Utama Minyak itu

Vuz-24.ru - Kerja pendidikan asal

Bantuan untuk pelajar dan penyelidik

Tugas dengan jawapan: kimia. EGE - 2018

Dari senarai yang disediakan, pilih dua pernyataan khusus untuk fenilalanin.

1) mempunyai formula

2) merujuk kepada amina aromatik

3) membentuk ester dengan alkohol

4) tidak bertindak balas dengan pangkalan

5) tidak berinteraksi dengan asid nitrik

Catat nombor pernyataan yang dipilih dalam medan jawapan.

Maklumat Penyelesaian

Pertimbangkan setiap pilihan.

1. Mempunyai formula - ini benar-benar formula sebatian ini.

2. Merujuk kepada amina aromatik - tidak, ini adalah asid amino.

3. Dengan alkohol membentuk ester - ya, seperti asid amino lain.

4. Tidak bertindak balas dengan asas - tidak benar.

5. Tidak berinteraksi dengan asid nitrik - tidak benar.

Jawapan yang betul ialah 13.
Jawapan yang betul: 13 | 31

http://vuz-24.ru/task/task-2115.php

Phenylalanine mempunyai formula untuk amina aromatik.

22 Februari Banyak bengkel dalam talian percuma di EGE-2019! Sambungkan!

25 Disember Kursus bahasa Rusia Lyudmila Velikova diposkan di laman web kami.

- Guru Dumbadze V. A.
dari sekolah 162 daerah Kirovsky St. Petersburg.

Kumpulan kami VKontakte
Aplikasi mudah alih:

Dari senarai yang disediakan, pilih dua pernyataan khusus untuk fenilalanin.

1) mempunyai formula

2) merujuk kepada amina aromatik

3) berinteraksi dengan alkohol

4) tidak bertindak balas dengan alkali

5) tidak berinteraksi dengan asid nitrik

Catat nombor pernyataan yang dipilih dalam medan jawapan.

Bahan ini tergolong dalam kelas asid amino. Asid amino adalah bahan amfoterik organik, jadi mereka bertindak balas dengan asid dan alkali. Mereka dicirikan oleh tindak balas asid karboksilat dan amina. Sebagai asid carboxylic dapat bertindak balas dengan alkohol, dengan pembentukan ester, untuk memasuki reaksi penggantian hidrogen dalam kumpulan karboksil pada logam apabila berinteraksi dengan logam, oksida logam, asas, garam asid lemah.

http://chem-ege.sdamgia.ru/problem?id=8000

Phenylalanine mempunyai formula untuk amina aromatik.

"Nenek moyang" bahan-bahan penting

Phenylalanine adalah asid α - amino aromatik yang penting.

Phenylalanine adalah salah satu daripada 20 asid amino utama yang mengambil bahagian dalam proses biokimia pembentukan protein dan disandikan oleh gen DNA tertentu.

Phenylalanine - 2-amino-3-phenylpropanoic atau α-amino-β-phenylpropionic acid.

Phenylalanine (Phen, Phe, F) adalah asid amino penting kerana tisu haiwan tidak mempunyai keupayaan untuk mensintesis cincin benzena. Formula kimia C9H11TIDAK2 (Dari6H5CH2CH (NH2) COOH).

Phenylalanine pertama kali diasingkan dari benih lupin oleh E. Schulze dan I. Barbieri pada tahun 1881.

Phenylalanine disebarkan secara meluas dalam alam semula jadi, didapati dalam semua organisma dalam komposisi molekul protein, khususnya insulin, protein telur, hemoglobin, fibrin.

Keperluan harian untuk phenylalanine adalah 2-4 gram.

Harta fizikal

Phenylalanine adalah bahan kristal berwarna tidak terurai semasa lebur (283 0 C). Boundedly larut dalam air, sedikit larut dalam etanol.

Metabolisme Phenylalanine pada manusia

Dalam tubuh, fenilalanin hanya digunakan dalam sintesis protein. Semua stok asid amino yang tidak digunakan ditukar kepada tirosin. Penukaran fenilalanin kepada tirosin adalah penting untuknya

keluarkan fenilalanin yang berlebihan, kerana kepekatannya yang tinggi adalah toksik kepada sel.

Pembentukan tirosin tidak begitu penting, kerana tidak ada kekurangannya di dalam sel. Tyrosine sepenuhnya diganti dengan pengambilan fenilalanin yang mencukupi dengan makanan.

Phenylalanine terus dibentuk dalam tubuh semasa pecahan protein dan protein tisu. Keperluan peningkatan fenilalanin dalam ketiadaan tyrosin asid amino makanan.

Peranan fenilalanin biologi sangat penting kepada manusia.

Phenylalanine adalah bahan mentah untuk sintesis asid amino lain - tirosin, yang pada gilirannya adalah prekursor adrenalin, norepinephrine dan dopamin, serta pigmen kulit melanin.

Phenylalanine dibentuk di dalam badan semasa pecahan pemanis sintetik - aspartam, yang digunakan secara aktif dalam industri makanan.

Phenylalanine memberikan otak dengan jumlah bahan yang diperlukan untuk proses biokimia, yang dicetuskan jika kenaikan beban. Terdapat rangsangan automatik aktiviti mental, meningkatkan pembelajaran manusia.

Phenylalanine dikaitkan dengan fungsi kelenjar tiroid dan kelenjar adrenal, terlibat dalam pembentukan thyroxin - hormon tiroid utama. Hormon ini mengawal kadar metabolisme, contohnya, mempercepatkan "pembakaran" nutrien yang banyak. Phenylalanine menormalkan kelenjar tiroid.

Phenylalanine memainkan peranan penting dalam sintesis protein seperti insulin, papain dan melanin, dan juga mempromosikan pengeluaran produk metabolik oleh buah pinggang dan hati.

Ia membantu meningkatkan fungsi pankreas dan hati.

Phenylalanine terlibat dalam sintesis bahan yang tindakannya serupa dengan adrenalin.

Phenylalanine adalah sebahagian daripada protein, melaksanakan fungsi blok bangunan protein dan merupakan "bata" penting dalam "pembinaan" badan.

Phenylalanine adalah sebahagian daripada protein badan, yang membentuk otot, tendon, ligamen dan organ lain. Di samping itu, ia adalah sebahagian daripada pembakar lemak.

Ini penting bagi mereka yang ingin mendapatkan jisim otot. Pertama sekali ia membimbangkan pembina badan. Dengan kekurangan fenilalanin, mustahil untuk mencapai hasil yang baik dalam binaraga.

Oleh itu, banyak makanan tambahan dalam pemakanan sukan, yang diciptakan untuk meningkatkan keamatan dan memaksimumkan pemulihan tenaga, mengandungi fenilalanin.

Dalam tubuh, fenilalanin boleh ditukar kepada asid amino lain, tirosin, dari mana dua neurotransmiter utama disintesis: dopamin dan noradrenalin, yang terlibat secara langsung dalam penghantaran impuls saraf.

Oleh itu, asid amino ini memberi kesan kepada mood, mengurangkan kesakitan, meningkatkan memori dan keupayaan untuk belajar, meningkatkan keinginan seksual.

Phenylalanine merangsang pengeluaran melanin, oleh itu, mengambil bahagian dalam peraturan warna kulit.

Gangguan laluan normal untuk penukaran fenilalanin membawa kepada perkembangan penyakit fenilketonuria.

Sumber semulajadi

Sumber fenilalanin semulajadi adalah daging (babi, kambing dan daging lembu), ayam dan telur, kaviar, ikan dan makanan laut, kacang, badam, kacang tanah, biji kacang soya dan kekacang lain, keju keras, keju, keju kotej, susu dan produk tenusu, yang terkandung dalam kuantiti yang besar.

Penyerapan fenilalanin meningkatkan vitamin C, B6, besi, tembaga dan niacin (asid nicotinic, vitamin B3, vitamin pp).

Penyakit yang berkaitan dengan metabolisme terjejas fenilalanin

Tertekan

Phenylalanine adalah "bahan binaan" yang paling penting untuk neurotransmitter, menyumbang kepada semangat, mood yang baik, persepsi positif dunia dan juga melegakan kesakitan, kemurungan, sikap apatis, kelesuan.

Phenylalanine adalah asas untuk sintesis endorfin, yang dipanggil "hormon kebahagiaan."

Hormon dan neurotransmitter ini menyebabkan pengaktifan positif terhadap jiwa, kejelasan dan ketajaman pemikiran, semangat tinggi, pandangan yang optimis tentang dunia dan keperibadian seseorang. Seseorang mengalami perasaan gembira, kesejahteraan dan ketenangan.

Selain itu, endorfin melegakan sakit kronik dan akut, menggalakkan pemulihan yang lebih cepat daripada pelbagai penyakit.

Phenylalanine adalah satu-satunya bahan dari mana phenylethylamine boleh disintesis, yang terkandung dalam coklat dan mempunyai kesan merangsang sedikit dan pada masa yang sama mempunyai kesan menenangkan pada jiwa.

Pengambilan harian fenilalanin dalam kombinasi dengan vitamin B6 membawa kepada peningkatan yang cepat.

Kesakitan kronik

Phenylalanine, mempunyai kesan analgesik pada artritis, sakit belakang dan haid yang menyakitkan.

Phenylalanine mengurangkan keradangan dan dapat meningkatkan kesan ubat penghilang rasa sakit.

Vitiligo

Phenylalanine boleh membantu memulihkan pigmentasi kulit dan mengurangkan perubahan warna vitiligo. Dalam penyakit ini, fenilalanin hampir sama berkesan dengan tirosin.

Krim yang terbukti berkesan dengan fenilalanin, tetapi untuk mencapai hasil yang terbaik, anda mesti menggunakan phenylalalin dalam kombinasi dengan tembaga, badan perlu menghasilkan melanin - pigmen kulit semula jadi.

Penyakit neurologi

Phenylalanine dengan ketara mengurangkan manifestasi beberapa gejala penyakit Parkinson (khususnya, kemurungan, gangguan pertuturan, kesukaran berjalan dan anggota kaku).

