Utama Minyak itu

Komposisi protein termasuk residu

BAHAGIAN A. Ujian tugas dengan pilihan jawapan.
1. (2 mata). Komposisi protein termasuk residu:
A. α-Amino Acids. Asid B. β-Amino. Asid B. δ-Amino. G. ε-Amino Acids.
2. (2 mata). Nama bahan CH3-NHH-CH2-CH3
A. Dimethylamine. B. Diethylamine. V. Methylethylamine. G. Propylamin.
3. (2 mata). Mewarna litmus dalam larutan suatu bahan yang formulanya ialah C3H7NH2:
A. Merah. B. biru. V. Violet.
4. (2 mata). Bahan yang tidak bertindak balas dengan etilamina:
A. Natrium hidroksida. B. oksigen. B. asid kelabu. G. Hidrogen klorida.
5. (2 mata). Ikatan kimia membentuk struktur sekunder protein:
A. Hidrogen. B. Ionic. B. Peptide. G. Covalent bukan kutub.
6. (2 mata). Produk tindak balas interaksi aniline dengan hidrogen klorida kepunyaan kelas sebatian:
A.Kislot. B. Grounds. V. Soleil. G. Ester kompleks.
7. (2 mata). Untuk tindakbalas protein ciri:
A. Penghidratan. B. Hidrogenasi. B. hidrolisis. G. Dehidrasi.

BAHAGIAN B. Tugas-tugas dengan jawapan percuma.
8. (6 mata). Untuk suatu bahan yang formulanya adalah CH3-CH2-CH2-CH2-NH2, buat formula struktur dua isomer dan dua homolog. Beri nama semua bahan.
9. (6 mata). Dengan mana bahan-bahan berikut: kalium hidroksida, air, etanol - adakan asid 2-aminopropanoik? Sahkan jawapan dengan menuliskan persamaan tindak balas yang mungkin.
10. (6 mata). Berapakah jumlah anilina yang boleh diperoleh dengan mengurangkan 12.3 g nitrobenzene?
11. (2 mata). Bagaimana cara kimia membezakan penyelesaian protein daripada penyelesaian gliserin? Beri jawapan yang munasabah.

http://znanija.com/task/2237508

Nombor kuliah 3. Struktur dan fungsi protein. Enzim

Struktur protein

Protein adalah sebatian organik molekul tinggi yang terdiri daripada residu asid α-amino.

Protein termasuk karbon, hidrogen, nitrogen, oksigen, sulfur. Sesetengah protein membentuk kompleks dengan molekul lain yang mengandungi fosforus, besi, zink dan tembaga.

Protein mempunyai berat molekul yang tinggi: albumin telur - 36,000, hemoglobin - 152,000, myosin - 500,000. Sebagai perbandingan: berat molekul alkohol adalah 46, asid asetik 60, benzena adalah 78.

Komposisi asid amino protein

Protein adalah polimer bukan berkala yang monomernya adalah asid α-amino. Biasanya, 20 spesies asid α-amino dirujuk sebagai monomer protein, walaupun lebih daripada 170 didapati dalam sel dan tisu.

Bergantung kepada sama ada asid amino dapat disintesis dalam tubuh manusia dan haiwan lain, mereka boleh dibezakan sebagai: asid amino diganti boleh disintesis; Asid amino penting - tidak dapat disintesis. Asid amino perlu diambil dengan makanan. Tumbuhan mensintesiskan semua jenis asid amino.

Bergantung pada komposisi asid amino, protein adalah: lengkap - mengandungi keseluruhan asid amino; inferior - beberapa asid amino dalam komposisi mereka hilang. Jika protein hanya terdiri daripada asid amino, ia dipanggil mudah. Jika protein mengandungi, sebagai tambahan kepada asid amino, komponen asid bukan amino (kumpulan prostetik), mereka dipanggil kompleks. Kumpulan prostetik boleh diwakili oleh logam (metalloprotein), karbohidrat (glikoprotein), lipid (lipoprotein), asid nukleik (nukleoprotein).

Semua asid amino mengandungi: 1) kumpulan karboksil (-COOH), 2) kumpulan amino (-NH2), 3) radikal atau R-kumpulan (selebihnya molekul). Struktur radikal dalam pelbagai jenis asid amino adalah berbeza. Bergantung kepada bilangan kumpulan amino dan kumpulan karboksil yang membentuk asid amino, terdapat: asid amino neutral yang mempunyai satu kumpulan karboksil dan satu kumpulan amino; asid amino asas yang mempunyai lebih daripada satu kumpulan amino; asid amino berasid yang mempunyai lebih daripada satu kumpulan karboksil.

Asid amino adalah sebatian amfoterik, seperti dalam larutan mereka boleh bertindak sebagai kedua-dua asid dan asas. Dalam larutan akueus, asid amino wujud dalam bentuk ionik yang berbeza.

Ikatan peptida

Peptida adalah bahan organik yang terdiri daripada residu asid amino yang disambung oleh ikatan peptida.

Pembentukan peptida berlaku akibat tindak balas pemeluwapan asid amino. Interaksi sekumpulan amino dari satu asid amino dengan kumpulan karboksil yang lain membawa kepada pembentukan ikatan karbon nitrogen kovalen di antara mereka, yang dipanggil ikatan peptida. Bergantung kepada bilangan residu asid amino yang membentuk peptida, dipeptida, tripeptida, tetrapeptida, dan lain-lain dibezakan. Pembentukan ikatan peptida boleh diulangi banyak kali. Ini membawa kepada pembentukan polipeptida. Di satu hujung peptida terdapat kumpulan amino bebas (ia dipanggil N-terminus), dan di bahagian lain terdapat kumpulan karboksil bebas (ia dipanggil C-terminus).

Organisasi spatial molekul protein

Pemenuhan fungsi spesifik tertentu oleh protein bergantung pada konfigurasi spasial molekul mereka, di samping itu, secara bertenaga tidak menguntungkan bagi sel untuk menjaga protein dalam bentuk terungkap, dalam rantaian, oleh itu rantai polipeptida diletakkan, memperoleh struktur atau konformasi tiga dimensi tertentu. Terdapat 4 tahap organisasi spatial protein.

Struktur utama protein ialah urutan susunan asid amino dalam rantai polipeptida yang membentuk molekul protein. Hubungan antara asid amino adalah peptida.

Jika molekul protein terdiri daripada hanya 10 residu asid amino, maka bilangan varian teori molekul protein mungkin berbeza, berbeza dengan urutan asid amino, 10 20. Mempunyai 20 asid amino, boleh dibuat daripada jumlah gabungan yang lebih besar. Sekitar sepuluh ribu protein yang berbeza telah dijumpai di dalam tubuh manusia, yang berbeza antara satu sama lain dan dari protein organisma lain.

Ia adalah struktur utama molekul protein yang menentukan sifat-sifat molekul protein dan konfigurasi spatialnya. Menggantikan hanya satu asid amino dengan yang lain dalam rantaian polipeptida membawa kepada perubahan sifat dan fungsi protein. Sebagai contoh, penggantian asid amino glutamat keenam oleh valine dalam β-subunit hemoglobin membawa kepada fakta bahawa molekul hemoglobin secara keseluruhan tidak dapat melaksanakan fungsi utamanya - pengangkutan oksigen; dalam kes sedemikian, orang itu mengembangkan penyakit - anemia sel sabit.

Struktur sekunder adalah lipatan tertib rantai polipeptida ke dalam lingkaran (ia kelihatan seperti musim bunga yang diregangkan). Gulungan heliks diperkuat oleh ikatan hidrogen yang timbul antara kumpulan karboksil dan kumpulan amino. Hampir semua kumpulan CO dan NH mengambil bahagian dalam pembentukan ikatan hidrogen. Mereka lebih lemah daripada yang peptida, tetapi, berulang kali, memberikan kestabilan dan ketegaran kepada konfigurasi ini. Di peringkat struktur sekunder, terdapat protein: fibroin (sutera, sarang laba-laba), keratin (rambut, kuku), kolagen (tendon).

Struktur tertiari ialah lipatan rantai polipeptida ke dalam globul yang terhasil daripada penampilan ikatan kimia (hidrogen, ionik, disulfida) dan penubuhan interaksi hidrofobik antara radikal sisa-sisa asid amino. Peranan utama dalam pembentukan struktur tertiari dimainkan oleh interaksi hydrophilic-hydrophobic. Dalam larutan akueus, radikal hidrofobik cenderung menyembunyikan dari air, mengelompokkan di dalam globule, sementara radikal hidrofilik, akibat penghidratan (interaksi dengan air dipoles), cenderung berada di permukaan molekul. Dalam sesetengah protein, struktur tersier dikurangkan oleh ikatan kovalen disulfida yang timbul di antara atom sulfur dua sisa sistein. Di peringkat struktur tertiary, terdapat enzim, antibodi, beberapa hormon.

