, untuk berasid - dalam medium berasid. Denaturasi adalah pelanggaran berikutan struktur protein kuaterner, tersier, dan sekunder, disertai dengan kehilangan sifat biologi. Protein denatured precipitates. Adalah mungkin untuk mendakan protein dengan menukar pH medium (IEP), sama ada dengan mengalirkannya atau bertindak dalam beberapa faktor denaturasi. Faktor-faktor fizikal: 1. Suhu yang tinggi.

Sebahagian daripada protein mengalami denaturasi pada 40-50. 2. Sinaran ultraviolet 3. Sinar-X dan radiasi radioaktif 4. Ultrasound 5. Tindakan mekanikal (contohnya, getaran). Faktor kimia: 1. Asid pekat dan alkali. 2. Garam logam berat (contohnya, CuSO4). 3. Pelarut organik (etil alkohol, aseton) 4. Garam neutral logam alkali dan alkali tanah (NaCl, (NH4) 2SO4)

Organisasi struktur molekul protein.

Struktur utama, menengah, tertiari. Hubungan yang terlibat dalam penstabilan struktur. Ketergantungan sifat-sifat biologi protein pada struktur menengah dan tertiari. Struktur protein kuaterner. Ketergantungan aktiviti biologi protein pada struktur kuaternary (perubahan dalam pengesahan protomer).

Terdapat empat peringkat organisasi spatial protein: struktur utama, sekunder, tertiari dan kuaterner molekul protein. Struktur utama protein ialah urutan asid amino dalam rantai polipeptida (PPC). Ikatan peptida terbentuk hanya oleh kumpulan alfa-amino dan kumpulan alfa-karboksil asid amino. Struktur sekunder adalah organisasi spatial teras rantai polipeptida dalam bentuk struktur α-helix atau β-dilipat. Dalam α-helix selama 10 pusingan terdapat 36 residu asid amino. Α-helix diperbetulkan dengan bantuan ikatan hidrogen antara kumpulan NH satu gegelung helix dan kumpulan C = O gegelung tetangga.

Struktur yang dilipat β juga dikekalkan oleh ikatan hidrogen antara kumpulan C = O dan NH. Struktur tertiari - susunan bersama bersama dalam ruang lingkaran berbentuk lingkaran dan lipatan rantai polipeptida. Ikatan disulfida yang kuat dan semua jenis ikatan lemah (ionik, hidrogen, hidrofobik, interaksi van der Waals) terlibat dalam pembentukan struktur tersier. Struktur kuarum - organisasi tiga dimensi dalam ruang beberapa rantaian polipeptida. Setiap rantai dipanggil subunit (atau protomer). Oleh itu, protein dengan struktur kuarum dipanggil protein oligomerik.

4. Protein ringkas dan kompleks, klasifikasi mereka.

Sifat ikatan kumpulan prostetik dengan protein. Fungsi biologi protein. Kapasiti untuk interaksi tertentu dengan ligan.

Protein sederhana dibina daripada sisa-sisa asid amino dan, apabila dihidrolisiskan, pecah, masing-masing, hanya menjadi asid amino bebas. Protein kompleks adalah protein dua komponen yang terdiri daripada beberapa protein mudah dan komponen bukan protein, dipanggil kumpulan prostetik. Dalam hidrolisis protein kompleks, sebagai tambahan kepada asid amino bebas, bahagian nonprotein atau produk penguraiannya dibebaskan. Protein sederhana, pada gilirannya, dibahagikan berdasarkan beberapa kriteria yang dipilih secara konvensional ke dalam beberapa subkelompok: protin, histon, albumin, globulin, prolamin, glutelin, dan sebagainya.

Pengelasan protein kompleks:

- phosphoprotein (mengandungi asid fosforik), kromoprotein (pigmen adalah sebahagian daripada mereka)

- nukleoprotein (mengandungi asid nukleat), glikoprotein (mengandungi karbohidrat),

- lipoprotein (mengandungi lipid) dan metalloprotein (mengandungi logam).

Pusat aktif molekul protein. Apabila protein berfungsi, mereka mengikat ligan - bahan berat molekul yang rendah boleh berlaku. Liganya menyertai tapak tertentu dalam molekul protein - pusat aktif. Pusat aktif terbentuk di peringkat tertiari dan kuartalan organisasi molekul protein dan terbentuk kerana tarikan radikal sisi asid amino tertentu (bentuk ikatan hidrogen antara kumpulan -OH, ikatan hidrogen aromatik dikaitkan dengan interaksi hidrofobik, -COOH dan -NH2 - ikatan ionik).

Protein yang mengandungi karbohidrat: glycoproteins, proteoglycans.

Karbohidrat utama badan manusia: monosakarida, disakarida, glikogen, heteropolysakarida, struktur dan fungsi mereka.