Ketagihan kafein

Phenylalanine adalah pengganti yang baik untuk kafein dan membantu akhirnya bangun dan menjadi lebih ceria.

Phenylketonuria

Ini adalah penyakit keturunan yang berkaitan dengan pelanggaran metabolisme protein dalam tubuh manusia.

Salah satu akibat yang paling serius terhadap fenilketonuria ialah kerosakan otak dan gangguan mental dan fizikal yang bersamaan dengan kanak-kanak. Apabila penyakit itu terganggu proses metabolik, terutamanya yang penting untuk perkembangan otak kanak-kanak.

Gangguan umum dalam kecacatan metabolisme asid amino keturunan adalah perkumuhan asid amino dalam asidosis air kencing dan tisu.

Kanak-kanak dengan fenilketonuria sering dilahirkan dari ibu bapa yang sihat yang merupakan pembawa gen (mutan) yang diubah.

Dengan pengesanan awal penyakit dan diet yang betul, seorang kanak-kanak dengan fenilketonuria boleh tumbuh dengan sempurna sihat.

Phenylalanine berbahaya di fenilketonuria.

Kawasan permohonan

Berbeza dengan perangsang tiruan (kopi, alkohol), yang menguras tenaga dan, akibatnya, menyebabkan seseorang menjadi kekosongan dan kerengsaan, asid amino ini dapat berjaya mengatasi kerengsaan dan kebimbangan.

Phenylalanine membantu seseorang melegakan tekanan tanpa menggunakan alkohol, dengan itu menjadikan orang yang kurang bergantung kepada penggunaan alkohol dan dadah opium.

Phenylalanine menyumbang kepada peraturan warna kulit semula jadi oleh pembentukan pigmen melanin. Ia diperlukan untuk vitiligo apabila kehilangan separa pigmentasi kulit berlaku. Phenylalanine membantu memulihkan warna kulit di tempat bintik-bintik pucat.

Phenylalanine berguna dalam penyakit Parkinson (mengurangkan keparahan gejala - kemurungan, gangguan pertuturan, ketegaran bahagian kaki).

Phenylalanine Containing Products

L-Phenylalanine

Ia digunakan untuk penyakit tiroid, sindrom keletihan kronik, kemurungan, perhatian dan / atau gangguan hiperaktif, alkohol, obesiti, arthritis, sindrom pramenstruasi, migrain, sakit kronik dan akut (termasuk kanser), ketergantungan (kafein, alkohol, narkotik), vitiligo, penyakit Parkinson.

Ia meningkatkan kebolehan intelektual, menekan selera makan, mengembalikan pigmentasi kulit.

Vitamin B adalah penting untuk metabolisme fenilalanin, merangsang tindakannya.6, vitamin C, tembaga, besi dan niasin.

DL-phenylalanine

Ia berfungsi sebagai ubat penahan sakit semulajadi untuk beberapa kecederaan tulang belakang serviks (seperti gegaran otak), osteoartritis, arthritis rheumatoid, sakit belakang, migrain, kekejangan di otot lengan dan kaki, sakit selepas pembedahan, neuralgia.

http://himija-online.ru/organicheskaya-ximiya/aminokisloty/fenilalanin.html

Asid Phenylalanine Amino

Phenylalanine adalah asid alpha-amino penting yang terlibat dalam pengeluaran insulin, dopamin dan melanin. Termasuk dalam komposisi protein. Kesan bermanfaat pada keadaan fizikal dan psikologi. Ia meningkatkan fungsi kelenjar tiroid dan sistem saraf. Jadual di bawah ini secara ringkas menerangkan apa fenilalanin dan apakah fungsi yang berfungsi.

Phenylalanine (Bahasa Phenylalanine)

Lupine sprout, albumin serum (7.8%), gamma globulin (4.6%), ovalbumin (7.7%)

WHO g / 100 g protein

Data daripada penulis yang berbeza

2-4 g / hari; 1.1 g / hari; 14 mg / kg

RF (2004) g / hari secukupnya maksimum

Kesan pada badan, fungsi utama

Mengambil bahagian dalam pembentukan dopamin, epinephrine dan norepinephrine. Menguatkan ingatan, meningkatkan tidur, melawan keletihan kronik, menghalang pemendapan lemak yang berlebihan, mengembalikan kejelasan pemikiran dan semangat. Menyediakan pengeluaran tirosin

* - bersama dengan tirosin

Apa itu Phenylalanine?

Phenylalanine (asid α-amino-β-phenylpropionic) adalah asid amino aromatik yang penting. Bahan ini tidak boleh disintesis secara bebas di dalam badan dan pergi ke sana dengan makanan. Rupa menyerupai serbuk kristal tanpa warna. Formula fenilalanin - C9H11NO2.

Formula struktur phenylalanine (photo: wikipedia.org)

Ciri-ciri dan sifat. Bahan wujud dalam bentuk L-, D-phenylalanine dan dalam bentuk racemate (DL-phenylalanine). Borang L merujuk kepada asid amino proteinogenik dan terdapat dalam komposisi protein semua organisma hidup.

Sifat kimia fenilalanin:

  • ia dibubarkan dengan baik di dalam air, ia adalah buruk - dalam etanol;
  • apabila lebur terurai;
  • dalam proses pemanasan adalah decarboxylated.

Untuk penyerapan penuh asid dalam badan memerlukan kehadiran besi, tembaga, vitamin C, B3 dan B6.

Peranan dalam badan. Asid amino melegakan kemurungan, keresahan, tekanan, gangguan psiko-emosi. Melawan keletihan kronik. Mengambil bahagian dalam pengeluaran tirosin. Mempengaruhi pembentukan neurotransmitter (dopamin, epinephrine, norepinephrine), yang memastikan fungsi sistem saraf yang betul.

Kesan bahan pada badan:

  • terlibat dalam sintesis protein;
  • menguatkan memori;
  • menggalakkan pengeluaran melatonin, yang diperlukan untuk kitaran tidur yang sepatutnya;
  • mengawal metabolisme;
  • menghalang pengumpulan lemak badan yang berlebihan;
  • mengurangkan kepekaan terhadap kesakitan;
  • meningkatkan mood;
  • mengawal warna kulit semula jadi;
  • Kesan menguntungkan terhadap kerja kelenjar adrenal dan kelenjar tiroid.

Menarik Phenylalanine adalah bahan mentah untuk pengeluaran phenylethylamine. Bahan ini bertanggungjawab untuk perasaan cinta

Manfaat dan bahaya. Asid amino menormalkan sistem saraf, hati, tiroid dan buah pinggang. Mengambil bahagian dalam sintesis pigmen kulit melanin, yang mempengaruhi warna kulit, mata, rambut, kening dan bulu mata. Kesan pengeluaran insulin.

Phenylalanine meningkatkan mood dan kemurungan pergaduhan (foto: iherb.com)

Bahan ini membantu menghilangkan kemurungan, gangguan bipolar, kegelisahan, masalah tidur, keletihan kronik. Faedah dan kecederaan fenilalanin bergantung kepada keadaan kesihatan. Dalam sesetengah kes, ia boleh menjejaskan badan. Bahaya adalah berlebihan. Makan lebih daripada 5 gram asid sehari boleh merosakkan sistem saraf secara serius.

Kerosakan fenilalanin ditunjukkan dalam gangguan metabolisme asid amino (penyakit genetik yang disebut phenylketonuria). Dalam kes ini, ia menjadi beracun kepada badan.

Keperluan harian badan untuk fenilalanin. Dosis asid amino yang disyorkan bergantung kepada umur, kesihatan, tahap aktiviti fizikal. Secara purata, kadar harian bahan adalah dari 100-500 mg hingga 1-2 g. Dosis yang tepat ditentukan oleh doktor.

Biosintesis fenilalanin. Bahan ini disintesis oleh tumbuhan, kulat dan mikroorganisma. Dibentuk dengan cara shikimatnom. Sumber phenylalanine adalah pucuk luka, albumin serum, gamma globulin, ovalbumin. Di dalam tubuh manusia, asid amino tidak dapat disintesis, ia mesti dibekalkan secara tetap dengan makanan.

Produk yang mengandungi

Bahan yang terdapat dalam keju, kacang soya, kacang, daging, benih, ikan, telur, kacang, yogurt, susu dan produk tenusu lain. Ia juga boleh ditemui dalam bijirin, pisang, aprikot kering, pasli, cendawan, lentil.

Di mana fenilalanin (setiap 100 g produk, mg):

  • kacang soya (2066);
  • keju keras (1922);
  • kacang dan biji (1733);
  • daging lembu (1464);
  • burung (1294);
  • daging babi tanpa lemak (1288);
  • ikan tuna (1101);
  • telur (680);
  • kacang (531);
  • bijirin penuh (300).

Maklumat tambahan! Peminat Coca-Cola dan sprite mungkin berminat dengan apa yang fenilalanin dalam minuman berkarbonat. Jawapannya mudah - asid amino dimasukkan ke dalam komposisi pemanis sintetik aspartame (makanan tambahan E951), yang sering ditambah kepada minuman ini, serta mengunyah gusi dan jus

Mengenai lebihan dan kekurangan

Fenilalanin yang berlebihan boleh menyebabkan reaksi alahan, ruam, gatal-gatal, bengkak, mual, pedih ulu hati, sakit kepala. Kelemahan, ketakutan, kebimbangan, kesukaran bernafas, gangguan tidur, pening. Menerima lebih daripada 5 gram bahan per hari secara serius membahayakan sistem saraf.

Kekurangan fenilalanin, seperti kelebihannya, membahayakan kesihatan (photo: neurolikar.com.ua)

  • gangguan saraf;
  • kerosakan memori;
  • peningkatan kesakitan kronik;
  • pelanggaran kelenjar adrenal dan kelenjar tiroid;
  • berat badan yang drastik, penurunan jisim otot;
  • Penyakit Parkinson;
  • kemerosotan rambut, kulit, kuku;
  • gangguan hormon.