Struktur kuariti adalah ciri protein kompleks yang molekulnya dibentuk oleh dua atau lebih globul. Subunit disimpan di dalam molekul akibat interaksi ionik, hidrofobik, dan elektrostatik. Kadangkala, apabila struktur kuaternari terbentuk, ikatan disulfida timbul di antara subunit. Protein yang paling dikaji dengan struktur kuartner ialah hemoglobin. Ia dibentuk oleh dua α-subunit (141 residu asid amino) dan dua β-subunit (146 amino asid residu). Molekul heme yang mengandungi besi dikaitkan dengan setiap subunit.

Jika atas sebab tertentu, pengubahan spatial protein berubah dari normal, protein tidak dapat melaksanakan fungsinya. Sebagai contoh, penyebab "penyakit lembu gila" (spongiform encephalopathy) adalah penyimpangan abnormal prion - protein permukaan sel saraf.

Sifat-sifat protein

Beli kerja pengesahan
dalam biologi

Komposisi asid amino, struktur molekul protein menentukan sifatnya. Protein menggabungkan sifat-sifat asas dan berasid yang ditentukan oleh radikal asid amino: asid amino yang lebih asid dalam protein, lebih banyak sifat berasidnya. Keupayaan untuk memberi dan melampirkan H + menentukan sifat penampan protein; Salah satu penampan yang paling berkuasa ialah hemoglobin dalam sel darah merah, yang menyimpan pH darah pada tahap yang tetap. Terdapat protein larut (fibrinogen), tidak boleh larut, melakukan fungsi mekanikal (fibroin, keratin, kolagen). Terdapat protein aktif kimia (enzim), terdapat kimia tidak aktif, tahan kepada kesan pelbagai keadaan persekitaran dan sangat tidak stabil.

Faktor luaran (pemanasan, radiasi ultraviolet, logam berat dan garam mereka, perubahan pH, radiasi, dehidrasi)

boleh menyebabkan pelanggaran struktur organisasi molekul protein. Proses kehilangan konformasi tiga dimensi yang wujud dalam molekul protein tertentu dinamakan denaturasi. Sebab denaturasi ialah pemecahan bon yang menstabilkan struktur tertentu protein. Pada mulanya, bon paling lemah dipecahkan, dan dengan keadaan yang lebih sukar, semakin kuat. Oleh itu, pada mulanya, kuaternari itu hilang, maka struktur tertiari dan sekunder. Satu perubahan dalam konfigurasi spatial membawa kepada perubahan dalam sifat-sifat protein dan, sebagai hasilnya, menjadikannya tidak mungkin untuk melaksanakan fungsi biologi ciri-cirinya. Sekiranya denaturasi tidak disertai oleh pemusnahan struktur utama, maka ia boleh diterbalikkan, dalam kes ini penyembuhan diri berlaku dalam ciri pengubahan protein. Seperti denaturasi, contohnya protein reseptor membran. Proses memulihkan struktur protein selepas denaturasi dipanggil renaturasi. Jika pemulihan konfigurasi spatial protein tidak mungkin, maka denaturasi dipanggil tidak dapat dipulihkan.

Fungsi protein

Enzim

Enzim, atau enzim, adalah kelas khas protein yang merupakan pemangkin biologi. Terima kasih kepada enzim, reaksi biokimia meneruskan dengan kelajuan yang hebat. Kadar reaksi enzimatik adalah puluhan ribu kali (dan kadang-kadang berjuta-juta) lebih tinggi daripada kadar tindak balas yang melibatkan pemangkin anorganik. Bahan di mana enzim itu menghasilkan kesannya dipanggil substrat.

Enzim - protein globular, mengikut ciri-ciri struktur enzim boleh dibahagikan kepada dua kumpulan: mudah dan kompleks. Enzim mudah adalah protein mudah, iaitu. hanya terdiri daripada asid amino. Enzim kompleks adalah protein kompleks, iaitu. Sebagai tambahan kepada bahagian protein, mereka termasuk kumpulan sifat bukan protein - cofactor. Untuk beberapa enzim, vitamin bertindak sebagai cofactors. Dalam molekul enzim memancarkan bahagian khas, dipanggil pusat aktif. Pusat aktif adalah seksyen kecil enzim (dari tiga hingga dua belas residu asid amino), di mana pengikatan substrat atau substrat berlaku dengan pembentukan kompleks enzim-substrat. Setelah selesai tindak balas, kompleks enzim-substrat disintegrates ke dalam enzim dan produk (produk) reaksi. Sesetengah enzim mempunyai pusat-pusat allosteric (selain aktif) - tapak di mana pengawal selia enzim laju (enzim allosteric) bergabung.

Reaksi pemangkinan enzimatik dicirikan oleh: 1) kecekapan tinggi, 2) pemilihan ketat dan arah tindakan, 3) kekhususan substrat, 4) peraturan halus dan tepat. Spesifikasi substrat dan tindak balas reaksi katalitik enzimatik dijelaskan oleh hipotesis E. Fisher (1890) dan D. Koshland (1959).

E. Fisher ("kunci kunci" hipotesis) mencadangkan bahawa konfigurasi ruang pusat aktif enzim dan substrat mestilah betul-betul sepadan dengan satu sama lain. Substrat ini dibandingkan dengan "kunci", enzim - dengan "kunci".

D. Koshland (hipotesis sarung tangan) mencadangkan bahawa surat-menyurat spatial antara struktur substrat dan pusat aktif enzim dicipta hanya pada masa interaksi mereka antara satu sama lain. Hipotesis ini juga dipanggil hipotesis surat-menyurat yang disebabkan.

Kadar tindak balas enzimatik bergantung kepada: 1) suhu, 2) kepekatan enzim, 3) kepekatan substrat, 4) pH. Perlu ditekankan bahawa sejak enzim adalah protein, aktiviti mereka adalah paling tinggi di bawah keadaan fisiologi normal.

Kebanyakan enzim hanya boleh berfungsi pada suhu 0 hingga 40 ° C. Dalam had ini, kadar tindak balas meningkat kira-kira 2 kali dengan peningkatan suhu untuk setiap 10 ° C. Pada suhu melebihi 40 ° C, protein mengalami denaturasi dan aktiviti enzim berkurangan. Pada suhu berhampiran dengan titik beku, enzim tidak diaktifkan.

Oleh kerana jumlah substrat meningkat, kadar tindak balas enzimatik bertambah sehingga bilangan molekul substrat menjadi sama dengan bilangan molekul enzim. Dengan peningkatan jumlah substrat, kadar tidak akan meningkat, kerana tapak aktif enzim itu tepu. Peningkatan dalam kepekatan enzim membawa kepada peningkatan dalam aktiviti pemangkin, kerana bilangan molekul substrat yang lebih besar menjalani transformasi bagi setiap unit masa.

Bagi setiap enzim terdapat nilai pH optimum di mana ia menunjukkan aktiviti maksimum (pepsin - 2.0, salivary amylase - 6.8, lipase pankreas - 9.0). Pada nilai pH yang lebih tinggi atau lebih rendah, aktiviti enzim menurun. Dengan perubahan mendadak dalam pH, denatur enzim.

Kelajuan enzim allosteric dikawal oleh bahan-bahan yang menyertai pusat allosteric. Sekiranya bahan-bahan ini mempercepatkan reaksi, mereka dipanggil pengaktif, jika mereka menghalang - inhibitor.

Klasifikasi enzim

Dengan jenis transformasi kimia yang dipatalkan, enzim dibahagikan kepada 6 kelas:

  1. oksigen reduktase (pemindahan atom hidrogen, oksigen atau elektron dari satu bahan kepada yang lain - dehidrogenase),
  2. transferase (pemindahan metil, asid, fosfat atau kumpulan amino dari satu bahan kepada yang lain - transaminase),
  3. hydrolases (tindak balas hidrolisis di mana dua produk terbentuk dari substrat - amilase, lipase),
  4. LiAZs (lampiran bukan hidrolikik sekumpulan atom ke substrat atau belahan daripadanya, dengan C-C, C-N, C-O, C-S bon decarboxylase breaking),
  5. isomerase (susunan semula intramolekul - isomerase),
  6. ligase (gabungan dua molekul akibat pembentukan C-C, C-N, C-O, C-S bond) synthetase.