Protein yang mengandungi karbohidrat (glycoprotein dan proteoglycans). kumpulan prostetik glycoproteins boleh diwakili oleh monosakarida (glukosa, galaktosa, mannose, fruktosa, 6-dezoksigalaktozoy) amina dan derivatif acetylated gula amino (atsetilglyukoza, atsetilgalaktoza. molekul Pegangan karbohidrat glycoproteins mempunyai sehingga 35%. glycoproteins protein terutamanya globular. Komponen karbohidrat proteoglisans boleh diwakili oleh beberapa rangkaian heteropolysaccharides.

Fungsi biologi glikoprotein:

1. pengangkutan (protein darah globulins ion pengangkutan besi, tembaga, hormon steroid);

2. pelindung: fibrinogen menjalankan pembekuan darah; b. imunoglobulin memberikan perlindungan imun;

3. reseptor (reseptor terletak pada permukaan sel membran, yang memberikan interaksi tertentu).

4. enzimatik (cholinesterase, ribonuclease);

5. hormon (hormon pituitari anterior - gonadotropin, thyrotropin).

Fungsi biologi proteoglisans: asid sulfurik hyaluronik dan chondroitin, sulfat kerat berfungsi, struktur, mengikat, fungsi permukaan permukaan.

Lipoprotein tisu manusia. Klasifikasi lipid.

Perwakilan utama: triacylglycerols, phospholipids, glycolipids, kolesterida. Struktur dan fungsi mereka. Asid lemak penting dan derivatifnya. Komposisi, struktur dan fungsi lipoprotein darah.

Nukleoprotein.

Ciri-ciri bahagian protein. Sejarah penemuan dan kajian asid nukleik. Struktur dan fungsi asid nukleik. Struktur primer dan sekunder DNA dan RNA. Jenis RNA. Struktur kromosom.

Nukleoprotein adalah protein kompleks yang mengandungi protein (protin atau histone), bahagian nonprotein diwakili oleh asid nukleik (NC): asid deoksiribonukleat (DNA) dan asid ribonukleat (RNA). Protin dan histones adalah protein dengan sifat asas yang ketara, sejak mereka mengandungi lebih daripada 30% arg dan liz.

Asid nukleat (NK) adalah rantai polimer panjang yang terdiri daripada beribu-ribu unit monomerik yang dihubungkan dengan ikatan 3 ', 5'-fosfodit. Monomer NK adalah mononukleotida, yang terdiri daripada asas nitrogen, pentosa, dan residu asid fosforik. Asas nitrogen adalah purine (A dan G) dan pyrimidine (C, U, T). Β-D-ribose atau β -D-deoxyribose bertindak sebagai pentose. Asas nitrogenus disambungkan kepada pentosa oleh ikatan N-glikosid. Pentose dan fosfat dikaitkan bersama oleh ikatan ester antara kumpulan -OH yang terletak di atom C5'-pentose dan fosfat.

Jenis-jenis asid nukleik:

1. DNA mengandungi A, G, T dan C, asid deoksiribosa dan asid fosforik. DNA terletak di dalam nukleus sel dan membentuk asas protein khromatin kompleks.

2. RNA mengandungi A, G, Y dan C, ribosa dan asid fosforik.

Terdapat 3 jenis RNA:

a) m-RNA (maklumat atau matriks) - satu salinan segmen DNA, mengandungi maklumat mengenai struktur protein;

b) RRNA membentuk tulang ribosom dalam sitoplasma, memainkan peranan penting dalam pemasangan protein pada ribosom semasa terjemahan;

c) t-RNA terlibat dalam pengaktifan dan pengangkutan AK kepada ribosom, yang dilokalkan dalam sitoplasma. NC mempunyai struktur utama, menengah dan tersier.

Struktur utama NK adalah sama untuk semua jenis - rantai polinukleotida linear di mana mononukleotida dihubungkan dengan ikatan 3 ', 5'-fosfodiester. Setiap rantaian polynucleotide mempunyai 3 'dan 5', hujung ini dikenakan caj negatif.

Struktur sekunder DNA adalah heliks ganda. DNA terdiri daripada 2 rantai yang berputar di lingkaran ke kanan di sekitar paksi. Gegelung gegelung = 10 nukleotida, yang panjangnya 3.4 nm. Kedua-dua helix adalah antiparallel.

Struktur DNA tersier adalah hasil tambahan molekul DNA di ruang angkasa. Ini berlaku apabila DNA berinteraksi dengan protein. Apabila berinteraksi dengan octamer histone, helix berganda dilukai pada octamer, iaitu. menjadi heliks super.