Phenylketonuria

Abnormalitas genetik, yang menunjukkan dirinya dalam gangguan metabolik asid amino dipanggil fenilketonuria. Penyakit ini disebabkan oleh mutasi dalam gen fenilalanin hidroksilase. Dalam badan bayi itu tidak cukup enzim yang memecah fenilalanin ke tirosin. Akibatnya, asid amino berlebihan berkumpul. Ini mempunyai kesan toksik yang teruk terhadap kesihatan.

Setiap kanak-kanak selepas kelahiran diperiksa untuk kehadiran patologi ini dengan melakukan ujian darah. Tanpa adanya diagnostik moden, bayi yang baru lahir telah mengalami kelewatan dalam perkembangan mental dan fizikal, yang boleh mengakibatkan kecacatan awal. Makanan protein tinggi adalah kontraindikasi bagi kanak-kanak dengan fenilketonuria.

Phenylalanine sebagai ubat

Asid amino dihasilkan oleh pengeluar yang berbeza dalam bentuk makanan tambahan. Ia mungkin dalam bentuk tulen atau mengandungi komponen tambahan (vitamin, mineral, ekstrak tumbuhan, dll.).

Komposisi dan bentuk pelepasan. L-Phenylalanine dihasilkan dalam bentuk kapsul. Mereka dibungkus dalam balang plastik putih dan oren dengan penutup biru. Setiap kapsul mengandungi 500 mg L-phenylalanin.

Farmakodinamik dan farmakokinetik. Ubat ini meningkatkan mood, menghilangkan kemurungan, mengurangkan kepekaan terhadap kesakitan, meningkatkan memori, membantu mengatasi kerengsaan dan kebimbangan. Menormalkan kelenjar tiroid, merangsang aktiviti mental, menghapuskan ketagihan dadah dan alkohol.

Sebahagian daripada L-phenylalanine dalam badan berubah menjadi L-tirosin, yang mensintesis dopamin, epinefrin, norepinephrine dan melanin.

Harga di farmasi. Kos purata dadah ialah 1300-1600 Rubles. Harga bergantung kepada bilangan kapsul dan rangkaian pengedaran farmasi.

Kos suplemen makanan lain dengan asid amino, rubel:

  • Extension Life DL Phenyalanine - 1400;
  • Fokus Benar dari Sekarang Makanan - 1500;
  • Neurodose dari Vitamer - 1600.

Syarat penyimpanan Dadah mesti diletakkan di tempat yang sejuk yang tidak dapat ditemui oleh kanak-kanak. Suhu yang dibenarkan - sehingga 25 ° C. Hayat rak - 2 tahun.

Petunjuk

Sebelum menggunakan alat ini disyorkan untuk berunding dengan doktor untuk mengelakkan akibat negatif.

Phenylalanine membantu mengatasi tekanan dan kemurungan (foto: alcostad.ru)

Ubat ini digunakan dalam kes seperti:

  • menurun prestasi;
  • kemurungan, gangguan psikologi;
  • sakit kronik selepas pembedahan, dengan migrain, kekejangan atau arthritis sendi;
  • peningkatan keletihan;
  • penyakit tiroid;
  • Vitiligo (pelanggaran pigmentasi kulit);
  • gangguan ucapan;
  • penagihan alkohol dan dadah.

Terapi Kemurungan Asid amino terlibat dalam pengeluaran dopamin, yang dikenali sebagai "hormon kebahagiaan." Disfungsi bahan ini di dalam otak boleh menyebabkan beberapa bentuk kemurungan. Phenylalanine menjejaskan pengeluaran banyak neurotransmitter, yang meningkatkan mood, mengurangkan kebimbangan dan kebimbangan, membantu melawan kemurungan dan kemurungan.

Contraindications

Ubat tidak boleh digunakan dengan intolerans individu terhadap komponennya. Semasa mengandung dan semasa menyusu, anda boleh mengambil ubat hanya dengan preskripsi. Ia perlu berhati-hati tentang penggunaan asid amino dalam kegagalan jantung kronik, penyakit radiasi, tekanan darah tinggi. Kontraindikasi juga berfungsi sebagai fenilketonuria.

Arahan

Ubat ini diambil 1-3 kali sehari, 1 kapsul setengah jam sebelum makan. Peraturan untuk mengambil makanan tambahan makanan lain dengan asid amino mungkin berbeza, mereka ditulis dalam arahan.

Kesan sampingan

Dalam kes yang jarang berlaku, manifestasi mual, ketidakselesaan di dalam hati, sakit kepala.

Interaksi dengan bahan lain

Phenylalanine adalah paling berkesan dalam kombinasi dengan vitamin C, B3, B6, besi dan tembaga. Ia boleh berinteraksi dengan baik dengan asid amino, lemak, air, enzim pencernaan yang lain.

Pengambilan serentak bahan dengan ubat psikotropik boleh meningkatkan tekanan, menyebabkan sembelit, mengganggu tidur, memprovokasi dyskinesia dan hypomania. Fenilalanin asid amino mampu mengurangkan keberkesanan agen penurunan tekanan, serta meningkatkan kesan sedatif.

Di mana untuk membeli fenilalanin berkualiti tinggi

Anda boleh membeli produk di farmasi atau di kedai online yang boleh dipercayai dengan reputasi yang baik, yang telah lama bekerja di pasaran farmaseutikal dan memberikan sijil kualiti produk. Untuk memilih ubat yang betul dan tempat pembelian akan membantu doktor.

L-Phenylalanine Ulasan

Kebanyakan ulasan pengambilan asid amino adalah positif. Keberkesanan ubat dalam memerangi kemurungan, keletihan, gangguan tidur dan sakit kronik. Komen pengguna boleh dilihat di pasar besar seperti iherb.

Analog

Di farmasi, anda boleh mencari produk yang mempunyai kesan yang sama dengan L-phenylalanine. Sebelum digunakan, berunding dengan doktor anda.

Bitredin membantu dengan tekanan psiko-emosi, ketahanan mental dan ketagihan alkohol (gambar: biotiki.org)

Apa ubat yang akan berfungsi sebagai analog:

Phenylalanine adalah asid amino penting yang bertanggungjawab untuk beberapa proses penting yang berlaku di dalam badan. Ia membantu melawan kemurungan, gangguan bipolar, keletihan kronik, dan ketagihan terhadap alkohol dan opiat. Menyediakan keseimbangan emosi, meningkatkan sistem saraf, meningkatkan mood, mengurangkan keinginan untuk kopi dan menghapus selera makan yang berlebihan. Video di bawah menerangkan lebih terperinci mengenai fenilalanin dan betapa berbahayanya.

http://hudey.net/organicheskie-veschestva/aminokisloty/fenilalanin/

Asid amino. Tugasan untuk menyediakan peperiksaan.

Asid amino. Menguji item dengan pilihan dua pilihan jawapan.

Pilih dua kenyataan yang benar untuk alanine.

1) larut dalam air

2) adalah amina aromatik

3) masuk ke tindak balas polikondensasi

4) adalah polimer semulajadi

5) tidak berlaku dalam alam semula jadi

Jawapan: 13

Pilih dua kenyataan yang benar untuk glisin.

1) tidak larut dalam air

2) bahan kristal

3) mengandungi dua kumpulan berfungsi

4) adalah amina primer

5) mempunyai bau pedas

Jawab: 23

Pilih dua kenyataan yang benar untuk alanine.

1) membentuk ester

2) adalah sebatian organik amphoterik

3) boleh didapati dari benzena dalam satu peringkat

4) warna litmus biru

5) adalah cair dalam keadaan normal.

Jawapan: 12

Pilih dua kenyataan yang sah untuk fenilalanin.

1) merujuk kepada asid α-amino

2) tidak bertindak balas dengan metanol

3) tidak membentuk garam

5) Larutan phenylalanine sangat beralkali.

Jawapan: 14

Pilih dua kenyataan yang tidak adil untuk fenilalanin.

1) larut dalam air

3) berlaku dalam alam semula jadi

4) bertindak balas dengan asid

5) tergolong dalam kelas fenol

Jawapan: 25

Pilih dua kenyataan yang tidak sah untuk asid asetik amino.

1) membentuk ester

2) adalah sebatian organik amphoterik

3) bereaksi dengan metana

4) produk interaksi dengan bahan lain mungkin mengandungi ikatan peptida.

5) adalah cair dalam keadaan normal.

Jawapan: 35

Pilih dua kenyataan yang sah untuk alanine dan aniline.

1) larut dalam air

2) tergolong dalam kelas amina

3) bertindak balas dengan asid

4) terbakar dengan pembentukan nitrogen

5) molekul termasuk kumpulan nitro

Jawapan: 34

Pilih dua kenyataan yang sah untuk kedua-dua glisin dan methylamine.

1) bertindak balas dengan air

2) tergolong dalam kelas asid amino

3) bertindak balas dengan alkali

4) bertindak balas dengan asid nitrik

5) mengandungi kumpulan amino

Jawapan: 45

Pilih dua kenyataan yang sah untuk kedua-dua glisin dan alanin.

1) adalah sebatian organik amphoterik

2) ester bentuk

3) bertindak balas dengan air

4) bertindak balas dengan tembaga

5) adalah homolog of dimethylamine

Jawapan: 12

Pilih dua kenyataan yang tidak sah untuk kedua-dua glisin dan fenilalanin.

1) di bawah keadaan biasa pepejal

2) tergolong dalam asid α-amino

3) dapat membentuk bahan dengan ikatan peptida dalam tindak balas

4) hanya mempamerkan sifat asas.

5) boleh dibentuk semasa pengoksidaan amina

Jawapan: 45

Pilih dua kenyataan yang tidak sah untuk kedua-dua gliserin dan alanin.

1) boleh mengambil bahagian dalam tindak balas polikondensasi

2) bereaksi dengan cermin perak

3) larut dalam air

4) membentuk garam apabila berinteraksi dengan asid

5) penyelesaian berair mereka berasid

Jawapan: 25

Dari senarai tindak balas yang dicadangkan, pilih dua yang dapat masuk glisin.