Kelas, pada gilirannya, dibahagikan kepada subkelas dan subkelas. Dalam klasifikasi antarabangsa semasa, setiap enzim mempunyai cipher spesifik yang terdiri daripada empat nombor yang dipisahkan oleh titik-titik. Nombor pertama adalah kelas, yang kedua ialah subkelas, yang ketiga ialah subkelas, yang keempat adalah bilangan urutan enzim dalam subclass ini, sebagai contoh, cipher arginase adalah 3.5.3.1.

Pergi ke nombor kuliah 2 "Struktur dan fungsi karbohidrat dan lipid"

Pergi ke kuliah №4 "Struktur dan fungsi asid nukleat ATP"

Tonton jadual kandungan (kuliah №1-25)

http://licey.net/free/6-biologiya/21-lekcii_po_obschei_biologii/stages/257-lekciya_%203_stro

Komposisi protein termasuk sisa-sisa a) asid α-amino b) asid amino-asid c) asid γ-amino d) asid δ-amino

Jimat masa dan tidak melihat iklan dengan Knowledge Plus

Jimat masa dan tidak melihat iklan dengan Knowledge Plus

Jawapannya

Sambung Pengetahuan Plus untuk mengakses semua jawapan. Cepat, tanpa iklan dan rehat!

Jangan ketinggalan yang penting - sambungkan Knowledge Plus untuk melihat jawapan sekarang.

Tonton video untuk mengakses jawapannya

Oh tidak!
Pandangan Tindak Balas Adakah Lebih

Sambung Pengetahuan Plus untuk mengakses semua jawapan. Cepat, tanpa iklan dan rehat!

Jangan ketinggalan yang penting - sambungkan Knowledge Plus untuk melihat jawapan sekarang.

http://znanija.com/task/12585134

Struktur protein. Struktur protein: primer, sekunder, tertiari dan kuaterner. Protein sederhana dan kompleks

Struktur protein. Struktur protein: primer, sekunder, tertiari dan kuaterner. Protein sederhana dan kompleks

Nama "protein" berasal dari keupayaan banyak dari mereka untuk berpaling putih apabila dipanaskan. Nama "protein" berasal dari perkataan Yunani "pertama", yang menunjukkan kepentingannya dalam tubuh. Lebih tinggi tahap organisasi makhluk hidup, semakin banyak komposisi protein.

Protein terbentuk daripada asid amino yang dikaitkan bersama oleh ikatan kovalen - peptida: antara kumpulan karboksil satu asid amino dan kumpulan amino yang lain. Dalam interaksi dua asid amino, satu dipeptida terbentuk (dari residu dua asid amino, dari peptos Yunani - dikimpal). Penggantian, pengecualian atau penyusunan semula asid amino dalam rantaian polipeptida menyebabkan kemunculan protein baru. Sebagai contoh, apabila menggantikan hanya satu asid amino (glutamin ke valine), penyakit serius berlaku - anemia sel sabit, apabila erythrocyte mempunyai bentuk yang berbeza dan tidak boleh melaksanakan fungsi asas mereka (pengangkutan oksigen). Apabila ikatan peptida terbentuk, molekul air dipisahkan. Bergantung kepada bilangan residu asid amino yang dikeluarkan:

- oligopeptida (di-, tri-, tetrapeptida, dan sebagainya) - mengandungi sehingga 20 residu asid amino;

- polipeptida - dari 20 hingga 50 residu asid amino;

- protein - lebih daripada 50, kadang-kadang beribu-ribu residu asid amino

Menurut sifat fiziko-kimia, protein adalah hidrofilik dan hidrofobik.

Terdapat empat peringkat organisasi molekul protein - struktur spatial bersamaan (konfigurasi, pengesahan) protein: primer, sekunder, tertiari dan kuaterner.

Struktur utama protein

Struktur utama protein adalah yang paling mudah. Ia mempunyai bentuk rantaian polipeptida, di mana asid amino dikaitkan bersama oleh ikatan peptida yang kuat. Ditentukan oleh komposisi kualitatif dan kuantitatif asid amino dan urutannya.

Struktur protein sekunder

Struktur sekunder terbentuk terutamanya oleh ikatan hidrogen, yang terbentuk di antara atom hidrogen kumpulan NH satu keriting heliks dan oksigen kumpulan CO yang lain dan diarahkan di sepanjang helix atau antara lipatan selari dengan molekul protein. Molekul protein sebahagian atau sepenuhnya dipintal ke dalam α-helix atau membentuk struktur yang dilipat β. Sebagai contoh, protein keratin membentuk α-helix. Mereka adalah sebahagian daripada kuku, tanduk, rambut, bulu, kuku, kuku. β-dilipat mempunyai protein yang merupakan sebahagian daripada sutera. Radikal asid amino (R-kumpulan) kekal di luar heliks. Bon hidrogen jauh lebih lemah daripada bon kovalen, tetapi dengan jumlah yang besar mereka membentuk struktur yang agak kukuh.

Berfungsi dalam bentuk helix berpintal adalah ciri beberapa protein fibrillar - myosin, actin, fibrinogen, kolagen, dan sebagainya.

Struktur protein tertier

Struktur protein tertier. Struktur ini adalah tetap dan unik untuk setiap protein. Ia ditentukan oleh saiz, polaritas R-kumpulan, bentuk dan urutan residu asid amino. Helix polipeptida berpusing dan sesuai dengan cara tertentu. Pembentukan struktur tertiary protein membawa kepada pembentukan konfigurasi khas protein - globule (dari Latin. Globulus - bola). Pembentukannya disebabkan oleh pelbagai jenis interaksi non-kovalen: hidrofobik, hidrogen, ionik. Jambatan disulfida berlaku di antara residu asid sistin asin.

Ikatan hidrofobik adalah ikatan lemah di antara rantai sampingan bukan polar yang terhasil daripada molekul pelarut bersama. Dalam kes ini, protein dipintal supaya rantai sampingan hidrofobik terbenam jauh ke dalam molekul dan melindunginya daripada interaksi dengan air, dan rantaian hidrofilik sebelah berada di luar.

Kebanyakan protein mempunyai struktur tersier - globulin, albumin, dll.

Struktur protein kuaterner

Struktur protein kuaterner. Ia terbentuk sebagai hasil menggabungkan rantai polipeptida individu. Bersama-sama, mereka membentuk unit fungsional. Jenis-jenis bon berbeza: hidrofobik, hidrogen, elektrostatik, ionik.

Ikatan elektrostatik timbul antara radikal elektronegatif dan elektropositif residu asid amino.

Untuk sesetengah protein, penempatan globular subunit adalah ciri - ini adalah protein globular. Protein globular mudah larut dalam larutan air atau garam. Lebih daripada 1000 enzim yang diketahui tergolong dalam protein globular. Protein globular termasuk beberapa hormon, antibodi, protein pengangkutan. Sebagai contoh, molekul hemoglobin kompleks (protein sel darah merah darah) adalah protein globular dan terdiri daripada empat makromolekul globin: dua α-rantai dan dua rantai β, masing-masing disambungkan kepada besi yang mengandungi heme.

Protein lain dicirikan oleh gabungan ke dalam struktur heliks - ini adalah protein fibrillar (daripada Latin. Fibrilla - fibrous). Beberapa (dari 3 hingga 7) α - heliks bersatu bersama, seperti serat dalam kabel. Protein fibrous tidak larut dalam air.

Protein dibahagikan kepada sederhana dan kompleks.

Protein sederhana (protein)

Protein sederhana (protein) hanya terdiri daripada residu asid amino. Protein mudah termasuk globulin, albumin, glutelin, prolamin, protin, topi. Albumin (contohnya serum albumin) larut dalam air, globulin (contohnya, antibodi) tidak larut dalam air, tetapi larut dalam larutan garam tertentu (natrium klorida, dan lain-lain).

Protein kompleks (protein)

Protein kompleks (protein) termasuk, sebagai tambahan kepada residu asid amino, sebatian yang berbeza, yang dipanggil kumpulan prostetik. Sebagai contoh, metalloprotein adalah protein yang mengandungi besi bukan heme atau terikat oleh atom logam (kebanyakan enzim), nukleoprotein adalah protein yang dikaitkan dengan asid nukleik (kromosom, dsb.), Fosfoprotein adalah protein, yang mengandungi residu asid fosforik (protein telur kuning, dan lain-lain, glikoprotein - protein bersamaan dengan karbohidrat (beberapa hormon, antibodi, dsb.), kromoprotein - protein yang mengandungi pigmen (myoglobin, dan lain-lain), lipoprotein - protein yang mengandungi lipid (termasuk dalam komposisi membran).

http: //xn----9sbecybtxb6o.xn--p1ai/obshchaya-biologiya/stroenie-belkov-struktury-belkov-pervichnaya-vtorichnaya-tretichnaya-i-chetvertichnaya-prostye-i-slozhnye-belki/

Unsur-unsur apa yang menjadi sebahagian daripada protein dan sifat apa yang mereka miliki?