Struktur sekunder RNA adalah benang polynucleotide melengkung di ruang angkasa. Kelengkungan ini disebabkan oleh pembentukan ikatan hidrogen di antara asas nitrogenous pelengkap. Dalam t-RNA, struktur sekunder diwakili oleh "daun semanggi", di mana saya membezakan antara kawasan pelengkap dan tidak pelengkap. Struktur sekunder p-RNA adalah heliks RNA melengkung tunggal, dan tertiari - rangka ribosom. Tiba dari nukleus ke CZ, m-RNA membentuk kompleks dengan protein tertentu, informeromeres (struktur tersier m-RNA) dan dipanggil inforsom.

Chromoprotein, klasifikasi mereka. Flavoprotein, struktur dan fungsi mereka.

Hemoprotein, struktur, wakil: hemoglobin, myoglobin, katalase, peroxidase, cytochrome. Fungsi hemoprotein.

Phosphoproteins sebagai kumpulan prostetik mengandungi residu asid fosforik. Contoh: kasein dan kaseinogen susu, keju kotej, produk tenusu, kuning telur putih, ovalbumin kuning telur, ichtullin telur ikan. Sel kaya dengan fosfoprotein CNS.

Phosphoprotein mempunyai pelbagai fungsi:

1. Fungsi pemakanan. Phosphoprotein produk tenusu mudah dicerna, diserap, dan merupakan sumber asid amino dan fosforus penting untuk sintesis protein dalam tisu bayi.

2. Asam fosforik diperlukan untuk pembentukan tisu saraf dan tulang kanak-kanak.

3. Asid fosforik terlibat dalam sintesis fosfolipid, fosfoprotein, nukleotida, asid nukleik.

4. Asid fosforik mengawal aktiviti enzim melalui fosforilasi dengan penyertaan enzim protein kinase. Fosfat menyertai kumpulan -O serine atau threonine dengan ikatan ester: Chromoprotein adalah protein kompleks dengan bahagian bukan protein yang dicat. Ini termasuk flavoprotein (kuning) dan hemoprotein (merah). Flavoproteins sebagai kumpulan prostetik mengandungi derivatif vitamin B2 - flavin: flavin adenine dinucleotide (FAD) atau flavin mononucleotide (FMN). Mereka adalah bahagian bukan protein enzim dehidrogenase yang memangkinkan tindak balas redoks.

Hemoprotein sebagai kumpulan bukan protein mengandungi kompleks porfirin heme - besi.

Hemoprotein dibahagikan kepada dua kelas:

1. enzim: catalase, peroxidase, cytochrome;

2. bukan enzim: hemoglobin dan myoglobin.

Enzim catalase dan peroksidase memusnahkan hidrogen peroksida, cytochromes adalah pembawa elektron dalam rantaian pengangkutan elektron. Bukan enzim. Hemoglobin mengangkut oksigen (dari paru-paru ke tisu) dan karbon dioksida (dari tisu ke paru-paru); myoglobin - depot oksigen dalam otot bekerja. Hemoglobin adalah tetramer, kerana terdiri daripada 4 subunit: globin dalam tetramer ini diwakili oleh 4 polipeptida rantai 2 jenis: 2 α dan 2 β rantai. Setiap subunit dikaitkan dengan heme. Jenis hemoglobin fisiologi: 1. HbP - hemoglobin primitif terbentuk dalam embrio. 2. HbF - hemoglobin janin - hemoglobin janin. Menggantikan HbP dengan HbF berlaku pada usia 3 bulan.

Enzim, sejarah penemuan dan kajian enzim, terutamanya pemangkinan enzimatik.

Kekhususan enzim. Ketergantungan kadar tindak balas enzimatik terhadap suhu, pH, kepekatan enzim dan substrat.

Enzim adalah pemangkin biologi sifat protein, dibentuk oleh sel hidup, bertindak dengan aktiviti yang tinggi dan khusus.

Kesamaan enzim dengan pemangkin bukan biologi ialah:

• enzim memancarkan reaksi energik mungkin;
• tenaga sistem kimia tetap berterusan;
• semasa pemangkinan, arah reaksi tidak berubah;
• enzim tidak digunakan semasa reaksi.

Perbezaan enzim daripada pemangkin bukan biologi adalah seperti berikut:

• kadar tindak balas enzimatik adalah lebih tinggi daripada tindak balas yang dipangkin oleh pemangkin bukan protein;
• enzim mempunyai kekhususan tinggi;
• tindak balas enzimatik berlaku di dalam sel, i.e. pada 37 ° C, tekanan atmosfera yang berterusan dan pH fisiologi;
• kadar tindak balas enzimatik boleh diselaraskan.

Klasifikasi moden enzim adalah berdasarkan kepada sifat transformasi kimia yang mereka catalyze. Klasifikasi berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisasi oleh enzim.