Jawapan: 14

Dari senarai tindak balas yang dicadangkan, pilih dua yang boleh menjadi fenilalanin.

Jawapan: 34

Dari senarai tindak balas yang dicadangkan, pilih dua yang boleh alanin.

Jawapan: 25

Dari senarai yang disediakan, pilih dua bahan yang homolog pada gliserin.

Jawab: 24

Dari senarai yang dicadangkan, pilih dua bahan yang merupakan isomer struktur alanin.

1) metil ester aminoasetat

3) asid 3-aminopropanoik

4) etil ester asid amino aseton

5) asid 2-aminobutanoik

Jawapan: 13

Dari senarai yang dicadangkan, pilih dua bahan yang merupakan isomer struktur asid α-aminobutanoik.

1) asid α-aminobutyric

2) asid α-amino-α-methylpropanoic

3) asid 2-amino-3-methylbutanoic

4) asid ester α-aminobutanoik

5) asid 3-aminobutanoik

Jawapan: 25

Dari senarai sebatian yang dicadangkan, pilih dua bahan yang boleh bertindak balas dengan asid amino-asetik.

1) natrium sulfat

Jawapan: 45

Dari senarai sebatian yang dicadangkan, pilih dua bahan yang boleh bertindak balas alanin.

1) asid sulfurik

2) natrium klorida

5) aluminium sulfat

Jawapan: 13

Dari senarai sebatian yang dicadangkan, pilih dua bahan yang boleh bertindak balas terhadap glukosa.

3) kalium hidroksida

Jawapan: 34

Dari senarai yang dicadangkan sebatian, pilih dua bahan yang boleh bereaksi dengan asid α-aminopropanoik.

2) barium hidroksida

3) asid nitrik

4) kalium sulfat

Jawab: 23

Dari senarai sebatian yang dicadangkan, pilih dua bahan yang boleh bertindak balas oleh fenilalanin.

1) asid hidroklorik

4) besi (III) klorida

Jawab: 15

Dari senarai yang dicadangkan, pilih dua bahan yang boleh bertindak balas dengan larutan asid.

1) asid α-aminobutyric

Jawapan: 12

Dari senarai sebatian yang dicadangkan, pilih dua bahan yang boleh memasuki reaksi esterifikasi.

Jawapan: 34

Dari senarai yang dicadangkan sebatian, pilih dua bahan yang boleh bertindak balas dalam reaksi hidrohalogenasi.

3) asid etanoik

Jawab: 15

Daripada senarai yang dicadangkan sebatian, pilih dua bahan yang boleh bertindak balas dalam tindak balas polikondensasi.

Jawab: 24

Dari senarai sebatian yang dicadangkan, pilih dua bahan yang boleh memasuki reaksi esterifikasi.

Jawapan: 13

Dari senarai sebatian yang dicadangkan, pilih dua bahan yang tidak boleh masuk ke tindak balas polikondensasi.

1) asid tereftalat

4) asid asetik amino

Jawab: 23

Daripada senarai yang dicadangkan sebatian, pilih dua bahan yang boleh bertindak balas dengan HCl untuk membentuk garam.

5) asid 2-aminobutyric

Jawapan: 35

Dari senarai sebatian yang dicadangkan, pilih dua bahan yang boleh memasuki reaksi esterifikasi di antara mereka.

Jawab: 15

Daripada senarai yang dicadangkan sebatian, pilih dua bahan yang boleh bertindak balas dalam tindak balas polikondensasi.

Jawapan: 34

Dari senarai sebatian yang dicadangkan, pilih dua bahan yang boleh bertindak balas dengan HCl

Jawapan: 35

Daripada senarai yang dicadangkan sebatian, pilih dua bahan yang boleh bertindak balas dengan natrium hidroksida:

Jawab: 23

Daripada senarai yang dicadangkan sebatian, pilih dua bahan yang boleh bertindak balas dengan kalium hidroksida:

Jawapan: 14

Dari senarai yang dicadangkan, pilih dua bahan yang boleh bereaksi dengan asid 2-aminopropanoik dan etilamina

2) natrium hidroksida

5) asid hidroklorik

Jawapan: 45

Dari senarai yang dicadangkan, pilih dua bahan yang boleh bertindak balas terhadap glukosa dan etilamina

3) tembaga (II) sulfat

4) asid sulfurik

Jawapan: 14

Dari senarai yang dicadangkan, pilih dua bahan yang boleh bertindak balas alanin dan aniline

3) natrium hidroksida

Jawab: 15

Dari senarai yang dicadangkan, pilih dua pasang bahan, dengan setiap asid amino-asetik bereaksi.

Jawab: 15

Dari senarai bahan yang dicadangkan, pilih dua supaya apabila bertindak balas dengan asid sulfur membentuk garam

2) asid propanoik

3) asid α-aminovalerik

Jawapan: 34

Daripada senarai yang dicadangkan sebatian, pilih dua bahan yang boleh bertindak balas dalam reaksi hidrolisis.

2) alanine metil ester

4) natrium metoksida

Jawab: 24

Daripada senarai yang dicadangkan sebatian, pilih dua bahan yang larutan berairnya beralkali.

2) alanine metil ester

3) natrium etilat

5) garam kalium glisin

Jawapan: 35

Dari senarai yang dicadangkan sebatian, pilih dua bahan yang larutan berairnya beralkali:

1) ester isopropil glisin

3) natrium fenolat

4) asid aminoacetik

5) garam natrium alanin

Jawapan: 35

Dari senarai tindak balas yang dicadangkan, pilih dua yang boleh digunakan untuk mensintesis glisin:

Jawab: 23

Dari senarai tindak balas yang dicadangkan, pilih dua yang boleh digunakan untuk mendapatkan alanin.

Jawapan: 35

Dari senarai bahan yang dicadangkan, pilih dua seperti itu, apabila bertindak balas dengan larutan natrium hidroksida berair, jangan membentuk garam sebagai produk akhir.

3) glisin hidroklorida

4) metil ester aminoasetat

Jawapan: 12

Daripada senarai yang dicadangkan sebatian, pilih dua bahan yang larutan berairnya beralkali.

Jawab: 15

Skim transformasi bahan berikut dibentangkan:

asid asetik X gliserin

Tentukan mana bahan-bahan tersebut adalah bahan X dan Y.

Jawapan: 34

Skim transformasi bahan berikut dibentangkan:

gliserin metil ester gliserin NH2CH2COONa

Tentukan mana bahan-bahan tersebut adalah bahan X dan Y

Jawapan: 35

Skim transformasi bahan berikut dibentangkan:

Asid aminoacetik asid kloracetik Y

Tentukan mana bahan-bahan tersebut adalah bahan X dan Y

Jawab: 42

Dari senarai kelas bahan yang dicadangkan, pilih dua yang alanine berinteraksi.

3) oksida asas

4) hidrokarbon aromatik

5) eter

Jawab: 23

Dari senarai kelas bahan yang dicadangkan, pilih dua jenis fenilalanin yang tidak berinteraksi.

5) eter

Jawapan: 35

Asid amino. Tugasan Pematuhan

Menetapkan surat-menyurat antara nama bahan dan kelas / kumpulan sebatian organik yang mana bahan ini adalah milik: untuk setiap kedudukan yang ditunjukkan oleh surat, pilih kedudukan yang sama yang ditunjukkan oleh suatu nombor.

3) amina aromatik

4) alkohol aromatik

5) amina alifatik

Tulis nombor yang dipilih dalam jadual di bawah huruf yang sesuai.

Jawapan: 2132

Menetapkan surat-menyurat antara nama bahan dan kelas / kumpulan sebatian organik yang mana bahan ini adalah milik: untuk setiap kedudukan yang ditunjukkan oleh surat, pilih kedudukan yang sama yang ditunjukkan oleh suatu nombor.

B) asid carbolik

3) amina primer

6) alkohol aromatik

Tulis nombor yang dipilih dalam jadual di bawah huruf yang sesuai.

Jawapannya ialah: 3425

Menetapkan surat-menyurat antara nama bahan dan kelas / kumpulan sebatian organik yang mana bahan ini adalah milik: untuk setiap kedudukan yang ditunjukkan oleh surat, pilih kedudukan yang sama yang ditunjukkan oleh suatu nombor.

5) asid karboksilik

Tulis nombor yang dipilih dalam jadual di bawah huruf yang sesuai.

Jawapan: 6542

Menubuhkan surat-menyurat di antara formula bahan dan reagen yang boleh dibezakan: untuk setiap kedudukan yang ditunjukkan oleh surat, pilih kedudukan yang sama ditunjukkan oleh nombor

A) propene dan propyne

B) asid formik dan asetik

B) fenol dan aniline

D) glisin dan aniline

Tulis nombor yang dipilih dalam jadual di bawah huruf yang sesuai.

Jawapannya ialah: 1154

Menubuhkan surat-menyurat di antara formula bahan dan reagen yang mana ia boleh dibezakan: bagi setiap kedudukan yang ditunjukkan oleh surat, pilih kedudukan yang sama yang ditunjukkan oleh suatu nombor.

A) heksana dan etanol

B) aseton dan glisin

B) metanol dan tert-butil alkohol

D) alanin dan gliserin

Tulis nombor yang dipilih dalam jadual di bawah huruf yang sesuai.

Jawapan: 3232

Menetapkan surat-menyurat antara bahan-bahan awal dan produk, yang terbentuk akibat tindak balas antara mereka: untuk setiap kedudukan yang ditunjukkan oleh surat, pilih kedudukan yang sama yang ditunjukkan oleh nombor

Tulis nombor yang dipilih dalam jadual di bawah huruf yang sesuai.

Jawapan: 3314

Menetapkan surat-menyurat antara bahan-bahan awal dan produk, yang terbentuk akibat tindak balas antara mereka: untuk setiap kedudukan yang ditunjukkan oleh surat, pilih kedudukan yang sama yang ditunjukkan oleh nombor

Tulis nombor yang dipilih dalam jadual di bawah huruf yang sesuai.