Apakah protein dan apa fungsi dalam badan yang diperlukan. Unsur-unsur apa yang dimasukkan ke dalam komposisinya dan apakah keunikan bahan ini.

Protein adalah bahan bangunan utama dalam tubuh manusia. Jika kita menganggap secara keseluruhan, maka bahan-bahan ini membentuk bahagian kelima badan kita. Secara semula jadi, sekumpulan subspesies diketahui - hanya tubuh manusia mengandungi lima juta variasi yang berlainan. Dengan penyertaannya, sel-sel dibentuk yang dianggap sebagai komponen utama tisu hidup tubuh. Unsur-unsur apa yang menjadi sebahagian daripada protein dan apakah ciri-ciri bahan itu?

Subtleties komposisi

Molekul protein dalam tubuh manusia berbeza dalam struktur dan mengambil fungsi tertentu. Oleh itu, protein utama protein adalah myosin, yang membentuk otot dan menjamin pergerakan badan. Ia memberikan usus dan pergerakan darah melalui saluran seseorang. Creatine adalah bahan yang sama penting dalam badan. Fungsi bahan adalah untuk melindungi kulit dari tindakan negatif - radiasi, suhu, mekanik dan lain-lain. Juga creatine melindungi dari penerimaan mikroba dari luar.

Komposisi protein termasuk asid amino. Pada masa yang sama, yang pertama ditemui pada awal abad ke-19, dan seluruh asid amino telah diketahui para ilmuwan sejak tahun 1930-an. Menariknya, daripada dua ratus asid amino yang dibuka hari ini, hanya dua dozen bentuk jutaan protein berbeza dalam struktur.

Perbezaan utama struktur adalah kehadiran radikal yang berbeza. Di samping itu, asid amino sering dikelaskan berdasarkan caj elektrik. Setiap komponen yang dipertimbangkan mempunyai ciri-ciri umum - keupayaan untuk bertindak balas dengan alkali dan asid, kelarutan dalam air, dan sebagainya. Hampir semua wakil daripada kumpulan asid amino terlibat dalam proses metabolik.

Memandangkan komposisi protein, adalah perlu untuk membezakan dua kategori asid amino - penting dan tidak diperlukan. Mereka berbeza dalam keupayaannya untuk disintesis di dalam badan. Yang pertama dihasilkan dalam organ-organ, yang menjamin sekurang-kurangnya liputan separuh defisit semasa, dan yang kedua - hanya datang dengan makanan. Jika jumlah mana-mana asid amino dikurangkan, maka ini menyebabkan pelanggaran, dan kadang-kadang sampai mati.

Protein, di mana terdapat set asid amino lengkap, dipanggil "secara biologi lengkap". Bahan-bahan tersebut adalah sebahagian daripada makanan haiwan. Sesetengah wakil tumbuhan juga dianggap sebagai pengecualian yang berguna - contohnya, kacang, kacang dan kacang soya. Parameter utama yang mana kegunaan produk dinilai adalah nilai biologi. Jika susu dianggap sebagai asas (100%), maka untuk ikan atau daging parameter ini akan sama dengan 95, untuk beras - 58, roti (hanya rai) - 74, dan sebagainya.

Asid amino penting yang membentuk protein terlibat dalam sintesis sel dan enzim baru, iaitu, mereka meliputi keperluan plastik dan digunakan sebagai sumber tenaga utama. Komposisi protein termasuk unsur-unsur yang mampu transformasi, iaitu proses decarboxylation dan transamination. Dua kumpulan asid amino (karboksil dan amina) terlibat dalam reaksi di atas.

Protein telur dianggap paling berharga dan bermanfaat untuk tubuh, struktur dan sifatnya seimbang. Itulah sebabnya peratusan asid amino dalam produk ini hampir selalu diambil sebagai asas apabila dibandingkan.

Telah disebutkan di atas bahawa protein terdiri daripada asid amino, dan wakil bebas memainkan peranan utama. Berikut adalah sebahagian daripada mereka:

  • Histidine adalah unsur yang diperolehi pada tahun 1911. Fungsinya bertujuan untuk menormalkan kerja refleks yang disambungkan. Histidine memainkan peranan sebagai sumber untuk pembentukan histamin - perantara utama sistem saraf pusat, yang terlibat dalam menghantar isyarat kepada bahagian-bahagian tubuh yang berlainan. Jika residu asid amino ini berkurangan di bawah normal, maka penghasilan hemoglobin dalam sumsum tulang manusia akan ditindas.
  • Valine adalah bahan yang ditemui pada tahun 1879, tetapi akhirnya diuraikan hanya selepas 27 tahun. Sekiranya kekurangan koordinasi itu terganggu, kulit menjadi sensitif terhadap rangsangan luar.
  • Tyrosine (1846). Protein terdiri daripada banyak asid amino, tetapi ini memainkan salah satu fungsi utama. Ia adalah tirosin yang dianggap prekursor utama sebatian berikut - fenol, tyramine, kelenjar tiroid dan lain-lain.
  • Methionine disintesis hanya pada akhir tahun 20-an abad yang lalu. Bahan ini membantu dalam sintesis kolin, melindungi hati daripada pembentukan lemak yang berlebihan, mempunyai kesan lipotropik. Telah terbukti bahawa unsur-unsur tersebut memainkan peranan utama dalam memerangi aterosklerosis dan dalam mengawal paras kolesterol. Keanehan kimia methionine adalah bahawa ia mengambil bahagian dalam pengeluaran adrenalin dan berinteraksi dengan vitamin B.
  • Cystine adalah bahan yang strukturnya ditubuhkan pada tahun 1903 sahaja. Fungsinya bertujuan untuk menyertai reaksi kimia, metabolik proses metionin. Cystine juga bertindak balas dengan bahan yang mengandungi sulfur (enzim).
  • Tryptophan - asid amino penting yang merupakan sebahagian daripada protein. Dia mampu mensintesiskannya pada tahun 1907. Bahan ini terlibat dalam metabolisme protein, memastikan keseimbangan nitrogen optimum dalam tubuh manusia. Tryptophan terlibat dalam pembangunan protein serum darah dan hemoglobin.
  • Leucine adalah salah satu daripada "asid amino" paling awal yang diketahui sejak awal abad ke-19. Tindakannya bertujuan untuk membantu tubuh membesar. Kekurangan unsur membawa kepada kerosakan buah pinggang dan tiroid.
  • Isoleucine adalah unsur utama dalam keseimbangan nitrogen. Para saintis menemui asid amino hanya pada tahun 1890.
  • Phenylalanine disintesis pada awal 90-an abad XIX. Bahan itu dianggap sebagai asas untuk pembentukan hormon adrenal dan kelenjar tiroid. Kekurangan unsur adalah penyebab utama gangguan hormon.
  • Lysine diperoleh hanya pada permulaan abad ke-20. Kekurangan bahan membawa kepada pengumpulan kalsium dalam tisu tulang, penurunan jumlah otot dalam tubuh, perkembangan anemia, dan sebagainya.

Ia perlu membezakan komposisi kimia protein. Ini tidak menghairankan, kerana bahan yang berkenaan adalah sebatian kimia.

  • karbon - 50-55%;
  • oksigen - 22-23%;
  • nitrogen - 16-17%;
  • hidrogen - 6-7%;
  • sulfur - 0.4-2.5%.

Selain daripada yang disenaraikan di atas, unsur-unsur berikut dimasukkan ke dalam komposisi protein (bergantung pada jenis):

Kandungan kimia protein berbeza adalah berbeza. Satu-satunya pengecualian adalah nitrogen, kandungan yang selalu 16-17%. Atas sebab ini, kandungan bahan ditentukan dengan tepat oleh peratusan nitrogen. Proses pengiraan adalah seperti berikut. Para saintis tahu bahawa 6.25 gram protein mengandungi satu gram nitrogen. Untuk menentukan jumlah protein, sudah cukup untuk membiak jumlah nitrogen semasa sebanyak 6.25.