Enzim dibahagikan kepada 6 kelas:

1. Oxidoreductases catalyze reaksi redoks

4. LiAZ - pecahan substrat bukan hidrolik

6. Ligase (sintetik) - sintesis menggunakan tenaga (ATP)

Nomenklatur Enzim.

1. Nama remeh (pepsin, trypsin).

2. Nama enzim boleh dibentuk dari nama substrat dengan penambahan akhir "ase"

(arginase menghidrolisis arginin asid amino).

3. Menambah akhir "aza" kepada nama tindak balas pemangkin (hydrolase catalyzes)

hidrolisis, dehidrogenase - dehidrogenasi molekul organik, iaitu. penyingkiran proton dan elektron dari substrat).

4. Nama rasional - nama substrat dan sifat tindak balas reaksi yang dikandung (ATP + hexose hexose-6-phosphate + ADP. Enzim: ATP: D-hexose-6-phosphotransferase).

5. Pengindeksan enzim (setiap indeks diberikan 4 indeks atau nombor urutan): 1.1.1.1 - ADH, 1.1.1.27 - LDH.

Ketergantungan kadar tindak balas enzimatik pada pH medium. Bagi setiap enzim, terdapat nilai pH di mana aktiviti maksimumnya diperhatikan. Penyimpangan dari nilai pH optimum membawa kepada penurunan aktiviti enzim. Pengaruh pH terhadap aktiviti enzim dikaitkan dengan pengionan kumpulan berfungsi asid amino protein ini, yang memastikan pengoptimalan optimum pusat aktif enzim. Apabila pH berubah dari nilai optimum, pengionan kumpulan fungsi molekul protein berubah.

Sebagai contoh, semasa pengasidan medium, kumpulan amino bebas protonated (NH₃ + ), dan apabila alkali, proton dipotong daripada kumpulan karboksil (СОО -). Ini membawa kepada perubahan dalam pengesahan molekul enzim dan pengesahan pusat aktif; oleh itu, lampiran substrat, cofactors dan coenzymes ke pusat aktif terjejas. Enzim yang bekerja dalam keadaan berasid persekitaran (contohnya, pepsin dalam perut atau enzim lisosom), secara evolusi memperoleh pengesahan yang memastikan kerja enzim pada nilai pH berasid. Walau bagaimanapun, kebanyakan enzim manusia mempunyai pH yang optimum dengan neutral, bersamaan dengan nilai pH fisiologi.

Ketergantungan kadar tindak balas enzimatik pada suhu sederhana. Meningkatkan suhu ke had tertentu mempengaruhi kadar tindak balas enzimatik, seperti kesan suhu pada sebarang reaksi kimia. Dengan peningkatan suhu, pergerakan molekul dipercepatkan, yang membawa kepada peningkatan kebarangkalian interaksi reaktan. Di samping itu, suhu boleh meningkatkan tenaga molekul yang bertindak balas, yang juga membawa kepada pecutan reaksi.

Walau bagaimanapun, kadar tindak balas kimia yang dikatalisis oleh enzim mempunyai optimum suhunya, lebihannya disertai oleh penurunan aktiviti enzimatik, yang disebabkan oleh denaturasi haba molekul protein. Bagi kebanyakan enzim manusia, suhu optimum ialah 37-38 ° C. Spesifik - selektif enzim yang sangat tinggi berhubung dengan substrat. Kekhususan enzim dijelaskan oleh kebetulan konfigurasi spatial substrat dan pusat substrat (kebetulan sterik). Untuk kekhususan enzim bertanggungjawab sebagai pusat aktif enzim, dan keseluruhan molekul proteinnya. Pusat aktif enzim menentukan jenis tindak balas yang boleh dilakukan oleh enzim ini. Terdapat tiga jenis kekhususan:

Khas kekhususan. Enzim yang bertindak ke atas satu substrat mempunyai kekhususan ini. Sebagai contoh, sukrosa hanya menghidrolisis sukrosa, laktase - laktosa, maltase - maltosa, urease - urea, arginase - arginine, dll. Kekhususan relatif adalah keupayaan enzim untuk bertindak pada sekumpulan substrat dengan jenis bon umum, iaitu. kekhususan relatif ditunjukkan hanya berkaitan dengan jenis ikatan tertentu dalam kumpulan substrat. Contoh: lipase memecahkan ikatan ester dalam lemak haiwan dan sayuran. Amilase menghidrolisis ikatan α-glikosidik dalam kanji, dextrins dan glikogen. Alkohol dehidrogenase mengoksidakan alkohol (metanol, etanol, dan sebagainya).

Kekhususan stereehemikal adalah keupayaan enzim untuk bertindak pada hanya satu stereoisomer.