Jawapannya ialah: 2263

Menetapkan surat-menyurat antara bahan awal dan produk yang terbentuk akibat tindak balas antara mereka: untuk setiap kedudukan yang ditunjukkan oleh huruf, pilih kedudukan yang sama yang ditunjukkan oleh suatu nombor.

Tulis nombor yang dipilih dalam jadual di bawah huruf yang sesuai.

Jawapannya ialah: 5634

Menetapkan surat-menyurat antara bahan awal dan produk yang terbentuk akibat tindak balas antara mereka: untuk setiap kedudukan yang ditunjukkan oleh huruf, pilih kedudukan yang sama yang ditunjukkan oleh suatu nombor.

A) propantriol-1,2,3 + asid nitrik

B) metilamin + asid hidroklorik

B) glisin + asid sulfurik

D) asid aminopropanoik + metanol

1) metil ammonium klorida

2) wisteria sulfat

4) metil ester asid aminopropanoik

5) propil ester asid aminopropanoik

Tulis nombor yang dipilih dalam jadual di bawah huruf yang sesuai.

Jawapan: 6124

Menetapkan surat-menyurat antara bahan-bahan permulaan dan kemungkinan produk organik (s) bagi tindak balas ini: untuk setiap kedudukan yang ditunjukkan oleh surat, pilih kedudukan yang sama yang ditunjukkan oleh nombor.

1) hidrosulfit asid β-aminopropanoik

2) sulfat asid β-aminopropanoic

3) natrium 3-aminopropionat

4) hidrosulfat asid α-aminopropanoic

5) bahan tidak berinteraksi

Tulis nombor yang dipilih dalam jadual di bawah huruf yang sesuai.

Jawapannya ialah: 3235

Menetapkan surat-menyurat di antara formula bahan dan warna penunjuk metil oren dalam larutan akueus: untuk setiap kedudukan yang ditunjukkan oleh huruf, pilih kedudukan yang sama yang ditunjukkan oleh suatu nombor.

Tulis nombor yang dipilih dalam jadual di bawah huruf yang sesuai.

Jawapan: 3322

Perlu diketahui:

Sergey, lihat soalan 8. Di sana, nampaknya, tidak boleh menjadi kumpulan nitro, tetapi kumpulan amino.

ya, tetap, terima kasih

Halo, dalam tugas 7 untuk pematuhan terdapat kesilapan tipo dalam formula produk tindak balas (2 jawapan). Bahan mesti dibentuk:
CH3-CH (NH3) COOH Cl

Hello Dalam soalan 4 dan 5, jawapannya bertentangan antara satu sama lain (dalam salah satu soalan bahan itu tidak betul direkodkan)

Tidak ada percanggahan, baca semula soalan lagi. Segala-galanya direkodkan sebagaimana mestinya. Perhatikan di mana hanya "adil", dan jika "tidak adil".

Ya memang. Sendiri tidak kelihatan, maaf.

Tambah komen Batal balasan

  • Penyelesaian tugas EGE dari bank FIPI (29)
  • Teori untuk menyediakan peperiksaan (57)
  • Penyelesaian tugas sebenar peperiksaan dalam format 2018 (44)
  • Bahan rujukan berguna untuk peperiksaan (7)
  • Tugas-tugas tematik untuk menyediakan peperiksaan (44)
  • Pilihan latihan untuk menyediakan peperiksaan (5)

Persediaan penuh untuk peperiksaan

© Sergey Shirokopoyas, 2015-2018. Semua hak terpelihara.

Permohonan untuk kelas

Cadangan anda

Kaedah untuk mencetak semula maklumat dari laman web Sains untuk anda

Pelawat yang dihormati!
Sekiranya anda menggunakan maklumat dari laman web MANDIRI PENGIKTIRAFAN!
Dalam dokumen ini, anda boleh mengetahui di bawah syarat-syarat yang anda boleh menggunakan bahan-bahan laman web Sains untuk anda (scienceforyou.ru) mengenai sumber anda, dalam surat anda, dan sebagainya.

Anda bebas menggunakan sebarang dokumen untuk tujuan anda sendiri, tertakluk kepada syarat-syarat berikut:

TERBAIK DIBENARKAN: salinan dari imej laman web dengan diploma pendidikan.
1. Nama penuh dan butir-butir lain penulis mesti dimasukkan dalam penerbitan dicetak semula.

2. Apa-apa penyelewengan maklumat mengenai pengarang apabila bahan cetak semula dilarang!

3. Kandungan pelajaran atau artikel semasa mencetak semula tidak boleh diubah. Semua pelajaran dan artikel yang dipaparkan di laman web ini perlu dicetak semula seperti yang ada. Anda tidak mempunyai hak untuk memotong, membetulkan atau mengubah bahan yang diambil dari laman web ini.

4. Di akhir setiap bahan yang dicetak semula, anda mesti memasukkan pautan ke scienceforyou.ru. Pautan ke laman web ini mesti dilaksanakan (apabila diklik, orang itu harus pergi ke laman pengarang bahan).

5. Semua dokumen dan bahan yang dibentangkan di laman web tidak boleh digunakan untuk tujuan komersil. Mengehadkan akses kepada pelajaran dan artikel juga dilarang!

http://scienceforyou.ru/tematicheskie-zadanija-dlja-podgotovki-k-egje/zadanija-dlja-podgotovki-k-egje-na-aminokisloty

Phenylalanine mempunyai formula untuk amina aromatik.

Pollen - Biji serbuk debunga yang terbentuk dalam mikrosporangia; Ia boleh diwakili oleh bijirin debunga individu, pollen tetrad dan polyads (disambungkan dengan 8, 12, 16 atau lebih sel), serta oleh pollinium (menggabungkan semua serbuk sari anter menjadi satu jisim total).

Buku Panduan

Phytotoxins adalah toksin yang dirembes oleh necrotrophs dan membunuh tisu tumbuhan.

Buku Panduan

Refleks yang bersifat interokeptif - refleks yang dihasilkan oleh rangsangan fizikal dan kimia interoreceptors, menyediakan proses fizium peraturan homeostatik fungsi imej dalaman

Buku Panduan

Integrasi - Pemasukan jujukan DNA atau lain-lain DNA ke dalam genom sel tuan rumah, mengakibatkan kaitan kovalen dengan jujukan tuan rumah.

Buku Panduan

Peralihan selektif - Dalam kes pemilihan tiruan, perbezaan antara nilai purata sifat dalam keturunan ibu bapa terpilih dan generasi induk secara keseluruhan.

Buku Panduan

Keperluan keselamatan kebakaran adalah syarat sosial dari segi sosial dan / atau teknikal yang ditubuhkan untuk tujuan keselamatan kebakaran oleh undang-undang Persekutuan Rusia, dokumen kawal selia atau badan kerajaan yang dibenarkan.

http://molbiol.kirov.ru/spravochnik/structure/47/380.html

BAB 12. α-AMINO ACIDS, PEPTIDES DAN PROTEIN

Protein membentuk asas bahan aktiviti kimia sel. Fungsi protein dalam alam adalah universal. Nama protein, yang paling diterima dalam kesusasteraan domestik, sesuai dengan istilah protein (dari bahasa Yunani. Proteios - yang pertama). Sehingga kini, kemajuan yang besar telah dibuat dalam menentukan hubungan antara struktur dan fungsi protein, mekanisme penyertaan mereka dalam proses terpenting aktiviti penting organisma dan memahami asas molekul patogenesis banyak penyakit.

Bergantung kepada berat molekul, peptida dan protein dibezakan. Peptida mempunyai berat molekul yang lebih rendah daripada protein. Fungsi pengawalseliaan lebih banyak ciri peptida (hormon, inhibitor dan pengaktif enzim, pembawa ion melalui membran, antibiotik, toksin, dan lain-lain).

Peptida dan protein dibina daripada residu asid α-amino. Jumlah jumlah asid amino yang alami melebihi 100, tetapi sebahagian daripada mereka hanya terdapat dalam komuniti organisma tertentu, 20 asid α-amino yang paling penting sentiasa ditemui dalam semua protein (Skim 12.1).

Asid α-amino adalah sebatian heterofunctional yang molekulnya pada masa yang sama mengandungi kumpulan amino dan kumpulan karboksil pada atom karbon yang sama.

Skim 12.1. Asid α-amino penting *

* Notasi ringkas digunakan hanya untuk merakam residu asid amino dalam molekul peptida dan protein. ** Asid amino penting.

Nama-nama asid α-amino boleh dibina di atas nama tinta gantian, tetapi lebih sering nama-nama remeh mereka digunakan.

Nama-nama asid α-amino remeh biasanya dikaitkan dengan sumber perkumuhan. Serine adalah sebahagian daripada fibroin sutera (dari Latin Serieus - sutera); tirosin pertama kali diasingkan dari keju (dari bahasa Yunani. tyros - keju); glutamin - dari gluten bijirin (dari gluten - gluten); asid aspartik - dari pucuk asparagus (dari bahasa Latin asparagus - asparagus).

Banyak asid α-amino disintesis dalam badan. Sesetengah asid amino yang diperlukan untuk sintesis protein dalam badan tidak terbentuk dan mesti datang dari luar. Asid amino tersebut dipanggil penting (lihat Skim 12.1).

Asid α-amino penting termasuk:

valine isoleucine methionine tryptophan

leucine lysine threonine phenylalanine

Asid α-Amino diklasifikasikan dalam beberapa cara, bergantung kepada ciri yang mendasari bahagian mereka ke dalam kumpulan.

Salah satu ciri klasifikasi ialah sifat kimia radikal R. Menurut ciri ini, asid amino dibahagikan kepada alifatik, aromatik, dan heterosiklik (lihat Skim 12.1).

Asid α-amino alifatik. Ini adalah kumpulan yang paling banyak. Di dalamnya, asid amino dibahagikan dengan penglibatan ciri klasifikasi tambahan.