The subtleties of the structure

Apabila mempertimbangkan persoalan mengenai apa protein terdiri, ia patut mengkaji struktur bahan ini. Alokkan:

  • Struktur utama. Asas adalah penggantian asid amino dalam komposisi. Jika sekurang-kurangnya satu elemen menyala atau "jatuh keluar", satu molekul baru terbentuk. Disebabkan ciri ini, jumlah bilangan yang kedua mencapai angka astronomi.
  • Struktur sekunder Keanehan molekul dalam komposisi protein adalah sedemikian rupa sehingga mereka tidak berada dalam keadaan terbentang, tetapi mempunyai konfigurasi yang berbeza (kadang-kadang rumit). Disebabkan ini, aktiviti sel dipermudahkan. Struktur sekunder mempunyai bentuk lingkaran yang terbentuk dari putaran seragam. Pada masa yang sama, giliran jiran dibezakan oleh ikatan hidrogen yang rapat. Dalam kes pengulangan berganda, peningkatan rintangan.
  • Struktur tertiary terbentuk kerana keupayaan spiral tersebut agar sesuai dengan bola. Perlu diketahui bahawa komposisi dan struktur protein bergantung pada struktur utama. Pangkalan utama, seterusnya, memastikan pengekalan ikatan mutu antara asid amino dengan caj yang berbeza.
  • Struktur kuarum adalah ciri beberapa protein (hemoglobin). Yang terakhir bukan satu, tetapi beberapa rantai, yang berbeda dalam struktur utama mereka.

Rahsia molekul protein secara umum. Semakin tinggi tahap struktur, semakin teruk lagi ikatan kimia yang ditahan. Oleh itu, struktur menengah, tertiari, dan kuaternari terdedah kepada radiasi, suhu tinggi, dan keadaan alam sekitar yang lain. Hasilnya sering kali melanggar struktur (denaturation). Dalam kes ini, protein mudah sekiranya terdapat perubahan dalam struktur mampu pemulihan pesat. Jika bahan tersebut telah mengalami kesan suhu negatif atau pengaruh faktor lain, proses denaturasi tidak dapat dipulihkan, dan bahan itu sendiri tidak dapat dipulihkan.

Hartanah

Di atas, kita menganggap apa protein, definisi unsur-unsur, struktur dan isu-isu penting yang lain. Tetapi maklumat itu tidak lengkap jika sifat utama bahan (fizikal dan kimia) tidak dikenalpasti.

Berat molekul protein adalah dari 10 ribu hingga satu juta (di sini banyak bergantung kepada jenisnya). Di samping itu, ia larut dalam air.

Secara berasingan, adalah perlu untuk menyerlahkan ciri-ciri umum protein dengan penyelesaian calloid:

  • Keupayaan untuk membengkak. Semakin besar kelikatan komposisi, semakin besar berat molekul.
  • Penyebaran perlahan.
  • Keupayaan untuk dialisis, iaitu, pembahagian kumpulan asid amino ke dalam unsur lain melalui membran semipermeable. Perbezaan utama antara bahan yang dipertimbangkan ialah ketidakupayaan mereka untuk melalui membran.
  • Rintangan dua faktor. Ini bermakna bahawa protein adalah struktur hidrofilik. Tuduhan bahan secara langsung bergantung kepada apa yang terdiri daripada protein, jumlah asid amino dan sifatnya.
  • Saiz setiap zarah ialah 1-100 nm.

Juga, protein mempunyai persamaan tertentu dengan penyelesaian yang benar. Perkara utama adalah keupayaan untuk membentuk sistem homogen. Proses pembentukan adalah spontan dan tidak memerlukan penstabil tambahan. Di samping itu, penyelesaian protein mempunyai kestabilan termodinamik.

Para saintis membuang sifat-sifat amorf khas bahan-bahan yang sedang dipertimbangkan. Ini dijelaskan oleh kehadiran kumpulan amino. Jika protein dibentangkan dalam bentuk larutan berair, maka terdapat campuran yang sama di dalamnya - ion kationik, bipolar, serta bentuk anionik.

Juga kepada sifat-sifat protein hendaklah termasuk:

  • Keupayaan untuk memainkan peranan penimbal, iaitu reaksi serupa kepada asid atau asas yang lemah. Oleh itu, dalam tubuh manusia terdapat dua jenis sistem penampan - protein dan hemoglobin, yang terlibat dalam normalisasi homeostasis.
  • Bergerak dalam medan elektrik. Bergantung kepada jumlah asid amino dalam protein, jisim dan caj mereka, kelajuan pergerakan molekul juga berubah. Fungsi ini digunakan untuk pemisahan oleh elektroforesis.
  • Campuran (pemendapan terbalik). Jika ion amonium, logam alkali tanah dan garam alkali ditambah kepada larutan protein, molekul dan ion ini bersaing untuk air. Terhadap latar belakang ini, membran penghidratan dibuang, dan protein terhenti stabil. Akibatnya, mereka mendakan. Jika anda menambah sejumlah air tertentu, ada kemungkinan untuk memulihkan kulit penghidratan.
  • Kepekaan terhadap pendedahan luar. Perlu diingat bahawa dalam hal pengaruh luar yang negatif, protein dimusnahkan, yang menyebabkan kehilangan banyak sifat kimia dan fizikal. Di samping itu, denaturasi menyebabkan pecahnya ikatan utama, menstabilkan semua peringkat struktur protein (kecuali yang utama).

Penyebab denaturasi adalah banyak - kesan negatif asid organik, tindakan alkali atau ion logam berat, kesan negatif urea dan pelbagai agen mengurangkan, yang membawa kepada pemusnahan jambatan disulfide.

  • Kehadiran tindak balas warna dengan unsur-unsur kimia yang berlainan (bergantung kepada komposisi asid amino). Harta ini digunakan dalam keadaan makmal apabila perlu menentukan jumlah protein.

Keputusan

Protein - unsur utama sel, memastikan perkembangan normal dan pertumbuhan organisma hidup. Namun, walaupun para saintis telah mengkaji bahan tersebut, masih terdapat banyak penemuan di hadapan, yang membolehkan kita mempelajari lebih lanjut mengenai misteri tubuh manusia dan strukturnya. Dalam pada itu, setiap daripada kita perlu tahu di mana protein membentuk, apakah ciri-ciri mereka dan apa tujuan yang diperlukan.

http://proteinfo.ru/voprosy-pitaniya/pitatelnye-elementy/sostav-belkov/

Tupai

Komposisi dan struktur

Ciri kimia dan fizikal.

Senarai kesusasteraan yang digunakan.

Protein adalah bahan organik nitrogen yang molekul tinggi yang dibina daripada asid amino yang memainkan peranan penting dalam struktur dan fungsi organisma. Protein adalah komponen utama dan perlu bagi semua organisma. Ia adalah protein yang mengubah pertukaran bahan dan tenaga, yang tidak dapat dipisahkan dengan fungsi biologi aktif. Masalah kering kebanyakan organ dan tisu manusia dan haiwan, dan kebanyakan mikroorganisma kebanyakannya terdiri daripada protein (40-50%), dan dunia tumbuhan dicirikan oleh penyelewengan dari nilai purata ini ke bawah dan peningkatan haiwan. Mikroorganisma biasanya kaya dengan protein (sesetengah virus adalah protein yang hampir murni). Oleh itu, secara purata, dapat diandaikan bahawa 10% biomassa di Bumi diwakili oleh protein, iaitu jumlahnya diukur dengan nilai perintah 10 12 - 10 13 ton. Bahan-bahan protein merangkumi proses penting yang paling penting. Sebagai contoh, proses metabolik (pencernaan, pernafasan, perkumuhan, dan lain-lain) disediakan oleh aktiviti enzim, yang merupakan protein oleh sifatnya. Protein juga termasuk struktur kontraksi yang mendasari pergerakan, contohnya, protein kontraksi otot (actomyosin), menyokong tisu badan (kolagen tulang, tulang rawan, tendon), integumen badan (kulit, rambut, kuku, dll), yang terdiri daripada dari collagens, elastin, keratin, serta toksin, antigen dan antibodi, banyak hormon dan lain-lain bahan penting biologi. Peranan protein dalam organisma hidup telah ditekankan oleh nama mereka "protein" (diterjemahkan dari protos Yunani - pertama, utama), dicadangkan pada tahun 1840 oleh ahli kimia Belanda G. Mulder, yang mendapati bahawa tisu haiwan dan tumbuh-tumbuhan mengandungi bahan yang menyerupai telur putih. Secara beransur-ansur, didapati bahawa protein adalah kelas yang luas dari pelbagai bahan, dibina atas rancangan yang sama. Mengetahui pentingnya protein bagi proses-proses penting, Engels menentukan bahawa hidup adalah cara kewujudan badan-badan protein, yang terdiri daripada pembaharuan diri secara berterusan bagi unsur-unsur kimia badan-badan ini.