Sebagai contoh: 1) α, β-isomerisme: α - amilase air liur dan jus pankreas hanya membahagi ikatan α-glucosidic dalam kanji dan tidak memecah ikatan β-glukosidul selulosa. Aktiviti enzim unit antarabangsa (IU) adalah jumlah enzim yang mampu mengubah 1 μmol substrat menjadi produk reaksi dalam 1 min pada 25 ° C dan pada pH optimum. Catal adalah sepadan dengan jumlah pemangkin yang mampu mengubah 1 mol substrat ke dalam produk selama 1 saat pada 25 ° C dan pH optimum. Aktiviti khusus enzim adalah bilangan unit enzim aktiviti enzim setiap 1 mg protein. Aktiviti molar adalah nisbah bilangan unit aktiviti enzim catal atau IU kepada bilangan tahi enzim.

Struktur enzim. Struktur dan fungsi pusat aktif.

Mekanisme tindakan enzim. Cofactors enzim: ion logam dan koenzim, penyertaan mereka dalam enzim. Pengaktif enzim: mekanisme tindakan. Inhibitor reaksi enzimatik: berdaya saing, tidak kompetitif, tidak dapat dipulihkan. Ubat - enzim perencat (contoh).

Menurut struktur enzim boleh:

1. satu komponen (protein mudah),

2. dua komponen (protein kompleks).

Enzim - protein mudah - termasuk enzim pencernaan (pepsin, trypsin). Enzim - protein kompleks - termasuk enzim yang memangkinkan tindak balas redoks. Untuk aktiviti pemangkin enzim dua komponen, komponen kimia tambahan yang dipanggil cofactor diperlukan; ia boleh dimainkan sebagai bahan bukan organik (besi, magnesium, zink, tembaga, dan sebagainya) dan bahan organik - coenzymes (sebagai contoh, bentuk vitamin aktif).

Kedua-dua ion coenzyme dan ion (cofactor) diperlukan untuk pengoperasian beberapa enzim. Coenzymes - sifat molekul rendah organik sifat bukan protein, yang berkaitan dengan bahagian protein enzim sementara dan lemah. Dalam kes apabila bahagian protein bukan enzim (koenzim) terikat kepada protein yang teguh dan kekal, maka bahagian bukan protein ini disebut kumpulan prostetik. Bahagian protein protein enzim kompleks dipanggil apoenzyme. Bersama-sama, apoenzyme dan cofactor membentuk holoenzyme.

Dalam proses pemangkinan enzimatik, tidak semua molekul protein terlibat, tetapi hanya kawasan tertentu - pusat aktif enzim. Pusat aktif enzim adalah bahagian dari molekul enzim yang mana substrat dilampirkan dan di mana sifat katalitik molekul enzim bergantung. Di pusat aktif enzim, kawasan "hubungan" diasingkan - kawasan yang menarik dan memegang substrat pada enzim kerana kumpulan fungsinya dan "pemangkin" kawasan, kumpulan berfungsi yang secara langsung mengambil bahagian dalam reaksi pemangkin. Sesetengah enzim, selain pusat aktif, mempunyai pusat "lain" yang lain - allosteric.

Pelbagai zat (effectors) berinteraksi dengan pusat allosteric, selalunya pelbagai metabolit. Gabungan bahan-bahan ini dengan pusat allosteric membawa kepada perubahan dalam pengesahan enzim (struktur tertiari dan kuater). Pusat aktif dalam molekul enzim sama ada dicipta atau terganggu. Dalam kes pertama, reaksi dipercepatkan, dalam kes kedua ia dihalang. Oleh itu, pusat allosteric dipanggil pusat pengawalseliaan enzim. Enzim yang mempunyai pusat allosterik dalam struktur mereka dipanggil regulatori atau alahan. Teori mekanisme tindakan enzim didasarkan pada pembentukan kompleks enzim-substrat.

Mekanisme tindakan enzim ini:

1. pembentukan kompleks enzim-substrat, substrat dilampirkan ke pusat aktif enzim.

2. di peringkat kedua proses enzimatik, yang secara perlahan perlahan, penyusunan semula elektronik berlaku di kompleks enzim-substrat.

Enzim (En) dan substrat (S) mula berkumpul untuk membuat hubungan maksimum dan membentuk satu kompleks enzim-substrat. Tempoh tahap kedua bergantung kepada tenaga pengaktifan substrat atau halangan tenaga reaksi kimia yang diberikan. Tenaga pengaktifan adalah tenaga yang diperlukan untuk memindahkan semua molekul 1 mol S ke keadaan aktif pada suhu tertentu. Untuk setiap tindak balas kimia mempunyai penghalang tenaga sendiri. Oleh kerana pembentukan kompleks enzim-substrat, tenaga pengaktifan substrat menurun, tindak balas mula diteruskan pada tahap tenaga yang lebih rendah. Oleh itu, tahap kedua proses mengehadkan kadar pemangkinan total.