Bergantung kepada bilangan kumpulan karboksil dan kumpulan amino dalam molekul, berikut dibebaskan:

• Asid amino neutral - satu kumpulan NH 2 dan COOH;

• Asid amino asas - dua kumpulan NH 2 dan satu kumpulan

• Asid amino asid - satu kumpulan NH2 dan dua kumpulan COOH.

Perlu diingatkan bahawa dalam kumpulan asid amino neutral alifatik bilangan atom karbon dalam rantai tidak lebih dari enam. Pada masa yang sama, tiada asid amino dengan empat atom karbon dalam rantai, dan asid amino dengan lima dan enam atom karbon hanya mempunyai struktur bercabang (valine, leucine, isoleucine).

Radikal alifatik mungkin mengandungi kumpulan fungsi "tambahan":

• hidroksil - serine, threonine;

• karboksil - asid aspartik dan glutamat;

• amide - asparagine, glutamin.

Asid α-amino aromatik. Kumpulan ini termasuk phenylalanine dan tirosin, dibina sedemikian rupa sehingga cincin benzena di dalamnya dipisahkan daripada serpihan asid α-amino biasa oleh kumpulan methylene -CH 2-.

Asid α-amino heterosiklik. Histidine dan tryptophan kepunyaan kumpulan ini mengandungi heterocycles - imidazole dan indole, masing-masing. Struktur dan sifat-sifat heterocycle ini dibincangkan di bawah (lihat 13.3.1; 13.3.2). Prinsip umum pembinaan asid amino heterosiklik sama dengan aromatik.

Heterosiklik dan asid α-amino aromatik boleh dianggap sebagai derivatif alanine β-diganti.

Proline asid amino, di mana kumpulan amino sekunder dimasukkan ke dalam kumpulan pyrrolidine, juga merujuk kepada gerocyclic.

Dalam kimia asid α-amino, banyak perhatian diberikan kepada struktur dan sifat radikal "sisi" R, yang memainkan peranan penting dalam pembentukan struktur protein dan fungsi biologi mereka. Ciri-ciri seperti polariti radikal "sampingan", kehadiran kumpulan berfungsi dalam radikal dan keupayaan kumpulan berfungsi untuk pengionan adalah sangat penting.

Bergantung pada radikal sampingan, asid amino dengan radikal bebas dan hidrofobik (asid amino) dengan radar polar (hidrofilik) dilepaskan.

Kumpulan pertama termasuk asid amino dengan radikal sisi alifatik - alanine, valine, leucine, isoleucine, methionine - dan radikal sisi aromatik - phenylalanine, tryptophan.

Kumpulan kedua termasuk asid amino yang mempunyai kumpulan fungsi polar dalam radikal yang mampu pengionan (ionik) atau tidak mampu melepasi keadaan ionik (bukan ionik) di bawah keadaan badan. Sebagai contoh, dalam tirosin, kumpulan hidroksil adalah ionogenik (mempunyai ciri fenolik), manakala dalam serine ia bukan ionik (ia mempunyai sifat alkohol).

Asid amino polar dengan kumpulan ionik dalam radikal di bawah keadaan tertentu boleh berada dalam keadaan ionik (anionik atau kationik).

Jenis utama bangunan α-amino acids, iaitu, ikatan atom karbon yang sama dengan dua kumpulan berfungsi yang berbeza, atom radikal dan hidrogen, dengan sendirinya menentukan keragaman atom α-karbon. Pengecualian adalah asid amino paling mudah glisin H 2 NCH 2 COOH, yang tidak mempunyai pusat keramaian.

Konfigurasi asid α-amino ditentukan oleh standard konfigurasi - gliserol aldehida. Susunan dalam formula ramuan Fisher standard bagi kumpulan amino di sebelah kiri (seperti kumpulan OH dalam aldehid l-glycerol) sepadan dengan konfigurasi l, di sebelah kanan, kepada konfigurasi d-atom atom kiral. Dalam R, sistem S, atom α-karbon daripada semua asid α-amino dalam siri-l mempunyai S- dan siri-d mempunyai konfigurasi R (satu pengecualian adalah sistein, lihat 7.1.2).

Kebanyakan α-amino acids mengandungi satu atom karbon asimetrik dalam molekul dan wujud sebagai dua enantiomer optik aktif dan satu racemate optik tidak aktif. Hampir semua asid α-amino semula jadi tergolong dalam siri-l.

Asam amino isoleucine, threonine dan 4-hydroxyproline mengandungi dua pusat kirality dalam molekul.

Asid amino seperti ini boleh wujud sebagai empat stereoisomer, yang mewakili dua pasang enantiomer, masing-masing membentuk racemate. Untuk membina protein haiwan, hanya satu daripada enantiomer yang digunakan.

Steroidomerisme isoleucine adalah sama dengan stereoisomerisme threonine yang dibincangkan sebelumnya (lihat 7.1.3). Daripada empat stereoisomer, protein termasuk l-isoleucine dengan konfigurasi S kedua atom karbon asimetri C-α dan C-β. Di dalam nama-nama pasangan enantiom lain, yang merupakan penghasil penghormatan yang berkaitan dengan leucine, awalan allo digunakan.

Belahan kaum Racemate. Sumber mendapatkan asid α-amino dalam siri-l adalah protein yang tertakluk kepada belahan hidrolisis ini. Disebabkan keperluan besar untuk enantiom individu (untuk sintesis protein, bahan ubat, dan lain-lain), kaedah kimia telah dibangunkan untuk pembelahan asid amino racemik sintetik. Kaedah pencernaan enzimatik menggunakan enzim lebih disukai. Pada masa ini, kromatografi pada sorben kiral digunakan untuk memisahkan campuran racemik.

12.1.3. Asas-asas asid

Asid amino amphoterik adalah disebabkan oleh kumpulan fungsi asid (COOH) dan asas (NH 2) dalam molekulnya. Asid amino membentuk garam dengan kedua-dua alkali dan asid.

Dalam keadaan kristal, asid α-amino wujud sebagai dipolar H3N + - CHR-COO-ion (biasa digunakan

struktur asid amino dalam bentuk bukan terion hanyalah untuk kemudahan).

Dalam larutan akueus, asid amino wujud sebagai campuran keseimbangan bentuk ion dipolar, kationik dan anionik.

Kedudukan keseimbangan bergantung kepada pH medium. Semua asid amino didominasi oleh bentuk kationik dalam asid kuat (pH 1-2) dan bentuk anionik dalam media alkali (pH> 11) yang kuat.

Struktur ionik menentukan beberapa sifat khusus asid amino: titik lebur yang tinggi (melebihi 200 ° C), keterlarutan dalam air dan ketidaksuburan dalam pelarut organik bukan polar. Keupayaan kebanyakan asid amino membubarkan dengan baik di dalam air adalah faktor penting dalam memastikan fungsi biologi mereka, ia dikaitkan dengan penyerapan asid amino, pengangkutan mereka di dalam badan, dan lain-lain.

Asid amino protonasi (bentuk kationik) adalah asid dibasic dari sudut pandangan teori Brønsted.

mengandungi dua kumpulan berasid: kumpulan karboksil yang tidak dipisahkan dan kumpulan amino proton, dengan nilai pK yang bersamaana1 dan pKa2

Dengan menderma satu proton, asid dibasic menjadi asid monobasic yang lemah - ion dipolar dengan satu kumpulan asid NH 3 +. Deprotonasi ion dipolar menghasilkan bentuk anionik ion karboksilat asid amino, yang merupakan asas Bronsted. Nilai ciri

sifat asid dari kumpulan karboksil asid amino biasanya dalam julat dari 1 hingga 3; nilai pKa2 mencirikan keasidan kumpulan ammonium, dari 9 hingga 10 (jadual 12.1).

Jadual 12.1. Sifat-sifat asas asid amino α-amino yang paling penting

Kedudukan keseimbangan, iaitu nisbah pelbagai bentuk asid amino dalam larutan berair pada nilai-nilai pH tertentu, bergantung kepada struktur radikal, terutamanya kehadiran kumpulan ionogenik di dalamnya, yang memainkan peranan asid tambahan dan pusat asas.

Nilai pH di mana kepekatan ion dipolar adalah maksimum, dan kepekatan minimum bagi bentuk kationik dan anionik asid amino adalah sama, dipanggil titik isoelektrik (p /).

Asid α-amino neutral. Asid amino ini mempunyai nilai pI sedikit di bawah 7 (5.5-6.3) disebabkan kapasiti pengionan lebih besar bagi kumpulan karboksil di bawah pengaruh - / - kesan kumpulan NH2. Sebagai contoh, dalam alanine, titik isoelektrik adalah pada pH 6.0.

Asid α-amino asid. Asid amino ini mempunyai kumpulan karboksil tambahan dalam radikal dan berada dalam bentuk penuh proton dalam medium berasid kuat. Asid amino asid adalah tiga asas (mengikut Brønsted) dengan tiga nilai pK.a, seperti yang dilihat dalam contoh asid aspartik (p / 3.0).

Dalam asid amino berasid (aspartik dan glutamin), titik isoelektrik berada pada pH jauh di bawah 7 (lihat jadual 12.1). Dalam tubuh, pada nilai pH fisiologi (contohnya, pH darah 7.3-7.5), asid ini berada dalam bentuk anionik, kerana kedua-dua kumpulan karboksil diionkan di dalamnya.

Asid α-amino asid. Dalam kes asid amino asas, titik-titik isoelektrik berada dalam julat pH di atas 7. Dalam medium yang kuat berasid, sebatian ini juga asid taksonomi, tahap pengionan yang ditunjukkan pada contoh lisin (p / 9.8).

Dalam badan, asid amino asas adalah dalam bentuk kation, iaitu, mereka mempunyai kedua-dua kumpulan amino yang protonated.

Pada amnya, tiada asid α-amino dalam vivo berada di titik isoelektrik dan tidak jatuh ke dalam keadaan yang sepadan dengan kelarutan rendah dalam air. Semua asid amino dalam badan berada dalam bentuk ionik.