Oleh kerana saiz molekul protein yang agak besar, kerumitan strukturnya dan kekurangan data yang cukup tepat mengenai struktur kebanyakan protein, masih tidak ada klasifikasi kimia rasional protein. Klasifikasi yang sedia ada adalah bersyarat dan dibina terutamanya berdasarkan sifat-sifat fizikokimia protein, sumber pengeluaran mereka, aktiviti biologi, dan lain-lain, sering tidak sengaja, tanda-tanda. Oleh itu, mengikut sifat fizikokimia mereka, protein dibahagikan kepada fibrillar dan globular, hidrofilik (larut) dan hidrofobik (tidak larut), dan lain-lain. Menurut sumber pengeluaran, protein dibahagikan kepada haiwan, tumbuhan dan bakteria; pada protein otot, tisu saraf, serum darah, dan sebagainya; pada aktiviti biologi - protein enzim, protein hormon, protein struktur, protein kontraksi, antibodi, dll. Walau bagaimanapun, perlu diingat bahawa disebabkan ketidaksempurnaan klasifikasi itu sendiri, dan juga kerana kepelbagaian protein yang luar biasa, banyak protein individu tidak boleh dikaitkan dengan mana-mana kumpulan yang diterangkan di sini.

Semua protein boleh dibahagikan kepada protein mudah, atau protein, dan protein kompleks, atau protein (kompleks protein dengan sebatian bukan protein). Protein sederhana adalah polimer hanya asid amino; kompleks, sebagai tambahan kepada sisa-sisa asid amino, juga mengandungi bukan protein, kumpulan yang dikenali sebagai prostetik.

Mereka mempunyai berat molekul yang agak rendah (12-13 ribu), dengan kepelbagaian sifat alkali. Disetempat terutamanya dalam nukleus sel. Larut dalam asid lemah, dicetuskan oleh ammonia dan alkohol. Mereka hanya mempunyai struktur tersier. Di dalam vivo, mereka sangat dikaitkan dengan DNA dan merupakan sebahagian daripada nukleoprotein. Fungsi utama adalah pengawalseliaan penyebaran maklumat genetik dari DNA dan RNA (menyekat penghantaran mungkin).

Berat molekul paling rendah (sehingga 12 ribu). Memaparkan sifat asas asas. Baik larut dalam air dan asid lemah. Dikandung dalam sel-sel kuman dan membentuk sebahagian besar protein kromatin. Seperti histon membentuk kompleks dengan DNA, fungsi ini memberikan rintangan kimia DNA.

Protein sayuran yang terkandung dalam benih gluten bijirin dan sesetengah yang lain di bahagian hijau tumbuhan. Tidak larut dalam air, penyelesaian garam dan etanol, tetapi larut dalam larutan alkali yang lemah. Mengandungi semua asid amino penting, adalah makanan lengkap.

Protein sayuran. Di dalam gluten tumbuhan bijirin. Larut hanya dalam alkohol 70% (ini disebabkan oleh kandungan amino proline dan bukan polar yang tinggi).

Tisu sokongan protein (tulang, tulang rawan, ligamen, tendon, kuku, rambut). Tidak larut dalam larutan air, garam dan air alkohol protein dengan kandungan sulfur yang tinggi. Proteinoid termasuk keratin, kolagen, fibroin.

Berat molekul rendah (15-17 ribu). Dicirikan oleh sifat asid. Larut dalam air dan penyelesaian garam yang rendah. Dipercepatkan dengan garam neutral pada tepu 100%. Mereka mengambil bahagian dalam penyelenggaraan tekanan darah osmotik, mengangkut pelbagai bahan dengan darah. Dikandung dalam serum, susu, putih telur.

Berat molekul adalah sehingga 100 ribu. Di dalam air, tidak larut, tetapi larut dalam larutan garam yang lemah dan dicetuskan dalam penyelesaian yang kurang tertumpu (sudah pada ketepuan 50%). Dikandung dalam benih tumbuhan, terutamanya dalam kekacang dan Shrovetide; dalam plasma darah dan dalam beberapa cecair biologi lain. Melaksanakan fungsi perlindungan imun, berikan tubuh dengan penentangan terhadap penyakit berjangkit virus.

Protein kompleks dibahagikan kepada beberapa kelas bergantung kepada sifat kumpulan prostetik.

Mempunyai sebagai asid fosforik komponen bukan protein. Wakil-wakil protein ini adalah susu kaseinogen, vitellin (protein kuning telur). Penyetempatan fosfoprotein sedemikian menunjukkan kepentingan mereka untuk organisma yang sedang membangun. Dalam bentuk dewasa, protein ini terdapat pada tulang dan jaringan saraf.

Protein kompleks yang kumpulan prostetik dibentuk oleh lipid. Struktur adalah kecil (150-200 nm) zarah sfera, shell luar yang dibentuk oleh protein (yang membolehkan mereka bergerak melalui darah), dan bahagian dalam - oleh lipid dan derivatifnya. Fungsi utama lipoprotein ialah pengangkutan darah lipid. Bergantung kepada jumlah protein dan lipid, lipoprotein dibahagikan kepada chylomicrons, lipoprotein ketumpatan rendah (LDL) dan lipoprotein ketumpatan tinggi (HDL), yang kadang-kadang dirujuk sebagai - dan -lipoprotein.

Mereka mengandungi kation satu atau beberapa logam. Selalunya ia - besi, tembaga, zink, molibdenum, kurang mangan, nikel. Komponen protein terikat pada logam dengan ikatan koordinasi.

Kumpulan prostetik diwakili oleh karbohidrat dan derivatifnya. Berdasarkan struktur kimia komponen karbohidrat, terdapat 2 kumpulan:

Benar - sebagai komponen karbohidrat, monosakarida adalah yang paling biasa. Proteoglycans dibina dari sejumlah unit berulang yang mempunyai ciri disaccharide (asid hyaluronik, hiparin, kondroitin, sulfat karoten).

Fungsi: struktur-mekanikal (terdapat dalam kulit, tulang rawan, tendon); pemangkin (enzim); perlindungan; penyertaan dalam pengawalseliaan pembahagian sel.

Melakukan beberapa fungsi: penyertaan dalam proses reaksi fotosintesis dan redoks, pengangkutan C dan CO2. Mereka adalah protein kompleks yang kumpulan prostetik diwakili oleh sebatian berwarna.

Peranan kumpulan pelindung adalah DNA atau RNA. Bahagian protein diwakili terutamanya oleh histones dan protin. Kompleks DNA seperti protin ini terdapat dalam spermatozoa, dan dengan histoni - dalam sel somatik, di mana molekul DNA "luka" di sekitar molekul protein histon. Nukleoprotein, oleh sifatnya, adalah virus di luar sel - ini adalah kompleks asid nukleik virus dan kot protein kapsid.

Protein adalah polimer tidak teratur yang dibina daripada residu asid α-amino, formula umum yang dalam larutan akueus pada nilai pH hampir neutral boleh ditulis sebagai NH3 + CHRCOO -. Residu asid amino dalam protein dikaitkan dengan ikatan amida antara kumpulan α-amino dan -carboxyl. Ikatan antara dua residu asid α-amino biasanya dipanggil ikatan peptida, dan polimer yang terdiri daripada residu asid α-amino yang dikaitkan dengan ikatan peptida dipanggil polipeptida. Protein sebagai struktur biologi penting boleh sama ada polipeptida tunggal atau beberapa polipeptida yang membentuk kompleks tunggal akibat interaksi non-kovalen.

Semua atom dalam ikatan peptida terletak di satah yang sama (konfigurasi planar).

Jarak antara atom C dan N (dalam-CO-NH-bon) adalah 0.1325 nm, iaitu, kurang daripada jarak normal antara atom karbon dan atom N pada rantai yang sama, dinyatakan sebagai 0.146 nm. Pada masa yang sama, ia melebihi jarak antara atom C dan N yang dihubungkan dengan ikatan berganda (0.127 nm). Oleh itu, ikatan C dan N dalam kumpulan -CO-NH boleh dipertimbangkan sebagai perantaraan antara sederhana dan satu ganda, kerana konjugasi elektron-elektron kumpulan karbonil dengan elektron bebas atom nitrogen. Ini mempunyai kesan yang pasti terhadap sifat-sifat polipeptida dan protein: sebagai pengganti ikatan peptida, penyesuaian semula tautomerik mudah dilakukan, yang membawa kepada pembentukan bentuk enol ikatan peptida, yang dicirikan oleh peningkatan kereaktifan.