3. pada peringkat ketiga, reaksi kimia itu sendiri berlaku dengan pembentukan produk reaksi. Tahap ketiga prosesnya adalah pendek. Hasil daripada tindak balas, substrat diubah menjadi produk reaksi; kompleks enzim-substrat rosak dan daun enzim tidak berubah dari reaksi enzim. Oleh itu, enzim menjadikannya mungkin, disebabkan pembentukan kompleks enzim-substrat, untuk menjalani tindak balas kimia dengan lulus pada tahap tenaga yang lebih rendah.

Cofactor adalah bahan bukan protein yang mesti hadir dalam tubuh dalam kuantiti yang kecil agar enzim-enzim yang sesuai untuk melaksanakan fungsi mereka. Cofactor mengandungi koenzim dan ion logam (contohnya, ion natrium dan kalium).

Semua enzim adalah protein globular, dengan setiap enzim menjalankan fungsi khusus yang berkaitan dengan struktur globular yang wujudnya. Walau bagaimanapun, aktiviti enzim banyak bergantung pada sebatian bukan protein yang disebut cofactors. Kompleks molekul bahagian protein (apoenzyme) dan cofactor dipanggil holoenzyme.

Peranan cofactor boleh dimainkan oleh ion logam (Zn 2+, Mg 2+, Mn 2+, Fe 2+, Cu 2+, K +, Na +) atau sebatian organik kompleks. Cofactors organik biasanya dipanggil coenzymes, beberapa daripadanya berasal dari vitamin. Jenis ikatan antara enzim dan koenzim mungkin berbeza. Kadang-kadang mereka wujud secara berasingan dan berkomunikasi satu sama lain semasa reaksi. Dalam kes lain, cofactor dan enzim dikaitkan secara kekal dan kadang-kadang dengan ikatan kovalen yang kuat. Dalam kes yang kedua, bahagian enzim bukan protein dipanggil kumpulan prostetik.

Peranan cofactor pada dasarnya adalah seperti berikut:

• mengubah struktur tersier protein dan mewujudkan kesesuaian antara enzim dan substrat;
• secara langsung terlibat dalam tindak balas sebagai substrat lain.

Pengaktifnya boleh:

1) cofactors, sejak mereka adalah peserta yang penting dalam proses enzim. Sebagai contoh, logam yang merupakan sebahagian daripada pusat pemangkin enzim: salivary amylase aktif dalam kehadiran ion Ca, lactate dehydrogenase (LDH) - Zn, arginase - Mn, peptidase - Mg dan koenzim: vitamin C, derivatif pelbagai vitamin (NAD, NADP, FMN, FAD, Koash dan lain-lain). Mereka menyediakan pengikatan tapak aktif enzim ke substrat.

2) anion juga boleh mempunyai kesan pengaktifan pada aktiviti enzim, misalnya, anion

Cl - mengaktifkan amilase saliva;

3) bahan yang mencipta nilai pH optimum untuk manifestasi aktiviti enzimatik, contohnya, HCl, boleh digunakan sebagai pengaktif untuk mewujudkan persekitaran kandungan gastrik yang optimum untuk pengaktifan pepsinogen dalam pepsin;

4) aktivator juga merupakan bahan yang mengubah profera menjadi enzim aktif, misalnya, enterokinase jus usus mengaktifkan penukaran trypsinogen ke trypsin;

5) pengaktif boleh menjadi pelbagai metabolit yang mengikat ke pusat allosteric enzim dan menyumbang kepada pembentukan pusat aktif enzim.

Inhibitor adalah bahan yang menghalang aktiviti enzim. Terdapat dua jenis perencatan utama: tidak dapat dipulihkan dan boleh diterbalikkan. Dengan perencatan yang tidak dapat dipulihkan, perencat yang kuat (tidak dapat dipulihkan) mengikat ke pusat aktif enzim oleh ikatan kovalen, mengubah pengesahan enzim. Oleh itu, garam logam berat (merkuri, plumbum, kadmium, dan lain-lain) boleh bertindak pada enzim. Inhibisi yang boleh diterbalikkan adalah jenis perencatan di mana aktiviti enzim boleh dipulihkan. Inhibisi boleh balik boleh terdiri daripada 2 jenis: kompetitif dan tidak kompetitif. Dengan perencatan yang kompetitif, substrat dan perencat biasanya sangat serupa dengan struktur kimia.

Dalam perencatan jenis ini, substrat (S) dan inhibitor (I) boleh sama-sama mengikat dengan pusat aktif enzim. Mereka bersaing antara satu sama lain untuk tempat di pusat aktif enzim. Contoh klasik perencatan yang kompetitif adalah penghambatan tindakan dehidrogenase succinate oleh asid malonik. Inhibitor bukan kompetitif mengikat ke pusat allosteric enzim.