12.1.4. Reaksi tindak balas asid α-amino penting

Asid α-Amino sebagai sebatian heterofunctional masuk ke dalam tindakbalas ciri-ciri kedua-dua kumpulan karboksil dan amino. Sesetengah sifat kimia asid amino disebabkan oleh kumpulan berfungsi dalam radikal. Bahagian ini membincangkan tindak balas kepentingan praktikal untuk pengenalpastian dan analisis asid amino.

Esterification. Dalam interaksi asid amino dengan alkohol dengan kehadiran pemangkin asid (contohnya, hidrogen klorida gas), ester dalam bentuk hidroklorida diperolehi dalam hasil yang baik. Untuk mengasingkan ester bebas, campuran reaksi dirawat dengan gas ammonia.

Ester asid amino tidak mempunyai struktur dipolar, oleh itu, tidak seperti asid asli, mereka larut dalam pelarut organik dan mempunyai turun naik. Jadi, glisin adalah bahan kristal dengan titik lebur yang tinggi (292 ° C), dan metil esternya adalah cecair dengan titik didih 130 ° C. Analisis ester asid amino boleh dilakukan menggunakan kromatografi gas-cecair.

Reaksi dengan formaldehid. Kepentingan praktikal adalah tindak balas dengan formaldehid, yang mendasari penentuan kuantitatif asid amino melalui kaedah titri formol (kaedah Sörensen).

Asid amino amphoteric tidak membenarkan titrasi langsung dengan alkali untuk tujuan analitik. Apabila asid amino berinteraksi dengan formaldehid, alkohol amino yang agak stabil (lihat 5.3) diperolehi - derivatif N-hidroksimetil, kumpulan karboksil bebas yang kemudiannya direkodkan dengan alkali.

Reaksi kualitatif. Keanehan kimia asid amino dan protein adalah penggunaan reaksi kualitatif (warna) yang sebelum ini membentuk asas analisis kimia. Pada masa ini, apabila kajian dijalankan menggunakan kaedah fizikokimia, banyak tindak balas kualitatif terus digunakan untuk mengesan asid α-amino, sebagai contoh, dalam analisis kromatografi.

Chelation. Dengan kation logam berat, asid α-amino, sebagai sebatian bifunctional, bentuk garam intracomplex, contohnya, dengan hidroksida tembaga yang baru disediakan (11), di bawah keadaan yang ringan, sebatian chelate yang terhablur diperolehi.

garam tembaga biru (11) (salah satu kaedah yang tidak khusus untuk pengesanan asid α-amino).

Reaksi Ninhydrin. Reaksi kualitatif umum asid α-amino adalah tindak balas dengan ninhydrin. Produk tindak balas mempunyai warna biru-ungu, yang digunakan untuk mengesan asid amino pada kromatograms (di atas kertas, dalam lapisan nipis), serta untuk penentuan spektrofotometri pada penganalisis asid amino (produk menyerap cahaya di rantau 550-570 nm).

Penyiasatan. Di bawah keadaan makmal, tindak balas ini dilakukan di bawah tindakan asid nitrous pada asid α-amino (lihat 4.3). Pada masa yang sama, asid α-hidroksi bersamaan dan gas nitrogen dibebaskan, jumlahnya menentukan jumlah asid amino yang telah dimasukkan ke dalam reaksi (kaedah Van-Slyka).

Tindak balas Xantoprotein. Reaksi ini digunakan untuk mengesan asid amino aromatik dan heterosiklik - fenilalanin, tirosin, histidin, tryptophan. Sebagai contoh, di bawah tindakan asid nitrik pekat pada tirosin, terbentuk nitro terbitan berwarna kuning. Dalam medium alkali, warna menjadi oren disebabkan pengionan kumpulan hidroksil fenolik dan peningkatan sumbangan anion kepada konjugasi.

Terdapat juga beberapa reaksi tertentu yang membolehkan pengesanan asid amino individu.

• Tryptophan dikesan dengan tindak balas dengan benzaldehyde p- (dimethylamino) dalam medium asid sulfurik dengan penampilan pewarna merah-violet (reaksi Ehrlich). Reaksi ini digunakan untuk mengukur tryptophan dalam produk pencernaan protein.

• Cysteine ​​dikesan menggunakan beberapa tindak balas kualitatif berdasarkan kereaktifan kumpulan mercapto yang terkandung di dalamnya. Contohnya, apabila larutan protein dengan acetate plumbum (CH3COOH) 2Pb dipanaskan dalam medium alkali, precipitate hitam sulfida PbS terbentuk, yang menunjukkan kehadiran sistein di dalam protein.

12.1.5. Reaksi kimia yang penting secara biologi

Dalam badan di bawah tindakan pelbagai enzim adalah satu siri penting transformasi kimia asid amino. Transformasi sedemikian merangkumi pemeriksaan, decarboxylation, penghapusan, pembelahan aldol, deoxidative deification, pengoksidaan kumpulan thiol.

Transaminasi adalah laluan utama biosintesis asid α-amino daripada asid α-oxo. Penderma kumpulan amino adalah asid amino yang terdapat dalam sel dalam jumlah yang mencukupi atau lebihan, dan penerimanya adalah α-oxo-acid. Dalam kes ini, asid amino ditukar menjadi oxoacid, dan oksoacid - menjadi asid amino dengan struktur radikal yang sepadan. Akibatnya, proses penyiasatan adalah proses pembalikan kumpulan amino dan oxo. Satu contoh tindak balas sedemikian ialah penyediaan asid l-glutamat daripada asid 2-oksoglutarik. Asid amino penderma boleh, sebagai contoh, asid l-aspartik.

Asid α-amino mengandungi kedudukan α ke kumpulan carboxyl kumpulan amino yang mengeluarkan elektron (lebih tepatnya, kumpulan protonated NH 3 + amino), dan oleh itu mampu decarboxylation.

Penghapusan adalah pelik kepada asid amino, yang dalam radikal sampingan dalam kedudukan β kepada kumpulan karboksil mengandungi gugus fungsi elektron-pengeluaran, contohnya, hidroksil atau thiol. Pembelahan mereka membawa kepada asid α-enamino reaktif pertengahan, yang mudah diubah menjadi asid amino tautomerik (analogi dengan tautomerisme keto-enol). Asid α-Imino sebagai hasil penghidratan pada ikatan C = N dan penghapusan seterusnya molekul ammonia menjadi asid α-oxo.

Jenis transformasi ini dipanggil penyingkiran-penghidratan. Contohnya adalah penyediaan asid piruvat dari serine.

Pembelahan aldol berlaku dalam kes asid α-amino yang mempunyai kumpulan hidroksil dalam kedudukan β. Sebagai contoh, serine dipotong untuk membentuk glisin dan formaldehida (yang kedua tidak dibebaskan dalam bentuk bebas, tetapi segera terikat pada koenzim).

Dosena oksidatif boleh dilakukan dengan penyertaan enzim dan koenzim NAD + atau NADF + (lihat 14.3). Asid α-amino boleh ditukar kepada asid α-oxo bukan sahaja melalui penyiasatan, tetapi juga melalui pengoksidaan oksidatif. Sebagai contoh, asid α-oksoglutarik terbentuk daripada asid l-glutamat. Pada peringkat pertama tindak balas, asid glutamat dehidrasi (teroksidasi) ke asid α-iminoglutarik.

asid. Pada peringkat kedua, hidrolisis berlaku, menyebabkan asid α-oksoglutaric dan ammonia. Hidrolisis peringkat berlangsung tanpa penyertaan enzim.

Dalam arah yang bertentangan, tindak balas amaun reduktif dari asid α-oxo diteruskan. Asid α-oxoglutaric, yang sentiasa terkandung dalam sel (sebagai hasil metabolisme karbohidrat), ditukar dengan laluan ini ke dalam asid L-glutamat.

Pengoksidaan kumpulan thiol mendasari penyambungan sisa-sisa sistein dan sistein, yang menyediakan beberapa proses redoks dalam sel. Cysteine, seperti semua thiols (lihat 4.1.2), mudah dioksidakan untuk membentuk disulfida, sistein. Ikatan disulfida dalam cystine mudah dikurangkan menjadi sistein.

Oleh sebab keupayaan kumpulan thiol untuk mengoksidasi sedikit, sistein melaksanakan fungsi perlindungan apabila terdedah kepada badan bahan dengan keupayaan oksidatif yang tinggi. Di samping itu, beliau adalah ubat pertama yang menunjukkan kesan anti-radiasi. Cysteine ​​digunakan dalam amalan farmaseutikal sebagai penstabil ubat.

Pertukaran cysteine ​​kepada cystine membawa kepada pembentukan ikatan disulfide, sebagai contoh, dalam mengurangkan glutation

12.2. Struktur utama peptida dan protein

Secara kondisional dianggap bahawa peptida mengandungi sehingga 100 dalam molekul (yang bersamaan dengan berat molekul sehingga 10 ribu), dan protein mengandungi lebih daripada 100 residu asid amino (berat molekul dari 10 ribu hingga beberapa juta).

Sebaliknya, dalam kumpulan peptida, adalah kebiasaan untuk membezakan antara oligopeptida (peptida berat molekul yang rendah) yang mengandungi tidak lebih daripada 10 residu asid amino dalam rantaian, dan polipeptida, rantai yang mengandungi sehingga 100 residu asid amino. Macromolekul dengan bilangan residu asid amino yang hampir atau melebihi 100, tidak membezakan antara konsep polipeptida dan protein, istilah ini sering digunakan sebagai sinonim.

Secara formal, molekul peptida dan protein dapat direpresentasikan sebagai produk polikondensasi asid α-amino meneruskan pembentukan ikatan peptida (amide) antara unit monomerik (Skim 12.2).

Reka bentuk rantaian poliamida adalah sama untuk pelbagai jenis peptida dan protein. Rantaian ini mempunyai struktur tidak bercabang dan terdiri daripada kumpulan peptida (amide) yang bergantian -CO - NH- dan fragmen -CH (R) -.