Komposisi unsur protein

Protein mengandungi purata kira-kira 1 6% nitrogen, 50-55% karbon, 21-23% oksigen, 15-17% nitrogen, 6-7% hidrogen, 0.3-2.5% sulfur. Fosforus, iodin, besi, tembaga, dan beberapa makro dan microelements lain, dalam pelbagai, sering kali jumlah yang kecil, juga terdapat dalam komposisi protein individu.

Kandungan unsur-unsur kimia asas dalam protein boleh berbeza-beza, dengan pengecualian nitrogen, kepekatan yang dicirikan oleh ketabahan terbesar.

Untuk mengkaji komposisi asid amino protein, kaedah hidrolisis digunakan terutamanya, pemanasan protein dengan 6-10 mol / liter asid hidroklorik pada suhu 100-110 ° C. Menghasilkan campuran asid amino, dari mana asid amino individu boleh diasingkan. Untuk analisis kuantitatif campuran ini, pertukaran ion dan kromatografi kertas kini digunakan. Penganalisis asid amino khas telah direka.

Kaedah enzimatik untuk pembelahan langkah demi langkah protein juga telah dibangunkan. Sesetengah enzim memecah makromolekul protein khusus - hanya di tapak asid amino tertentu. Oleh itu, dapatkan produk pembahagian stepwise - peptone dan peptida, analisis seterusnya yang menentukan residu asid amino mereka.

Sebagai hasil daripada hidrolisis pelbagai protein, tidak lebih daripada 30 asid amino-amino diasingkan. Dua puluh daripada mereka lebih biasa.

Dalam pembentukan molekul protein atau polipeptida, asid α-amino dapat bergabung dalam urutan yang berlainan. Mungkin sebilangan besar kombinasi yang berbeza, contohnya, daripada asid 20-amino boleh membentuk lebih daripada 10 kombinasi 18. Kewujudan pelbagai jenis polipeptida hampir tidak terhad.

Urutan koneksi asid amino dalam protein tertentu ditentukan oleh pembelahan langkah demi langkah atau difraksi sinar-X.

Untuk mengenal pasti protein dan polipeptida menggunakan tindak balas tertentu terhadap protein. Sebagai contoh:

a) tindak balas xantoprotein (rupa warna kuning apabila berinteraksi dengan asid nitrik pekat, yang menjadi oren pada kehadiran ammonia; tindak balas dikaitkan dengan nitrasi fenilalanin dan residu tirosin);

b) tindak balas biuret kepada ikatan peptida - kesan tembaga (II) sulfat pada larutan protein alkali yang lemah, disertai dengan rupa warna biru larutan larutan, yang disebabkan oleh pembentukan kompleks antara tembaga dan polipeptida.

c) tindak balas Millon (pembentukan pewarna kuning coklat apabila berinteraksi dengan Hg (NO3)2 + Hno3 + Hno2;

Protein adalah sebatian molekul tinggi. Ini adalah polimer yang terdiri daripada ratusan dan ribuan residu asid amino - monomer. Oleh itu, jisim molekul protein berada dalam julat 10,000-1,000,000. Oleh itu, ribonuclease (enzim yang merosakkan RNA) mengandungi 124 residu asid amino dan berat molekulnya adalah kira-kira 14,000. Myoglobin (protein otot), yang terdiri daripada 153 residu asid amino, mempunyai berat molekul 17,000 dan hemoglobin - 64,500 (574 amino residu asid). Jisim molekul protein lain lebih tinggi: -globulin (bentuk antibodi) terdiri daripada 1,250 asid amino dan mempunyai berat molekul sekitar 150,000, dan berat molekul protein influenza virus adalah 320,000,000.

Pada masa ini, sehingga 200 asid amino berbeza telah ditemui dalam pelbagai objek hidupan liar. Sebagai manusia, misalnya, ada sekitar 60 daripadanya. Walau bagaimanapun, hanya 20 asid amino yang dimasukkan ke dalam komposisi protein, kadang-kadang dipanggil semula jadi.

Asid amino adalah asid organik di mana atom hidrogen daripada atom karbon digantikan oleh kumpulan amino -NH2. Rumusan ini menunjukkan bahawa komposisi semua asid amino termasuk kumpulan am berikut: -C-, -NH2, -COOH. Rantaian sampingan (radikal-R) asid amino berbeza. Sifat radikal adalah pelbagai: dari atom hidrogen hingga sebatian siklik. Ia adalah radikal yang menentukan ciri-ciri struktur dan fungsi asid amino.

Semua asid amino, kecuali asid aminoacetic paling mudah - glisin (NH3 + CH2COO) mempunyai atom kiral - C * - dan boleh wujud sebagai dua enantiomer (isomer optik): isomer L dan isomer D.

Komposisi semua protein yang sedang dikaji termasuk hanya asid amino dalam siri L, di mana, jika kita menganggap atom kiral dari atom H, kumpulan NH3 +, COO dan -R adalah mengikut arah jam. Keperluan untuk membina molekul polimer yang penting secara biologi untuk membinanya dari enantiomer ketat yang jelas adalah jelas - satu campuran yang amat rumit diastereoisomers akan diperolehi daripada campuran racemik dua enantiomer. Persoalan mengapa kehidupan di Bumi didasarkan pada protein yang dibina daripada tepat L- dan bukan asid D-amino masih menjadi misteri yang menarik. Perlu diingat bahawa asid D-amino agak diagihkan secara meluas dalam hidupan liar dan, lebih-lebih lagi, adalah sebahagian daripada oligopeptida biologi yang signifikan.

Ciri kimia dan fizikal

Walaupun ketidaksetaraan luar, pelbagai wakil protein mempunyai beberapa sifat biasa.

Jadi, kerana semua protein adalah zarah koloid (saiz molekul terletak dalam 1 μm hingga 1 nm), mereka membentuk penyelesaian koloid dalam air. Penyelesaian ini dicirikan oleh kelikatan yang tinggi, keupayaan untuk menyebarkan sinar cahaya yang boleh dilihat, jangan melalui membran separuh telap.

Kelikatan penyelesaiannya bergantung kepada berat molekul dan kepekatan larut. Semakin tinggi berat molekul, penyelesaiannya lebih likat. Protein sebagai sebatian molekul tinggi membentuk penyelesaian likat. Sebagai contoh, penyelesaian putih telur dalam air.

Zarah koloid tidak melalui membran semipermeable (selofan, filem koloid), kerana liang mereka lebih kecil daripada zarah koloid. Ketat protein adalah semua membran biologi. Properti penyelesaian protein ini digunakan secara meluas dalam bidang perubatan dan kimia untuk pembersihan persediaan protein dari kekotoran. Proses pemisahan ini dipanggil dialisis. Fenomena dialisis mendasari alat "ginjal buatan", yang digunakan secara meluas dalam ubat untuk merawat kegagalan buah pinggang akut.

Protein mampu bengkak, dicirikan oleh aktiviti optik dan mobiliti di medan elektrik, ada yang larut dalam air. Protein mempunyai titik isoelektrik.

Properti protein yang paling penting adalah keupayaan mereka untuk mempamerkan ciri-ciri asid dan asas, iaitu bertindak sebagai elektrolit amphoterik. Ini dipastikan oleh pelbagai kumpulan yang berpisah yang membentuk radikal asid amino. Sebagai contoh, kumpulan karboksil aspartik dan asid amino glutamat memberikan sifat-sifat asid kepada protein, dan radikal arginin, lisin dan histidin memberikan sifat-sifat alkali. Asid amino dicarboksik yang dijumpai dalam protein, sifat asid yang lebih ketara dan sebaliknya.

Kumpulan yang sama mempunyai caj elektrik yang membentuk jumlah caj molekul protein. Dalam protein, di mana asid amino aspartik dan glutamin menguasai, caj protein akan menjadi negatif, lebihan asid amino asas memberikan caj positif kepada molekul protein. Akibatnya, di medan elektrik, protein akan bergerak ke katod atau anod, bergantung kepada magnitud jumlah keseluruhan. Oleh itu, dalam medium alkali (pH 7-14), protein memberikan proton dan dikenakan caj negatif (pergerakan ke arah anod), manakala dalam medium berasid (pH 1-7), pemisahan kumpulan asid ditindas dan protein menjadi kation.