Akibatnya, perubahan berlaku dalam pengesahan pusat allosteric, yang mengakibatkan ubah bentuk pusat pemangkin enzim dan penurunan aktiviti enzimatik. Selalunya inhibitor noncompetitive allosteric adalah produk metabolik. Sifat ubatan perencat enzim (Kontrikal, Trasilol, asid Aminocaproic, Pamba). Contrycal (aprotinin) digunakan untuk merawat pankreatitis akut dan peningkatan pankreatitis kronik, nekrosis pankreas akut, pendarahan akut.

Peraturan enzim. Pusat allosteric, inhibitor dan aktivator allosteric (contoh). Peraturan aktiviti enzim oleh phosphorylation dan dephosphorylation (contoh). Jenis-jenis aktiviti enzim regulasi hormon.

Perbezaan enzim dalam komposisi organ dan tisu.

Enzim khusus organ, isoenzim (contohnya, LDH, MDH, dan lain-lain). Perubahan dalam aktiviti enzim dalam patologi. Enzymopathies, enzimodiagnostik dan terapi enzim.

Isozim adalah isoforms dari enzim yang sama, berbeza dengan urutan asid amino, yang wujud dalam organisma yang sama, tetapi, sebagai peraturan, dalam sel yang berbeza, tisu atau organnya.

Isoenzim pada umumnya sangat homolog dalam urutan asid amino. Semua isoenzim enzim yang sama melaksanakan fungsi pemangkin yang sama, tetapi boleh berubah dengan ketara dalam tahap aktiviti katalitik, peraturan tertentu, atau dalam sifat-sifat lain. Contoh enzim yang mempunyai isoenzim adalah amilase - amilase pankreas berbeza dalam urutan asid amino dan sifat dari amilase dari kelenjar saliva, usus dan organ lain. Ini berfungsi sebagai asas untuk pembangunan dan pemakaian kaedah yang lebih dipercayai untuk diagnosis pankreatitis akut dengan menentukan tidak jumlah amilase plasma, iaitu, isoamylase pankreas.

Enzymopathies - penyakit yang disebabkan oleh sintesis enzim terjejas:

a) dalam aktiviti enzimatik yang tidak lengkap atau sebahagian;

b) peningkatan aktiviti enzim yang berlebihan;

c) dalam pengeluaran enzim patologi yang tidak dijumpai pada orang yang sihat.

Terdapat turun-temurun dan memperoleh enzimopati. Enzimopati keturunan dikaitkan dengan gangguan dalam alat genetik sel, mengakibatkan ketiadaan sintesis enzim tertentu.

Penyakit keturunan termasuk enzimopati yang dikaitkan dengan penukaran asid amino terjejas:

1. Phenylketonuria adalah pelanggaran keturunan sintesis enzim fenilalanin hidroksilase, dengan penyertaan penukaran fenilalanin ke tyrosin. Dengan patologi ini, peningkatan kepekatan darah fenilalanin berlaku. Dalam penyakit ini pada kanak-kanak, fenilalanin harus dikecualikan daripada diet.

2. Albinism - penyakit yang berkaitan dengan kecacatan genetik dalam tyrosinase enzim. Apabila melanosit kehilangan keupayaannya untuk mensintesis enzim ini (mengoksidasi tirosin dalam DOPA dan DOPA-quinone), melanin tidak terbentuk dalam kulit, rambut dan retina.

Enzymopati yang diperolehi, iaitu Kesan enzim terjejas mungkin disebabkan oleh:

1. penggunaan ubat-ubatan jangka panjang (antibiotik, sulfonamida);

2. penyakit menular yang lalu;

3. disebabkan oleh avitaminosis;

4. tumor malignan.

Enzimodiagnostik menentukan aktiviti enzim untuk diagnosis penyakit. Enzim plasma dibahagikan kepada 3 kumpulan: secretory, indicator dan excretory. Petunjuk - enzim selular. Dalam penyakit yang melibatkan kerosakan pada membran sel, enzim ini muncul dalam jumlah besar dalam darah, menunjukkan patologi dalam tisu tertentu. Sebagai contoh, aktiviti amilase dalam darah dan air kencing meningkat dengan pankreatitis akut.

Untuk diagnostik enzim, isoenzim ditentukan. Dalam keadaan patologi, pembebasan enzim dalam darah boleh dipertingkatkan disebabkan perubahan dalam keadaan membran sel. Kajian aktiviti enzim darah dan cecair biologi lain digunakan secara meluas untuk mendiagnosis penyakit. Sebagai contoh, diastasis air kencing dan amilase darah dalam pankreatitis (peningkatan aktiviti), penurunan aktiviti amilase dalam pankreatitis kronik.