Satu hujung rantaian, di mana terdapat asid amino dengan kumpulan NH 2 bebas, dipanggil N-terminus, yang lain ialah terminal C,

Skim 12.2. Prinsip pembinaan rantaian peptida

yang mengandungi asid amino dengan kumpulan COOH percuma. Rantaian peptida dan protein direkodkan dari terminal N.

12.2.1. Struktur kumpulan peptida

Dalam kumpulan peptida (amide), atom karbon-CO-NH-karbon berada dalam keadaan hibridisasi sp2. Sepasang tunggal elektron dari atom nitrogen dikaitkan dengan elektron π daripada ikatan ganda C = O. Dari sudut pandangan struktur elektronik, kumpulan peptida adalah sistem tiga-p, sistem π-conjugated (lihat 2.3.1), di mana ketumpatan elektron beralih ke atom oksigen yang lebih elektronegatif. Atom C, Oi dan N, membentuk sistem konjugasi, berada dalam pesawat yang sama. Pengedaran ketumpatan elektron dalam kumpulan amida boleh diwakili oleh struktur sempadan (I) dan (II) atau pergeseran ketumpatan elektron sebagai hasil daripada + M- dan kesan M dari kumpulan NH dan C = O, masing-masing (III).

Akibat konjugasi, beberapa penjajaran panjang bon berlaku. Ikatan berganda C = O dilanjutkan kepada 0.124 nm berbanding panjang biasa 0.121 nm, dan ikatan C-N menjadi lebih pendek - 0.132 nm berbanding dengan 0.147 nm dalam kes biasa (Rajah 12.1). Sistem conjugasi rata dalam kumpulan peptida menyebabkan kesukaran putaran sekitar ikatan C-N (halangan putaran adalah 63-84 kJ / mol). Oleh itu, struktur elektronik menentukan struktur rata yang agak tegar kumpulan peptida.

Seperti yang dapat dilihat dari rajah. 12.1, atom α-karbon dari sisa-sisa asid amino terletak di dalam satah kumpulan peptida pada sisi bertentangan ikatan C-N, iaitu dalam kedudukan berkhayal yang lebih baik: radikal sampingan R sisa-sisa asid amino dalam kes ini akan menjadi yang paling jauh dari satu sama lain di ruang angkasa.

Rantaian polipeptida mempunyai struktur yang sangat menghairankan dan boleh diwakili sebagai satu siri bersudut antara satu sama lain.

Rajah. 12.1. Susunan planar kumpulan peptida -CO - NH- dan α-karbon daripada residu asid amino

kepada rakan pesawat dari kumpulan peptida yang saling terhubung melalui atom-atom karbon dengan ikatan-ikatan Cα-N dan Cα-Сsp 2 (rajah 12.2). Pusingan di sekitar ikatan tunggal ini sangat terhad disebabkan oleh kesukaran dalam pengedaran spatial radikal sampingan residu asid amino. Oleh itu, struktur elektronik dan spatial kumpulan peptida sebahagian besarnya menentukan struktur rantaian polipeptida secara keseluruhannya.

Rajah. 12.2. Kedudukan bersama kumpulan pesawat peptida dalam rantaian polipeptida

12.2.2. Susunan dan urutan asid amino

Dengan rantai poliamida yang dibina secara seragam, kekhususan peptida dan protein ditentukan oleh dua ciri penting - komposisi asid amino dan urutan asid amino.

Komposisi asid amino peptida dan protein adalah sifat dan proporsi asid α-amino yang terkandung di dalamnya.

Komposisi asid amino ditubuhkan dengan menganalisis peptida dan protein hidrolisis terutamanya oleh kaedah kromatografi. Pada masa ini, analisis ini dijalankan menggunakan penganalisis asid amino.

Bon Amida boleh hidrolisis dalam keadaan asid dan alkali (lihat 8.3.3). Peptida dan protein menghidrolisis untuk membentuk rantai yang lebih pendek - ini adalah hidrolisis separa yang dipanggil, atau campuran asid amino (dalam bentuk ionik) - hidrolisis lengkap. Biasanya, hidrolisis dijalankan dalam persekitaran berasid, seperti dalam keadaan hidrolisis alkali, banyak asid amino tidak stabil. Perlu diingatkan bahawa kumpulan amide asparagine dan glutamin juga menjalani hidrolisis.

Struktur utama peptida dan protein adalah urutan asid amino, iaitu susunan sisa-residu asid α-amino.

Struktur utama ditentukan oleh pembahagian serentak asid amino dari mana-mana hujung rantai dan pengenalan mereka.

12.2.3. Struktur dan tatanama peptida

Nama-nama peptida dibina oleh senarai residu asid amino, bermula dari N-terminus, dengan penambahan akhiran, kecuali untuk asid amino terminal C yang terakhir, yang mana nama penuhnya disimpan. Dengan kata lain, nama-nama itu

Asid amino yang memasuki pembentukan ikatan peptida dengan mengorbankan kumpulan "COOH" mereka sendiri "dengan nama peptida dengan -il: alanyl, valyl, dan lain-lain (untuk aspirin dan residu asid glutamat, nama aspartil dan ). Nama dan simbol asid amino bererti mereka tergolong dalam siri-l, kecuali dinyatakan sebaliknya (d atau dl).

Kadang-kadang dalam notasi ringkas dengan simbol-simbol H (sebagai sebahagian daripada kumpulan amino) dan OH (sebagai sebahagian daripada kumpulan karboksil), kumpulan-kumpulan fungsian yang tidak tersubstitusi dari asid amino terminal dinyatakan. Dengan cara ini, ia mudah untuk menggambarkan derivatif fungsi peptida; sebagai contoh, amide daripada peptida di atas pada asid amino terminal C ditulis H-Asn-Gly-Phe-NH2.

Peptida terdapat dalam semua organisma. Tidak seperti protein, mereka mempunyai komposisi asid amino yang lebih heterogen, khususnya, mereka sering memasukkan asid amino d-order. Secara struktural, mereka juga lebih pelbagai: mereka mengandungi serpihan kitaran, rantai bercabang, dan lain-lain.

Salah satu wakil yang paling biasa dari tripeptides - glutathione - terdapat dalam badan semua haiwan, dalam tumbuh-tumbuhan dan bakteria.

Cysteine ​​dalam komposisi glutation menentukan kemungkinan kewujudan glutation dalam bentuk yang dikurangkan dan teroksida.

Glutathione terlibat dalam beberapa proses redoks. Ia berfungsi sebagai pelindung protein, iaitu sejenis bahan yang melindungi protein dengan kumpulan thiol bebas SH dari pengoksidaan dengan pembentukan ikatan disulfida -S-S-. Ini terpakai kepada protein yang mana proses tersebut tidak diingini. Glutathione dalam kes ini mengambil tindakan agen pengoksidaan dan dengan itu "melindungi" protein. Apabila glutathione dioksidakan, silang silang intermolekul dua serpihan tripeptida berlaku disebabkan oleh ikatan disulfida. Proses itu boleh diterbalikkan.

12.3. Struktur sekunder polipeptida dan protein

Untuk polipeptida dan protein molekul tinggi, bersama-sama dengan struktur utama, tahap organisasi yang lebih tinggi juga diketahui, yang dipanggil struktur menengah, tertiari, dan kuaternari.

Struktur sekunder diterangkan oleh orientasi spatial rantai polipeptida utama, tertiari - oleh seni bina tiga dimensi keseluruhan molekul protein. Kedua-dua struktur menengah dan tertiary dikaitkan dengan susunan rantai macromolekul di dalam ruang. Struktur protein tersier dan kuaterner dipertimbangkan dalam perjalanan biokimia.

Dengan pengiraan, ditunjukkan bahawa untuk rantaian polipeptida salah satu pengesahan paling menguntungkan adalah susunan dalam ruang dalam bentuk helix tangan kanan, yang disebut α-helix (Rajah 12.3, a).

Susunan ruang rantai polipeptida α-helical boleh diwakili oleh membayangkan bahawa ia membungkus sekitar

Rajah. 12.3. α-helical conformation of the chain polypeptide

silinder (lihat rajah 12.3, b). Purata 3.6 residu asid amino setiap satu helix, padang helix adalah 0.54 nm, diameternya ialah 0.5 nm. Pesawat dua kumpulan peptida jiran terletak pada sudut 108, dan radikal sisi asid amino berada di bahagian luar helix, iaitu dari permukaan silinder.

Peranan utama dalam menetapkan konformasi rantaian ini dimainkan oleh ikatan hidrogen, yang dalam α-helix terbentuk antara atom oksigen karbonil setiap atom hidrogen pertama dan atom NH kumpulan setiap residu asid amino kelima.

Bon hidrogen diarahkan hampir selari dengan paksi α-helix. Mereka memelihara rantaian dalam keadaan berpintal.

Biasanya, rantai protein tidak sepenuhnya helical, tetapi hanya sebahagiannya. Protein seperti myoglobin dan hemoglobin mengandungi kawasan α-helical yang agak panjang, seperti rantaian myoglobin.

75% spiral. Dalam banyak protein lain, perkadaran laman heliks dalam rantai mungkin kecil.

Satu lagi struktur struktur sekunder iaitu polipeptida dan protein ialah struktur β, yang juga dikenali sebagai lapisan dilipat, atau lapisan yang dilipat. Lembaran yang dilipat mengandungi rantai polipeptida memanjang yang dikaitkan dengan banyak ikatan hidrogen antara kumpulan peptida rantaian ini (Rajah 12.4). Banyak protein pada masa yang sama mengandungi struktur α-helical dan β-dilipat.

Rajah. 12.4. Struktur sekunder rangkaian polipeptida dalam bentuk lembaran dilipat (struktur β)

http://vmede.org/sait/?id=Bioorganicheskaja_himija_tykavkina_2010menu=Bioorganicheskaja_himija_tykavkina_2010page=13

Baca Lebih Lanjut Mengenai Herba Yang Berguna