Oleh itu, faktor menentukan tingkah laku protein sebagai kation atau anion adalah reaksi medium, yang ditentukan oleh kepekatan ion hidrogen dan dinyatakan oleh nilai pH. Walau bagaimanapun, pada nilai pH tertentu, bilangan caj positif dan negatif disamakan dan molekulnya menjadi neutral elektrik, iaitu, ia tidak akan bergerak dalam medan elektrik. Nilai pH ini ditakrifkan sebagai titik isoelektrik protein. Pada masa yang sama, protein berada dalam keadaan yang paling stabil dan dengan sedikit perubahan dalam pH di sisi asid atau alkali mudah mudah terjejas. Bagi kebanyakan protein semulajadi, titik isoelektrik berada dalam medium asid lemah (pH 4.8-5.4), yang menunjukkan kekuasaan asid amino dicarboksik dalam komposisi mereka.

Harta amphoterik mendasari sifat penyangga protein dan penyertaan mereka dalam peraturan pH darah. Nilai pH darah seseorang konsisten dan berada dalam lingkungan 7.36-7.4, walaupun terdapat pelbagai bahan yang bersifat asid atau asas, yang secara kerap datang dari makanan atau terbentuk dalam proses metabolik, oleh itu, ada mekanisme khas untuk mengawal selia asid-asid persekitaran dalaman badan.

Protein secara aktif memasuki reaksi kimia. Harta ini disebabkan oleh fakta bahawa asid amino yang membentuk protein mengandungi kumpulan berfungsi yang berbeza yang boleh bertindak balas dengan bahan lain. Adalah penting bahawa interaksi sedemikian berlaku di dalam molekul protein, akibatnya peptida, hidrogen, disulfida dan lain-lain jenis ikatan terbentuk. Sebatian dan ion yang berbeza boleh menyertai radikal asid amino, dan oleh itu, dan protein, boleh bergabung.

Protein mempunyai pertalian yang tinggi untuk air, iaitu hidrofilik. Ini bermakna molekul protein, seperti zarah yang dikenakan, menarik air dipoles kepada diri mereka sendiri, yang terletak di sekitar molekul protein dan membentuk cecair berair atau terhidrat. Cengkerang ini menghalang molekul protein daripada melekat dan mempercepatkan. Saiz shell penghidratan bergantung kepada struktur protein. Sebagai contoh, albumin lebih mudah terikat pada molekul air dan mempunyai shell air yang agak besar, manakala globulin, fibrinogen melampirkan air lebih buruk, dan kulit penghidratan lebih kecil. Oleh itu, kestabilan penyelesaian berair protein ditentukan oleh dua faktor: kehadiran caj molekul protein dan kulit berair yang terletak di sekelilingnya. Apabila faktor-faktor ini dikeluarkan, protein akan berkuat kuasa. Proses ini boleh diterbalikkan dan tidak dapat dipulihkan.

Fungsi protein sangat pelbagai. Setiap protein yang diberikan sebagai bahan dengan struktur kimia tertentu melakukan satu fungsi yang sangat khusus dan hanya dalam beberapa kes yang terpisah adalah beberapa yang saling berkaitan. Sebagai contoh, hormon adrenal adrenalin, memasuki darah, meningkatkan penggunaan oksigen dan tekanan darah, gula darah, merangsang metabolisme, dan juga mengurus sistem saraf dalam haiwan berdarah sejuk.

Banyak tindak balas biokimia dalam organisma hidup meneruskan keadaan sederhana pada suhu berhampiran 40 ° C dan nilai pH hampir neutral. Di bawah syarat-syarat ini, kelajuan reaksi yang paling tidak dapat diabaikan, jadi bagi pelaksanaan yang mereka terima memerlukan pemangkin biologi khas - enzim. Malah seperti tindak balas mudah, sebagai dehidrasi asid karbonik:

dipangkin oleh enzim anhydrase karbonik. Secara umum, semua reaksi, kecuali tindak balas fotolisis air 2H2O4H + + 4e - + O2, dalam organisma hidup, ia dipangkin oleh enzim (tindak balas sintesis, dilakukan dengan menggunakan enzim sintetase, tindak balas hidrolisis - menggunakan hidrolase, pengoksidaan - menggunakan oksidase, pengurangan dengan penambahan - menggunakan hidrogenase, dan sebagainya). Sebagai peraturan, enzim sama ada protein atau kompleks protein dengan mana-mana cofactor - ion logam atau molekul organik khas. Enzim mempunyai tinggi, selalunya unik, selektiviti tindakan. Sebagai contoh, enzim yang memangkinkan penambahan asid α-amino kepada t-RNA yang bersamaan semasa biosintesis protein, memangkinkan penambahan asid L-amino dan tidak memangkin penambahan asid D-amino.

Fungsi pengangkutan protein

Di dalam sel mesti datang banyak bahan yang menyediakannya dengan bahan bangunan dan tenaga. Pada masa yang sama, semua membran biologi dibina mengikut prinsip tunggal - lipid ganda, di mana pelbagai protein direndam, dan kawasan hidrofilik makromolekul tertumpu pada permukaan membran, dan "ekor" hidrofobik berada dalam ketebalan membran. Struktur ini tidak dapat dipertahankan untuk komponen penting seperti gula, asid amino, ion logam alkali. Penembusan mereka ke dalam sel dilakukan dengan bantuan protein pengangkutan khusus yang tertanam dalam membran sel. Sebagai contoh, bakteria mempunyai protein khas yang memastikan pemindahan gula susu - laktosa melalui membran luar. Laktosa dalam tatanama antarabangsa ditetapkan -galatkozid, oleh itu protein pengangkutan dipanggil -galactoside dihentikan.

Contoh penting pengangkutan bahan melalui membran biologi terhadap kecerunan tumpuan adalah pam K / Na. Semasa karyanya, tiga ion Na + positif dipindahkan dari sel untuk setiap dua ion K + positif ke dalam sel. Kerja ini disertai oleh pengumpulan perbezaan potensi elektrik pada membran sel. Apabila ini memecah ATP, memberikan tenaga. Dasar molekul dari natrium-kalium pam telah ditemukan baru-baru ini, ternyata menjadi enzim yang memecah ATP - kalium-natrium yang bergantung ATP-ase.

Dalam organisma multiselular, terdapat sistem pengangkutan bahan dari satu organ ke organ lain. Pertama sekali ia adalah hemoglobin. Di samping itu, protein pengangkutan serum albumin sentiasa terdapat dalam plasma darah. Protein ini mempunyai keupayaan unik untuk membentuk kompleks yang kuat dengan asid lemak yang terbentuk semasa penghadaman lemak, dengan beberapa asid amino hidrofobik dengan hormon steroid, serta dengan banyak ubat, seperti aspirin, sulfonamida, beberapa penisilin.

Paling penting, terutamanya untuk fungsi organisma multiselular, adalah protein reseptor yang dimasukkan ke dalam membran plasma sel dan berfungsi untuk melihat dan mengubah pelbagai isyarat memasuki sel, baik dari alam sekitar dan dari sel-sel lain. Sebagai penerima reseptor acetylcholine yang paling banyak ditemui di membran sel dalam beberapa hubungan interneuronal, termasuk dalam korteks serebrum, dan dalam sebatian neuromuskular, boleh disebut. Protein ini berinteraksi dengan khusus dengan acetylcholine CH3C (O) - OCH2CH2N + (CH3)3 dan bertindak balas dengan menghantar isyarat di dalam sel. Selepas menerima dan menukarkan isyarat, neurotransmitter mesti dikeluarkan supaya sel boleh menyiapkan persepsi isyarat seterusnya. Untuk tujuan ini, enzim khas, asetilkolinesterase, menghidrolisis hidrolisis asetilkolin kepada asetat dan kolin.

Banyak hormon tidak menembusi sel sasaran, tetapi mengikat reseptor spesifik pada permukaan sel-sel ini. Pengikatan itu adalah isyarat yang mencetuskan proses fisiologi dalam sel.

Sistem imun mempunyai keupayaan untuk bertindak balas terhadap kemunculan zarah asing dengan menghasilkan sejumlah besar limfosit yang boleh merosakkan zarah-zarah tertentu yang boleh menjadi sel asing, seperti bakteria patogen, sel kanser, zarah supramolekul seperti virus, makromolekul, termasuk protein asing. Salah satu daripada kumpulan limfosit, B-limfosit, menghasilkan protein khas yang disembur ke dalam aliran darah, yang mengiktiraf zarah asing, membentuk kompleks yang sangat spesifik pada tahap pemusnahan ini. Protein ini dipanggil immunoglobulin. Bahan-bahan asing yang menyebabkan tindak balas imun dipanggil antigen, dan imunoglobulin yang sama dipanggil antibodi.

http://studfiles.net/preview/5623569/

Baca Lebih Lanjut Mengenai Herba Yang Berguna