Enzimoterapi - penggunaan enzim sebagai ubat. Sebagai contoh, campuran persediaan enzim pepsin, trypsin, amylase (pancreatin, festal) digunakan dalam kes penyakit gastrointestinal dengan rembesan yang dikurangkan, trypsin dan chymotrypsin digunakan dalam amalan pembedahan untuk penyakit purulen untuk menghidrolisis protein bakteria.

Enzimopati pada kanak-kanak dan pentingnya diagnosis biokimia mereka (sebagai contoh, gangguan metabolisme nitrogen dan karbohidrat).

Varian enzimopati yang paling biasa yang membawa kepada perkembangan anemia hemolitik ialah kekurangan dehidrogenase glukosa fosfat. Pertimbangkan penyebab enzimopati pada kanak-kanak. Penyakit ini meluas di kalangan orang Amerika Afrika (630%), kurang - antara orang Tatar (3.3%), dan kumpulan etnik Dagestan (511.3%); jarang dikesan dalam populasi Rusia (0.4%). Satu kes kekurangan glukosa fosfat dehidrogenase - Favizm. Hemolisis berkembang dengan memakan kacang-kacangan, kacang, kacang-kacangan, menghirup debu naphthalene.

Punca enzimopati pada kanak-kanak Pewarisan kekurangan glukosa fosfat dehidrogenase (N), itulah sebabnya lelaki lebih kerap sakit. Terdapat kira-kira 400 juta pembawa gen patologi ini di dunia. Penyakit ini berkembang, sebagai peraturan, setelah mengambil ubat tertentu [derivat nitrofuran, kina, isoniazid, ftivazid, asid aminosalicylic (natrium para-aminosalicylate), asid nalidixik, sulfonamides, dan lain-lain] atau terhadap latar belakang jangkitan.

Enzymopathies pada kanak-kanak adalah tanda-tanda.

Penyakit ini ditunjukkan oleh perkembangan pesat hemolisis dalam penggunaan bahan atau jangkitan di atas (terutamanya dengan pneumonia, demam kepialu, hepatitis). Kegagalan dehidrogenase glukosa-fosfat boleh menyebabkan jaundis bayi baru lahir. Dalam analisis darah, reticulocytosis, peningkatan tahap bilirubin langsung, tidak langsung dan LDH, dan alkali fosfatase dikesan.

Morfologi dan indeks erythrocyte tidak berubah. Diagnosis dilakukan atas dasar penentuan aktiviti enzim.

Enzymopathy pada kanak-kanak - rawatan.

Tiada rawatan di luar krisis. Semasa demam, kaedah penyejukan fizikal digunakan. Dalam hemolisis kronik, asid folik ditadbir pada 1 mt / hari selama 3 minggu setiap 3 bulan. Apabila krisis dibatalkan, semua ubat diberikan, dan terapi infusi dilakukan pada latar belakang dehidrasi.

Vitamin, klasifikasi vitamin (oleh kelarutan dan fungsi). Sejarah penemuan dan kajian vitamin.

Vitamin adalah sebatian organik molekul rendah pelbagai sifat kimia dan pelbagai struktur, disintesis terutamanya oleh tumbuh-tumbuhan, dan sebahagiannya oleh mikroorganisma.

Bagi manusia, vitamin adalah faktor pemakanan yang sangat diperlukan. Vitamin terlibat dalam pelbagai tindak balas biokimia, melaksanakan fungsi pemangkin sebagai sebahagian daripada pusat-pusat aktif pelbagai jenis enzim atau bertindak sebagai pengantara pengawalseliaan maklumat, melaksanakan fungsi isyarat prohormon dan hormon luar. Oleh struktur kimia dan sifat fizikokimia (khususnya, oleh keterlarutan), vitamin dibahagikan kepada 2 kumpulan.

Larut air:

• Vitamin B₁ (thiamine);
• Vitamin B₂ (riboflavin);
• Vitamin PP (asid nikotinik, nikotinamida, vitamin B₃);
• Asid Pantothenic (Vitamin B₅);
• Vitamin B₆ (pyridoxine);
• Biotin (vitamin H);
• Asid folik (vitamin b_dengan, In₉);
• Vitamin B₁₂ (cobalamin);
• Vitamin C (asid askorbik);
• Vitamin P (bioflavonoid).

194.48.155.252 © studopedia.ru bukan pengarang bahan yang diposkan. Tetapi menyediakan kemungkinan penggunaan percuma. Adakah terdapat pelanggaran hak cipta? Tulis kepada kami | Maklumbalas.

Lumpuhkan adBlock!
dan muat semula halaman (F5)
sangat diperlukan

http://studopedia.ru/8_71875_klassifikatsiya-aminokislot.html